[日本語] English
万見
- PDB-1o9a: Solution structure of the complex of 1F12F1 from fibronectin with... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1o9a
タイトルSolution structure of the complex of 1F12F1 from fibronectin with B3 from FnBB from S. dysgalactiae
要素
  • FIBRONECTIN
  • FIBRONECTIN BINDING PROTEIN
キーワードCELL ADHESION / CELL ADHESION-COMPLEX / HOST-PATHOGEN PROTEIN COMPLEX / FIBRONECTIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of monocyte activation / negative regulation of transforming growth factor beta production / Extracellular matrix organization / positive regulation of substrate-dependent cell migration, cell attachment to substrate / Fibronectin matrix formation / calcium-independent cell-matrix adhesion / neural crest cell migration involved in autonomic nervous system development / peptidase activator activity / fibrinogen complex / peptide cross-linking ...negative regulation of monocyte activation / negative regulation of transforming growth factor beta production / Extracellular matrix organization / positive regulation of substrate-dependent cell migration, cell attachment to substrate / Fibronectin matrix formation / calcium-independent cell-matrix adhesion / neural crest cell migration involved in autonomic nervous system development / peptidase activator activity / fibrinogen complex / peptide cross-linking / integrin activation / ALK mutants bind TKIs / cell-substrate junction assembly / proteoglycan binding / biological process involved in interaction with symbiont / extracellular matrix structural constituent / Molecules associated with elastic fibres / MET activates PTK2 signaling / Syndecan interactions / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / response to muscle activity / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / endodermal cell differentiation / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / regulation of protein phosphorylation / basement membrane / Non-integrin membrane-ECM interactions / ECM proteoglycans / Integrin cell surface interactions / positive regulation of axon extension / endothelial cell migration / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / collagen binding / Degradation of the extracellular matrix / Integrin signaling / extracellular matrix / substrate adhesion-dependent cell spreading / platelet alpha granule lumen / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / cell-matrix adhesion / acute-phase response / integrin-mediated signaling pathway / Cell surface interactions at the vascular wall / Post-translational protein phosphorylation / wound healing / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / response to wounding / positive regulation of fibroblast proliferation / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / integrin binding / GPER1 signaling / Platelet degranulation / nervous system development / heparin binding / regulation of cell shape / heart development / protease binding / : / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / angiogenesis / blood microparticle / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell adhesion / apical plasma membrane / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Fibronectin binding repeat / Collagen-binding surface protein Cna-like, B-type domain / Fibronectin binding repeat / Cna protein B-type domain / Fibrogen-binding domain 1 / Prealbumin-like fold domain / Prealbumin-like fold domain / Fibronectin type I domain / Fibronectin, type I / Fibronectin type-I domain signature. ...Fibronectin binding repeat / Collagen-binding surface protein Cna-like, B-type domain / Fibronectin binding repeat / Cna protein B-type domain / Fibrogen-binding domain 1 / Prealbumin-like fold domain / Prealbumin-like fold domain / Fibronectin type I domain / Fibronectin, type I / Fibronectin type-I domain signature. / Fibronectin type-I domain profile. / Fibronectin type 1 domain / : / Complement Module, domain 1 / Complement Module; domain 1 / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / LPXTG cell wall anchor motif / LPXTG cell wall anchor domain / Kringle-like fold / Fibronectin type III domain / EGF-like domain signature 1. / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Ribbon / Immunoglobulin-like fold / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fibronectin / Fibronectin binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
STREPTOCOCCUS DYSGALACTIAE (バクテリア)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Schwarz-Linek, U. / Werner, J.M. / Pickford, A.R. / Pilka, E.S. / Gurusiddappa, S. / Briggs, J.A.G. / Hook, M. / Campbell, I.D. / Potts, J.R.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2003
タイトル: Pathogenic bacteria attach to human fibronectin through a tandem beta-zipper.
著者: Schwarz-Linek, U. / Werner, J.M. / Pickford, A.R. / Gurusiddappa, S. / Kim, J.H. / Pilka, E.S. / Briggs, J.A. / Gough, T.S. / Hook, M. / Campbell, I.D. / Potts, J.R.
履歴
登録2002年12月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年4月15日Group: Database references / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.22018年1月24日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation_author.name / _pdbx_nmr_spectrometer.manufacturer / _pdbx_nmr_spectrometer.type
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_nmr_software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_nmr_software.name
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: FIBRONECTIN
B: FIBRONECTIN BINDING PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,6042
ポリマ－14,6042
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)15 / 100LEAST RESTRAINT VIOLATION
代表モデルモデル #1

-
要素

#1: タンパク質 FIBRONECTIN / COLD-INSOLUBLE GLOBULIN / FN / CIG


分子量: 10524.674 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL F1 MODULE PAIR, RESIDUES 48-140 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: PICHIA PASTORIS (菌類) / 参照: UniProt: P02751
#2: タンパク質・ペプチド FIBRONECTIN BINDING PROTEIN / FNBB


分子量: 4079.258 Da / 分子数: 1 / 断片: B3 FIBRONECTIN-BINDING REPEAT, RESIDUES 1031-1066 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) STREPTOCOCCUS DYSGALACTIAE (バクテリア)
参照: UniProt: Q53971
構成要素の詳細FIBRONECTINS BIND CELL SURFACES AND VARIOUS COMPOUNDS INCLUDING COLLAGEN, FIBRIN, HEPARIN, DNA, AND ...FIBRONECTINS BIND CELL SURFACES AND VARIOUS COMPOUNDS INCLUDING COLLAGEN, FIBRIN, HEPARIN, DNA, AND ACTIN. THEY ARE ALSO INVOLVED IN CELL ADHESION, CELL MOTILITY, OPSONIZATION, WOUND HEALING, AND MAINTENANCE OF CELL SHAPE
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111NOESY
121TOCSY
131COSY
14115N-NOESY-HSQC
15115N-TOCSY-HSQC
161HNCO
171CC(CO)NH
18113C-NOESY-HSQC
NMR実験の詳細Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING NMR SPECTROSCOPY ON UNLABELLED, 15N-, 2H,15N- AND 15N,13C-LABELLED 1F12F1 IN COMPLEX WITH UNLABELLED B3

-
試料調製

試料状態pH: 5 / 温度: 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
home built incorporating Oxford Instruments MagnetHome-built5001
home built incorporating Oxford Instruments MagnetHome-built6002
home built incorporating Oxford Instruments MagnetHome-built7503

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLORBRUNGER精密化
X-PLOR3.8構造決定
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: FURTHER REFINEMENT DETAILS CAN BE FOUND IN THE JRNL CITATION ABOVE
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LEAST RESTRAINT VIOLATION
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 15

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る