[English] 日本語
![](img/lk-miru.gif)
- PDB-6dcj: LpoA N-terminal domain from Haemophilus influenzae; monoclinic fo... -
+
Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6dcj | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | LpoA N-terminal domain from Haemophilus influenzae; monoclinic form at 1.35 A resolution | ||||||
![]() | Penicillin-binding protein activator LpoA | ||||||
![]() | BIOSYNTHETIC PROTEIN / peptidoglycan synthesis / TPR-like / outer membrane lipoprotein / PROTEIN BINDING | ||||||
Function / homology | ![]() periplasmic side of cell outer membrane / enzyme regulator activity / peptidoglycan biosynthetic process / regulation of cell shape Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Vijayalakshmi, J. / Saper, M.A. | ||||||
![]() | ![]() Title: Crystal structures of the amino-terminal domain of LpoA from Escherichia coli and Haemophilus influenzae. Authors: Kelley, A. / Vijayalakshmi, J. / Saper, M.A. #1: ![]() Title: Structural analyses of the Haemophilus influenzae peptidoglycan synthase activator LpoA suggest multiple conformations in solution Authors: Sathiyamoorthy, K. / Vijayalakshmi, J. / Tirupati, B. / Fan, L. / Saper, M.A. | ||||||
History |
|
-
Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
---|
-
Downloads & links
-
Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 344.2 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB format | ![]() | 235.5 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 438.4 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
Full document | ![]() | 441.6 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 25.3 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 39.9 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 6dr3C ![]() 4p29S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
---|---|
Similar structure data |
-
Links
-
Assembly
Deposited unit | ![]()
| ||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 | ![]()
| ||||||||||
2 | ![]()
| ||||||||||
Unit cell |
|
-
Components
#1: Protein | Mass: 26258.492 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Details (production host): T7 promoter and C-terminal His6 tag Production host: ![]() ![]() #2: Chemical | #3: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
---|
-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.31 Å3/Da / Density % sol: 46.74 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: Protein was 10 mg/ml in 0.1% beta-mercaptoethanol, 1 mM EDTA, 0.1 mM benzamidine, 20 mM Tris-HCl pH 8.0. Precipitant contained 20% polyethylene glycol 10,000, 0.1 M HEPES pH 7.5. 2 ul ...Details: Protein was 10 mg/ml in 0.1% beta-mercaptoethanol, 1 mM EDTA, 0.1 mM benzamidine, 20 mM Tris-HCl pH 8.0. Precipitant contained 20% polyethylene glycol 10,000, 0.1 M HEPES pH 7.5. 2 ul protein mixed with 2 ul precipitant on silated cover slip and equilibrated over a reservoir containing 1 ml precipitant. PH range: 7.5-8.0 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 140 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RAYONIX MX225-HS / Detector: CCD / Date: Nov 12, 2003 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9793 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.35→34.5 Å / Num. obs: 91763 / % possible obs: 90.3 % / Redundancy: 3.28 % / Biso Wilson estimate: 15.58 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.047 / Rrim(I) all: 0.047 / Χ2: 0.97 / Net I/σ(I): 13.1 / Num. measured all: 303668 / Scaling rejects: 2279 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-Phasing
Phasing | Method: ![]() | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Phasing MR |
|
-
Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 4P29 Resolution: 1.35→34.44 Å / SU ML: 0.1352 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / Phase error: 17.9643
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 25.85 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.35→34.44 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell |
|