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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1qlq | ||||||
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タイトル | Bovine Pancreatic Trypsin Inhibitor (BPTI) Mutant with Altered Binding Loop Sequence | ||||||
![]() | PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR | ||||||
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機能・相同性 | ![]() trypsinogen activation / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Czapinska, H. / Krzywda, S. / Sheldrick, G.M. / Otlewski, J. / Jaskolski, M. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: High Resolution Structure of Bovine Pancreatic Trypsin Inhibitor with Altered Binding Loop Sequence 著者: Czapinska, H. / Otlewski, J. / Krzywda, S. / Sheldrick, G.M. / Jaskolski, M. #1: ![]() タイトル: Structure of Bovine Pancreatic Trypsin Inhibitor at 125 K: Definition of Carboxyl-Terminal Residues Gly57 and Ala58 著者: Parkin, S. / Rupp, B. / Hope, H. #2: ![]() タイトル: Determination of a High Quality Nuclear Magnetic Resonance Solution Structure of the Bovine Pancreatic Trypsin Inhibitor and Comparison with Three Crystal Structures 著者: Berndt, K. / Guentert, P. / Orbons, L.P. / Wuethrich, K. #3: ![]() タイトル: Structure of Bovine Pancreatic Trypsin Inhibitor . Results of Joint Neutron and X-Ray Refinement of Crystal Form II 著者: Wlodawer, A. / Walter, J. / Huber, R. / Sjolin, L. #4: ![]() タイトル: Crystallographic Refinement of the Structure of Bovine Pancreatic Trypsin Inhibitor at 1.5 A Resolution 著者: Deisenhofer, J. / Steigemann, W. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 44.2 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 31.1 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 1bpiS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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詳細 | THE ASYMMETRIC UNIT CONTAINS THE MONOMERIC MOLECULE.AN EXTRA WATER MOLECULE IS BURIED IN AN INTERNAL CLEFT.IN THE CRYSTAL THE ARG17-ILE18- ILE19 SEGMENTS OF THE PROTEINMOLECULES RELATED BY THE (Y, X, -Z) TWO-FOLD ROTATION FORMAN INTERMOLECULAR ANTIPARALLEL B-SHEET.A DIFFERENT INTERMOLECULAR ANTIPARALLEL B-SHEET IS FOUNDIN THE CRYSTAL FOR THE BPTI 8PTI WHERE IN SPACE GROUPP 42 21 2, STRAND 31 TO 35 IS INVOLVED IN A CRYSTAL PACKINGDIMER. FOR THE BPTI STRUCTURES 6PTI AND 1NAG THE LOOP39 TO 42 IS INVOLVED IN A DIFFERENT TIGHT CRYSTALPACKING, SPACE GROUP P 21 21 2, WHILE A DECAMER IS OBSERVEDFOR THE BPTI IN ENTRIES 1B0C AND 1BZ5. |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 6481.481 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() | ||
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#2: 化合物 | ChemComp-SO4 / ![]() #3: 水 | ChemComp-HOH / | ![]() |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 % | |||||||||||||||||||||||||
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結晶化![]() | 温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: A PROTEIN SAMPLE, LYOPHILIZED AFTER HPLC PURIFICATION FROM TFA/ACETONITRILE MIXTURE, WAS DISSOLVED IN WATER TO A CONCENTRATION OF 9 MG/ML. 2 UL DROPS OF THE PROTEIN SOLUTION WERE MIXED WITH 2 ...詳細: A PROTEIN SAMPLE, LYOPHILIZED AFTER HPLC PURIFICATION FROM TFA/ACETONITRILE MIXTURE, WAS DISSOLVED IN WATER TO A CONCENTRATION OF 9 MG/ML. 2 UL DROPS OF THE PROTEIN SOLUTION WERE MIXED WITH 2 UL OF RESERVOIR SOLUTION CONTAINING 2% PEG 400, 2 M AMMONIUM SULFATE AND 0.1 M NA HEPES, PH 7.5. THE HANGING DROPLETS WERE EQUILIBRATED AT 19 DEG C THROUGH THE GAS PHASE WITH THE RESERVOIR. PRISMATIC CRYSTALS MEASURING UP TO 0.4 MM GREW WITHIN 12 HOURS. | |||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 19 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 | |||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 290 K |
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放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年1月15日 |
放射 | モノクロメーター: GRAPHITE(002) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長![]() |
反射 | 解像度: 1.42→20 Å / Num. obs: 11934 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 19.3 % / Rmerge(I) obs: 0.059 / Net I/σ(I): 50.2 |
反射 シェル | 解像度: 1.42→1.47 Å / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.326 / Mean I/σ(I) obs: 5.144 / % possible all: 96 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 96 % / Mean I/σ(I) obs: 5.1 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法![]() ![]() 開始モデル: 1BPI 解像度: 1.42→10 Å / Num. parameters: 5297 / Num. restraintsaints: 5730 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER 詳細: ANISOTROPIC REFINEMENT. THE COMPLETE C-TERMINUS IS VISIBLE. IT FORMS A SALT-BRIDGE WITH THE N- TERMINUS. THE CYS14-CYS38 DISULFIDE BRIDGE IS OBSERVED IN TWO DISTINCT CHIRALITIES (63 % RIGHT- ...詳細: ANISOTROPIC REFINEMENT. THE COMPLETE C-TERMINUS IS VISIBLE. IT FORMS A SALT-BRIDGE WITH THE N- TERMINUS. THE CYS14-CYS38 DISULFIDE BRIDGE IS OBSERVED IN TWO DISTINCT CHIRALITIES (63 % RIGHT-HANDED, 37 % LEFT-HANDED). ONE TWO-FOLD SYMMETRIC AND THREE GENERAL-POSITION SULFATE ANIONS ARE PRESENT PER ONE PROTEIN MOLECULE.
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER | |||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze | Num. disordered residues: 4 / Occupancy sum hydrogen: 429 / Occupancy sum non hydrogen: 544.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.42→10 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: SHELXL-97 / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS Rfactor all![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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