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- PDB-1oiv: X-ray structure of the small G protein Rab11a in complex with GDP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1oiv
タイトルX-ray structure of the small G protein Rab11a in complex with GDP
要素RAS-RELATED PROTEIN RAB-11A
キーワードPROTEIN TRANSPORT / SMALL G PROTEIN / INTRACELLULAR TRAFFICKING / GTP-BINDING / LIPOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


: / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / VxPx cargo-targeting to cilium / RAB geranylgeranylation / regulation of early endosome to recycling endosome transport / regulation of protein localization to centrosome / synaptic vesicle endosomal processing / regulation of endocytic recycling / early endosome to recycling endosome transport / establishment of protein localization to organelle ...: / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / VxPx cargo-targeting to cilium / RAB geranylgeranylation / regulation of early endosome to recycling endosome transport / regulation of protein localization to centrosome / synaptic vesicle endosomal processing / regulation of endocytic recycling / early endosome to recycling endosome transport / establishment of protein localization to organelle / postsynaptic recycling endosome / positive regulation of mitotic cytokinetic process / plasma membrane to endosome transport / establishment of vesicle localization / exosomal secretion / amyloid-beta clearance by transcytosis / regulation of cilium assembly / regulation of protein transport / presynaptic endosome / astral microtubule organization / neurotransmitter receptor transport, endosome to postsynaptic membrane / kinetochore microtubule / VxPx cargo-targeting to cilium / vesicle-mediated transport in synapse / exocytic vesicle / protein transmembrane transport / regulation of vesicle-mediated transport / myosin V binding / RAB geranylgeranylation / melanosome transport / multivesicular body assembly / Golgi to plasma membrane protein transport / protein localization to cilium / establishment of protein localization to membrane / TBC/RABGAPs / protein localization to cell surface / syntaxin binding / dynein light intermediate chain binding / mitotic metaphase chromosome alignment / exocytosis / cleavage furrow / positive regulation of epithelial cell migration / mitotic spindle assembly / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / positive regulation of axon extension / transport vesicle / vesicle-mediated transport / phagocytic vesicle / multivesicular body / centriole / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / cytoplasmic vesicle membrane / regulation of cytokinesis / trans-Golgi network membrane / small monomeric GTPase / protein localization to plasma membrane / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / positive regulation of protein localization to plasma membrane / trans-Golgi network / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / recycling endosome / centriolar satellite / Schaffer collateral - CA1 synapse / endocytic vesicle membrane / recycling endosome membrane / spindle pole / neuron projection development / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / synaptic vesicle membrane / G protein activity / cytoplasmic vesicle / vesicle / microtubule binding / endosome / Golgi membrane / axon / protein domain specific binding / GTPase activity / centrosome / GTP binding / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / Golgi apparatus / protein-containing complex / extracellular exosome / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Small GTPase Rab domain profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases ...: / Small GTPase Rab domain profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Ras-related protein Rab-11A / Ras-related protein Rab-11A
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.98 Å
データ登録者Pasqualato, S. / Senic-Matuglia, F. / Renault, L. / Goud, B. / Salamero, J. / Cherfils, J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: The Structural Gdp/GTP Cycle of Rab11 Reveals a Novel Interface Involved in the Dynamics of Recycling Endosomes
著者: Pasqualato, S. / Senic-Matuglia, F. / Renault, L. / Goud, B. / Salamero, J. / Cherfils, J.
履歴
登録2003年6月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年1月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RAS-RELATED PROTEIN RAB-11A
B: RAS-RELATED PROTEIN RAB-11A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,1256
ポリマ－43,0802
非ポリマー1,0454
水3,441191
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)47.349, 69.701, 108.277
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.31774, -0.90002, 0.29833), (-0.89605, 0.18213, -0.40487), (0.31005, -0.39596, -0.86434)
ベクター: 2.64872, 5.48818, 10.76037)
詳細THIS MAY BE RESULT OF CRYSTAL PACKING

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要素

#1: タンパク質 RAS-RELATED PROTEIN RAB-11A / RAB-11 / 24KG / YL8 / RAB11A


分子量: 21540.230 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 1-173 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: DELETION MUTANT LACKING THE 43 C-TERMINAL RESIDUES / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P24410, UniProt: P62491*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 191 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.69 %
結晶化pH: 8
詳細: 1.7M (NH4)2SO4,5%PEG400,8% 1,3 BUTANEDIOL,0.1M TRIS-HCL PH8.0, pH 8.00
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法 / PH range low: 8.5 / PH range high: 8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
21.6-1.8 Mammonium sulfate1reservoir
33-6 %PEG4001reservoir
43-10 %1,3-butanediol1reservoir
5100 mMTris-HCl1reservoirpH8-8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934
検出器日付: 2001年11月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→25 Å / Num. obs: 26143 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 17.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.049 / Net I/σ(I): 9
反射 シェル解像度: 1.95→1.98 Å / Rmerge(I) obs: 0.393 / % possible all: 97.4
反射
*PLUS
最高解像度: 1.95 Å / 最低解像度: 30 Å / Num. obs: 26100 / Num. measured all: 233617 / Rmerge(I) obs: 0.049
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.4 % / Rmerge(I) obs: 0.393 / Mean I/σ(I) obs: 4.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1G16

1g16


解像度: 1.98→25 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 1189171.58 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: RESIDUES OF THE N-TERMINAL HIS6-TAG AND LINKER WERE DISORDERED AND NOT VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY MAP, AS WELL AS THE FIRST 5 RESIDUES OF RAB11A. ASP6 WAS MODELLED AS ALANINE BECAUSE ITS ...詳細: RESIDUES OF THE N-TERMINAL HIS6-TAG AND LINKER WERE DISORDERED AND NOT VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY MAP, AS WELL AS THE FIRST 5 RESIDUES OF RAB11A. ASP6 WAS MODELLED AS ALANINE BECAUSE ITS SIDE CHAIN WAS NOT VISIBLE
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.246 1702 6.8 %RANDOM
Rwork0.21 ---
obs0.21 24954 97.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 66.7544 Å2 / ksol: 0.399156 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 35 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.66 Å20 Å20 Å2
2--3.31 Å20 Å2
3----3.98 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.19 Å0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.98→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2670 0 65 191 2926
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.74
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.911.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.12
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.642
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.262.5
LS精密化 シェル解像度: 1.98→2.03 Å / Rfactor Rfree error: 0.027 / Total num. of bins used: 15
Rfactor反射数%反射
Rfree0.272 103 6.2 %
Rwork0.239 1556 -
obs--100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2GDP_XPLOR_PAR.TXTGDP_XPLOR_TOP.TXT
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4EDO_XPLOR_PAR.TXTEDO_XPLOR_TOP.TXT
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.74

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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