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- PDB-1p1r: Horse liver alcohol dehydrogenase complexed with NADH and R-N-1-m... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1p1r
タイトルHorse liver alcohol dehydrogenase complexed with NADH and R-N-1-methylhexylformamide
要素Alcohol dehydrogenase E chain
キーワードOXIDOREDUCTASE / puckered reduced nicotinamide ring / Michaelis complex analogue / formamide
機能・相同性
機能・相同性情報


: / all-trans-retinol dehydrogenase (NAD+) activity / alcohol dehydrogenase / retinoic acid metabolic process / retinol metabolic process / zinc ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Alcohol dehydrogenase, zinc-type, conserved site / Zinc-containing alcohol dehydrogenases signature. / Quinone Oxidoreductase; Chain A, domain 1 / Medium-chain alcohol dehydrogenases, catalytic domain / Alcohol dehydrogenase-like, C-terminal / Zinc-binding dehydrogenase / Polyketide synthase, enoylreductase domain / Enoylreductase / Alcohol dehydrogenase, N-terminal / Alcohol dehydrogenase GroES-like domain ...Alcohol dehydrogenase, zinc-type, conserved site / Zinc-containing alcohol dehydrogenases signature. / Quinone Oxidoreductase; Chain A, domain 1 / Medium-chain alcohol dehydrogenases, catalytic domain / Alcohol dehydrogenase-like, C-terminal / Zinc-binding dehydrogenase / Polyketide synthase, enoylreductase domain / Enoylreductase / Alcohol dehydrogenase, N-terminal / Alcohol dehydrogenase GroES-like domain / GroES-like superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / (R)-N-(1-METHYL-HEXYL)-FORMAMIDE / Alcohol dehydrogenase E chain
類似検索 - 構成要素
生物種Equus caballus (ウマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.57 Å
データ登録者Venkataramaiah, T.H. / Plapp, B.V.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Formamides mimic aldehydes and inhibit liver alcohol dehydrogenases and ethanol metabolism
著者: Venkataramaiah, T.H. / Plapp, B.V.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Flexibility of liver alcohol dehydrogenase in stereoselective binding of 3-butylthiolane 1-oxides
著者: Cho, H. / Ramaswamy, S. / Plapp, B.V.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1982
タイトル: BINDING OF SUBSTRATE IN A TERNARY COMPLEX OF HORSE LIVER ALCOHOL DEHYDROGENASE
著者: Eklund, H. / Plapp, B.V. / Samama, J.P. / Branden, C.I.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: SUBSTITUTIONS IN A FLEXIBLE LOOP OF HORSE LIVER ALCOHOL DEHYDROGENASE HINDER THE CONFORMATIONAL CHANGE AND UNMASK HYDROGEN TRANSFER
著者: Ramaswamy, S. / Park, D.H. / Plapp, B.V.
#4: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1994
タイトル: Refined crystal structure of liver alcohol dehydrogenase-NADH complex at 1.8 angstrom resolution
著者: Al-Karadaghi, S. / Cedergren-Zeppezauer, E.S. / Hovmoller, S. / Petratos, K. / Terry, H. / Wilson, K.S.
#5: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1981
タイトル: STRUCTURE OF A TRICLINIC TERNARY COMPLEX OF HORSE LIVER ALCOHOL DEHYDROGENASE AT 2.9 A RESOLUTION
著者: Eklund, H. / Samama, J.P. / Wallen, L. / Branden, C.I. / Akeson, A. / Jones, T.A.
#6: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1976
タイトル: Three-dimensional structure of horse liver alcohol dehydrogenase at 2.4 A resolution
著者: Eklund, H. / Nordstrom, B. / Zeppezauer, E. / Soderlund, G. / Ohlsson, I. / Boiwe, T. / Soderberg, B.O. / Tapia, O. / Branden, C.I. / Akeson, A.
#7: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1994
タイトル: Structures of horse liver alcohol dehydrogenase complexed with NAD+ and substituted benzyl alcohols
著者: Ramaswamy, S. / Eklund, H. / Plapp, B.V.
#8: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: On the enzymatic activation of NADH
著者: Meijers, R. / Morris, R.J. / Adolph, H.W. / Merli, A. / Lamzin, V.S. / Cedergren-Zeppezauer, E.S.
#9: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: Amino acid residues in the Nicotinamide Binding site Contribute to Catalysis by horse liver alcohol dehydrogenase
著者: Rubach, J.K. / Plapp, B.V.
#10: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Binding of formamides to liver alcohol dehydrogenase
著者: Ramaswamy, S. / Scholze, M. / Plapp, B.V.
履歴
登録2003年4月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_remark / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_remark.text / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 600Heterogen THE STRUCTURE DETERMINED IN THIS ENTRY CONTAINS THE HETEROATOM MOLECULE NAI, WHICH IS 1,4- ...Heterogen THE STRUCTURE DETERMINED IN THIS ENTRY CONTAINS THE HETEROATOM MOLECULE NAI, WHICH IS 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE. BUT THE RESTRAINTS ON THE PLANARITY OF THE NICOTINAMIDE RING WERE REMOVED DURING REFINEMENT WITH THE RESULT THAT THE RING IS PUCKERED. THE COMPLEX ALSO HAS THE R ISOMER OF THE N-1-METHYLHEXYLFORMAMIDE BOUND TO THE CATALYTIC ZINC, RESIDUE 376 IN CHAINS A, B, C, AND D.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alcohol dehydrogenase E chain
B: Alcohol dehydrogenase E chain
C: Alcohol dehydrogenase E chain
D: Alcohol dehydrogenase E chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)163,28921
ポリマ－159,4134
非ポリマー3,87617
水22,3571241
1
A: Alcohol dehydrogenase E chain
B: Alcohol dehydrogenase E chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,70411
ポリマ－79,7072
非ポリマー1,9979
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7050 Å2
ΔGint-111 kcal/mol
Surface area26510 Å2
手法PISA
2
C: Alcohol dehydrogenase E chain
D: Alcohol dehydrogenase E chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,58610
ポリマ－79,7072
非ポリマー1,8798
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7240 Å2
ΔGint-116 kcal/mol
Surface area26600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.095, 180.340, 87.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.36, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Alcohol dehydrogenase E chain


分子量: 39853.273 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Equus caballus (ウマ) / 器官: liver / 参照: UniProt: P00327, alcohol dehydrogenase

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非ポリマー , 5種, 1258分子

#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-NAI / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / NADH / NADH


分子量: 665.441 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H29N7O14P2
#4: 化合物
ChemComp-NMH / (R)-N-(1-METHYL-HEXYL)-FORMAMIDE / N-[(R)-1-メチルヘキシル]ホルムアミド


分子量: 143.227 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H17NO
#5: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1241 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.95 %
結晶化温度: 277 K / pH: 7
詳細: MPD, 50 mM ammonium tris-[(hydroxymethyl)methyl]-2-aminosulfonate buffer, 0.25 mM EDTA, pH 7.0, dialysis, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 6.7 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
19.4 mg/mlprotein1drop
250 mMammonium TES1reservoirpH6.7
31 mMNADH1reservoir
45 mM(R)-N-1-methyl hexyl formamide1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年12月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.57→20 Å / Num. all: 191371 / Num. obs: 191371 / % possible obs: 94.29 % / Observed criterion σ(F): 1 / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 24.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.047 / Rsym value: 0.047 / Net I/σ(I): 32.9
反射 シェル解像度: 1.57→1.63 Å / 冗長度: 2.8 % / Mean I/σ(I) obs: 5.2 / Num. unique all: 16092 / Rsym value: 0.2 / % possible all: 79
反射
*PLUS
Num. obs: 192617 / % possible obs: 94.3 % / Num. measured all: 636860
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 79 % / Rmerge(I) obs: 0.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.27精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1HLD

1hld


解像度: 1.57→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU B: 1.305 / SU ML: 0.047 / Isotropic thermal model: Anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(I): 1 / ESU R: 0.095 / ESU R Free: 0.082 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19991 1159 0.6 %RANDOM
Rwork0.15243 ---
obs0.1527 191371 94.29 %-
all-191371 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.166 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.96 Å20 Å20.08 Å2
2---1.75 Å20 Å2
3----0.17 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.57→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11140 0 224 1249 12613
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.02211583
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4692.01415678
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.93251492
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.21829
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.028344
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1980.25724
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.10.2
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.180.238
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1410.231
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3191.57420
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.094211996
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.34434163
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.0094.53682
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.301211576
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free5.82458
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded6.339511356
LS精密化 シェル解像度: 1.57→1.614 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.242 71 -
Rwork0.157 11496 -
obs-16092 79 %
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Rfactor Rfree: 0.2 / Rfactor Rwork: 0.153
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.47

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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