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万見
- PDB-1o2g: Elaborate Manifold of Short Hydrogen Bond Arrays Mediating Bindin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1o2g
タイトルElaborate Manifold of Short Hydrogen Bond Arrays Mediating Binding of Active Site-Directed Serine Protease Inhibitors
要素
  • (THROMBIN) x 2
  • ACETYL HIRUDIN
キーワードBLOOD CLOTTING / HYDROLASE/INHIBITOR / serine protease / short hydrogen bond / inhibition mechanism / shift of pKa / trypsin / thrombin / urokinase / factor Xa / hydrolase / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX / HYDROLASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin-activated receptor signaling pathway / thrombin / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / Defective F8 cleavage by thrombin / ligand-gated ion channel signaling pathway ...cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin-activated receptor signaling pathway / thrombin / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / Defective F8 cleavage by thrombin / ligand-gated ion channel signaling pathway / Platelet Aggregation (Plug Formation) / negative regulation of astrocyte differentiation / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of platelet activation / negative regulation of blood coagulation / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / fibrinolysis / negative regulation of proteolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / Peptide ligand-binding receptors / Regulation of Complement cascade / acute-phase response / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Cell surface interactions at the vascular wall / lipopolysaccharide binding / growth factor activity / serine-type endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / positive regulation of protein localization to nucleus / response to wounding / Golgi lumen / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / heparin binding / regulation of cell shape / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / positive regulation of protein phosphorylation / positive regulation of cell growth / : / G alpha (q) signalling events / blood microparticle / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Hirudin / Proteinase inhibitor I14, hirudin / Thrombin inhibitor hirudin / Hirudin/antistatin / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain ...Hirudin / Proteinase inhibitor I14, hirudin / Thrombin inhibitor hirudin / Hirudin/antistatin / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-696 / Prothrombin / Hirudin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Hirudo medicinalis (医用ビル)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 1.58 Å
データ登録者Katz, B.A. / Elrod, K. / Verner, E. / Mackman, R.L. / Luong, C. / Shrader, W. / Sendzik, M. / Spencer, J.R. / Sprengeler, P.A. / Kolesnikov, A. ...Katz, B.A. / Elrod, K. / Verner, E. / Mackman, R.L. / Luong, C. / Shrader, W. / Sendzik, M. / Spencer, J.R. / Sprengeler, P.A. / Kolesnikov, A. / Tai, W.F. / Hui, H. / Breitenbucher, G. / Allen, D. / Janc, J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Elaborate Manifold of Short Hydrogen Bond Arrays Mediating Binding of Active Site-Directed Serine Protease Inhibitors
著者: Katz, B.A. / Elrod, K. / Verner, E. / Mackman, R.L. / Luong, C. / Shrader, W.D. / Sendzik, M. / Spencer, J.R. / Sprengeler, P.A. / Kolesnikov, A. / Tai, V.W.-F. / Hui, H.C. / Breitenbucher, J. ...著者: Katz, B.A. / Elrod, K. / Verner, E. / Mackman, R.L. / Luong, C. / Shrader, W.D. / Sendzik, M. / Spencer, J.R. / Sprengeler, P.A. / Kolesnikov, A. / Tai, V.W.-F. / Hui, H.C. / Breitenbucher, J.G. / Allen, D. / Janc, J.W.
履歴
登録2003年3月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32012年12月12日Group: Other
改定 1.42013年3月13日Group: Other
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / struct_conn / struct_site
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.12024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: THROMBIN
H: THROMBIN
I: ACETYL HIRUDIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,7195
ポリマ－35,3683
非ポリマー3502
水5,549308
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)71.36, 72.06, 72.96
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 101.77, 90.0
Int Tables number5
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11H-411-

HOH

21H-412-

HOH

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要素

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タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 LI

#1: タンパク質・ペプチド THROMBIN / E.C.3.4.21.5 / Coagulation factor II


分子量: 4096.534 Da / 分子数: 1 / 断片: LIGHT CHAIN, RESIDUES 328-363 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#3: タンパク質・ペプチド ACETYL HIRUDIN


分子量: 1491.528 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Hirudo medicinalis (医用ビル) / 参照: UniProt: P28504

-
タンパク質 , 1種, 1分子 H

#2: タンパク質 THROMBIN / E.C.3.4.21.5 / Coagulation factor II


分子量: 29780.219 Da / 分子数: 1 / 断片: HEAVY CHAIN, RESIDUES 364-620 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, thrombin

-
非ポリマー , 3種, 310分子

#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物 ChemComp-696 / 3-{5-[AMINO(IMINIO)METHYL]-1H-INDOL-2-YL}-1,1'-BIPHENYL-2-OLATE / CRA_8696 / 2-(2-ヒドロキシ-3-ビフェニリル)-1H-インド-ル-5-カルボアミジン


分子量: 327.379 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H17N3O
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 308 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.6 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: 2-propanol, PEG 4000, pH 6.5, vapor diffusion at 298 K, pH 6.50
結晶化
*PLUS
pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
11.0 mg/mlprotein1drop
250 mMHEPES1drop
350 %glycerol1droppH7.0
40.10 MHEPES1reservoir
50.30 M1reservoirNaCl
622 %PEG5000 MME1reservoirpH7.5 or 8.2

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データ収集

回折平均測定温度: 285 K / Ambient temp details: Crystal Cooler
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年6月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.58→32.19 Å / Num. all: 49555 / Num. obs: 45048 / % possible obs: 90.91 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.046 / Net I/σ(I): 9.6
反射 シェル解像度: 1.58→1.65 Å / % possible obs: 48.34 % / Rmerge(I) obs: 0.36 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique all: 7062
反射
*PLUS
最高解像度: 1.38 Å / Num. obs: 46254 / Num. measured all: 93493
反射 シェル
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.34

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClear1.3データ収集
CrystalClear1.3データ削減
X-PLOR3.851精密化
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データスケーリング
Quantaモデル構築
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 1.58→7 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.7
詳細: Met_H84, Leu_H130, Val_H157, Pro_H166, and Ile_H174 were simultaneously refined in two conformations. No density was observed for Thr147, Trp148, Thr149, Ala149A, Asn149B, Val149C, Gly149D, ...詳細: Met_H84, Leu_H130, Val_H157, Pro_H166, and Ile_H174 were simultaneously refined in two conformations. No density was observed for Thr147, Trp148, Thr149, Ala149A, Asn149B, Val149C, Gly149D, and Lys149E in the autolysis loop, and these residues are not included in the model. In the non-active site peptide inhibitor (acetylhirudin) the tyrosine hydroxyl is sulfonated. HOH477, OgSer195 and O6' of the inhibitor make a 3-centered short hydrogen bond array. Disordered waters include: HOH395 is close to a symmetry related equivalent of itself. HOH396 is close to a symmetry related equivalent of itself. HOH397 is close to a symmetry related equivalent of itself. HIS_H57 IS doubly protonated. HIS_H91 and His_H119 are monoprotonated on the epsilon nitrogen
Rfactor反射数%反射
Rfree0.25 4349 10 %
Rwork0.219 --
obs0.222 42749 87.3 %
all-48956 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.58→7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2423 0 26 308 2757
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3.7
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.58 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rwork: 0.222
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.6
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.58 Å / 最低解像度: 1.65 Å / Rfactor Rfree: 0.25

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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