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万見
- PDB-1qmb: Cleaved alpha-1-antitrypsin polymer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qmb
タイトルCleaved alpha-1-antitrypsin polymer
要素(ALPHA-1-ANTITRYPSIN) x 2
キーワードSERINE PROTEASE INHIBITOR / SERPIN / ANTITRYPSIN / POLYMER / CLEAVED
機能・相同性
機能・相同性情報


Cargo concentration in the ER / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / COPII-mediated vesicle transport / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / platelet alpha granule lumen / acute-phase response / Post-translational protein phosphorylation / serine-type endopeptidase inhibitor activity / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / blood coagulation ...Cargo concentration in the ER / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / COPII-mediated vesicle transport / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / platelet alpha granule lumen / acute-phase response / Post-translational protein phosphorylation / serine-type endopeptidase inhibitor activity / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / blood coagulation / Platelet degranulation / : / protease binding / ficolin-1-rich granule lumen / endoplasmic reticulum lumen / intracellular membrane-bounded organelle / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Serpins fold / Serpins superfamily / Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family ...Serpins fold / Serpins superfamily / Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain / Serpin superfamily / Serpin superfamily, domain 1 / Serpin (serine protease inhibitor) / SERine Proteinase INhibitors / Ribbon / Roll / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Alpha-1-antitrypsin
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Huntington, J.A. / Pannu, N.S. / Hazes, B. / Read, R.J. / Lomas, D.A. / Carrell, R.W.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: A 2.6A Structure of a Serpin Polymer and Implications for Conformational Disease
著者: Huntington, J.A. / Pannu, N.S. / Hazes, B. / Read, R.J. / Lomas, D.A. / Carrell, R.W.
履歴
登録1999年9月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年2月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALPHA-1-ANTITRYPSIN
B: ALPHA-1-ANTITRYPSIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,3862
ポリマ－41,3862
非ポリマー00
水30617
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5250 Å2
ΔGint-51.6 kcal/mol
Surface area19810 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)108.590, 108.590, 110.650
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 ALPHA-1-ANTITRYPSIN / ALPHA-1-PROTEINASE INHIBITOR / ALPHA-1-PI


分子量: 36623.742 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 49-69,71-302,304-376 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P01009
#2: タンパク質・ペプチド ALPHA-1-ANTITRYPSIN / ALPHA-1-PROTEINASE INHIBITOR / ALPHA-1-PI


分子量: 4762.651 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 377-418 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P01009
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CRYSTAL TRIALS WERE SET UP FOR S195A THROMBIN AND M358R ALPHA-1-ANTITRYPSIN. THE CRYSTALS CONTAINED ...CRYSTAL TRIALS WERE SET UP FOR S195A THROMBIN AND M358R ALPHA-1-ANTITRYPSIN. THE CRYSTALS CONTAINED ONLY P7-P6 CLEAVED ALPHA-1-ANTITRYPSIN AND THE REMAINING MOTHERLIQOUR WAS PREDOMINANTLY S195A THROMBIN.
配列の詳細PREVIOUSLY UNIDENTIFIED CLEAVAGE SITE CHAIN BREAK SER 45 A --- SER 47 A MISSING RESIDUE ASN 46 A ...PREVIOUSLY UNIDENTIFIED CLEAVAGE SITE CHAIN BREAK SER 45 A --- SER 47 A MISSING RESIDUE ASN 46 A CHAIN BREAK ASN 278 A --- ASP 280 A MISSING RESIDUE GLU 279 A

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 73 %
解説: MOLECULAR REPLACEMENT WAS CONDUCTED IN THE ABSENCE OF S4A
結晶化pH: 8.5
詳細: 0.2M TRI-SODIUM CITRATE, 0.1M TRIS, PH 8.5, 30% PEG 400
結晶化
*PLUS
手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
130 %(w/v)PEG40011
2200 mM11NaCl
3100 mMTris-HCl11

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.9
検出器タイプ: ADSC QUANTUM / 検出器: CCD / 日付: 1999年5月15日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.57→27.27 Å / Num. obs: 17423 / % possible obs: 71.5 % / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 58 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.209 / Rsym value: 0.183 / Net I/σ(I): 13.73
反射 シェル解像度: 2.57→2.71 Å / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 1 / Mean I/σ(I) obs: 0.3 / Rsym value: 1 / % possible all: 12.5
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 12.5 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.9精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNS0.9位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ETRY 7API

7api


解像度: 2.6→27.27 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 1038103.31 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.258 875 5 %RANDOM
Rwork0.212 ---
obs0.212 17423 73.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 50.9487 Å2 / ksol: 0.321472 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 69.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.06 Å2-4.68 Å20 Å2
2--0.06 Å20 Å2
3----0.12 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.41 Å0.43 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.73 Å0.81 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→27.27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2873 0 0 17 2890
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.59
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it41.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it6.252
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it8.742
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it11.862.5
LS精密化 シェル解像度: 2.57→2.73 Å / Rfactor Rfree error: 0.073 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.373 26 4.9 %
Rwork0.409 501 -
obs--13.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.59

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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