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- PDB-1ox8: Crystal structure of SspB -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ox8
タイトルCrystal structure of SspB
要素Stringent starvation protein B
キーワードHYDROLASE ACTIVATOR / RNA-binding property
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / HslUV protease complex / positive regulation of ATP-dependent activity / positive regulation of protein catabolic process / ATPase binding / molecular adaptor activity / ribosome / protein homodimerization activity / RNA binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
SspB-like / Stringent starvation protein B / SspB-like superfamily / Stringent starvation protein B / SH3 type barrels. / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Stringent starvation protein B / Stringent starvation protein B
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Song, H.K. / Eck, M.J.
引用ジャーナル: Mol.Cell / : 2003
タイトル: Structural basis of degradation signal recognition by SspB, a specificity-enhancing factor for the ClpXP proteolytic machine
著者: Song, H.K. / Eck, M.J.
履歴
登録2003年4月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Stringent starvation protein B
B: Stringent starvation protein B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,0512
ポリマ-24,0512
非ポリマー00
2,594144
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1450 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area11750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.116, 60.116, 187.984
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Stringent starvation protein B


分子量: 12025.380 Da / 分子数: 2 / 断片: Residues 5-111 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / : O157:H7 / 遺伝子: SSPB OR B3228 OR Z4586 OR ECS4101 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P25663, UniProt: P0AFZ3*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 144 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.38 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: NaCl, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / pH: 7.7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
125 mg/mlprotein1drop
250 mMTris-HCl1droppH7.7
3250 mM1dropNaCl
42 mMEDTA1drop
52 mMbeta-mercaptoethanol1drop
6100 mMHEPES-KOH1reservoirpH7.5
74.0-4.1 M1reservoirNaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 0.9785 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年9月1日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9785 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→30 Å / Num. obs: 18454 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3
反射 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / % possible all: 100
反射
*PLUS
% possible obs: 100 % / Num. measured all: 503846 / Rmerge(I) obs: 0.065
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 % / Rmerge(I) obs: 0.196

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
直接法モデル構築
CNS精密化
HKL-2000データ削減
直接法位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.2→30 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.284 1649 -RANDOM
Rwork0.248 ---
obs0.249 15100 9 %-
all-16749 --
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1686 0 0 144 1830
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.38
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rwork: 0.249
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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