[日本語] English
万見
- PDB-4ggd: Structural analysis of human Cdc20 supports multisite degron reco... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ggd
タイトルStructural analysis of human Cdc20 supports multisite degron recognition by APC/C.
要素
  • Cell division cycle protein 20 homolog
  • Mitotic checkpoint serine/threonine-protein kinase BUB1 beta
キーワードCELL CYCLE / mitosis / securin / ubiquitination / WD40
機能・相同性
機能・相同性情報


metaphase/anaphase transition of cell cycle / metaphase/anaphase transition of meiosis I / Inhibition of the proteolytic activity of APC/C required for the onset of anaphase by mitotic spindle checkpoint components / mitotic checkpoint complex / positive regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / regulation of meiotic nuclear division / positive regulation of synapse maturation / Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / meiotic sister chromatid cohesion, centromeric / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex ...metaphase/anaphase transition of cell cycle / metaphase/anaphase transition of meiosis I / Inhibition of the proteolytic activity of APC/C required for the onset of anaphase by mitotic spindle checkpoint components / mitotic checkpoint complex / positive regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / regulation of meiotic nuclear division / positive regulation of synapse maturation / Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / meiotic sister chromatid cohesion, centromeric / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / Phosphorylation of Emi1 / anaphase-promoting complex / metaphase/anaphase transition of mitotic cell cycle / regulation of meiotic cell cycle / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / positive regulation of synaptic plasticity / anaphase-promoting complex binding / outer kinetochore / protein localization to chromosome, centromeric region / positive regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / ubiquitin ligase activator activity / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / mitotic sister chromatid cohesion / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / mitotic spindle assembly / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / regulation of mitotic cell cycle / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / RHO GTPases Activate Formins / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / kinetochore / spindle / spindle pole / Separation of Sister Chromatids / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / nervous system development / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / cell differentiation / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / ciliary basal body / cell division / protein serine kinase activity / apoptotic process / centrosome / perinuclear region of cytoplasm / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Mad3/Bub1 homology region 1 / Mitotic spindle checkpoint protein Bub1/Mad3 / Mad3/BUB1 homology region 1 / BUB1 N-terminal domain profile. / Mad3/BUB1 hoMad3/BUB1 homology region 1 / : / CDC20/Fizzy WD40 domain / The WD repeat Cdc20/Fizzy family / Anaphase-promoting complex subunit 4 WD40 domain / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase ...Mad3/Bub1 homology region 1 / Mitotic spindle checkpoint protein Bub1/Mad3 / Mad3/BUB1 homology region 1 / BUB1 N-terminal domain profile. / Mad3/BUB1 hoMad3/BUB1 homology region 1 / : / CDC20/Fizzy WD40 domain / The WD repeat Cdc20/Fizzy family / Anaphase-promoting complex subunit 4 WD40 domain / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Mitotic checkpoint serine/threonine-protein kinase BUB1 beta / Cell division cycle protein 20 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.435 Å
データ登録者Luo, X. / Tian, W. / Tomchick, D.R.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: Structural analysis of human Cdc20 supports multisite degron recognition by APC/C.
著者: Tian, W. / Li, B. / Warrington, R. / Tomchick, D.R. / Yu, H. / Luo, X.
#1: ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2007
タイトル: Cdc20: a WD40 activator for a cell cycle degradation machine
著者: Yu, H.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007
タイトル: KEN-box-dependent degradation of Bub1 spindle checkpoint kinase by the anaphase-promoting complex/cyclosome
著者: Qi, W. / Yu, H.
#3: ジャーナル: Dev.Cell / 年: 2001
タイトル: Mad2-independent inhibition of APC-Cdc20 by the mitotic checkpoint protein BubR1
著者: Tang, Z. / Bharadwaj, R. / Li, B. / Yu, H.
履歴
登録2012年8月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年11月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年12月26日Group: Database references
改定 1.22016年10月26日Group: Structure summary
改定 1.32017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42018年2月21日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.pdbx_details
改定 1.52024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Cell division cycle protein 20 homolog
B: Cell division cycle protein 20 homolog
C: Mitotic checkpoint serine/threonine-protein kinase BUB1 beta
D: Mitotic checkpoint serine/threonine-protein kinase BUB1 beta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,5134
ポリマ－100,5134
非ポリマー00
水3,333185
1
A: Cell division cycle protein 20 homolog
C: Mitotic checkpoint serine/threonine-protein kinase BUB1 beta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,2562
ポリマ－50,2562
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Cell division cycle protein 20 homolog
D: Mitotic checkpoint serine/threonine-protein kinase BUB1 beta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,2562
ポリマ－50,2562
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)49.826, 88.129, 118.351
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 99.660, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Cell division cycle protein 20 homolog / p55CDC


分子量: 47495.273 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDC20 / プラスミド: pFastBac
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q12834
#2: タンパク質・ペプチド Mitotic checkpoint serine/threonine-protein kinase BUB1 beta / MAD3/BUB1-related protein kinase / hBUBR1 / Mitotic checkpoint kinase MAD3L / Protein SSK1


分子量: 2761.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: O60566, non-specific serine/threonine protein kinase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 185 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.74 %
結晶化温度: 293 K / 手法: sitting-drop vapor diffusion / pH: 9.3
詳細: 50 mM CAPSO, 5% (w/v) PEG 6000, and 15.5 % MPD, pH 9.3, sitting-drop vapor diffusion, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97937 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月17日 / 詳細: monochromator
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97937 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.435→48.6 Å / Num. all: 36956 / Num. obs: 36910 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 39.4 Å2 / Limit h max: 19 / Limit h min: -20 / Limit k max: 35 / Limit k min: 0 / Limit l max: 47 / Limit l min: 0 / Rmerge(I) obs: 0.104 / Net I/σ(I): 14.7
Reflection scaleGroup code: 1
反射 シェル解像度: 2.45→2.49 Å / 冗長度: 3.9 % / Num. unique all: 1762 / % possible all: 93.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.8_1062精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-3000データ収集
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.435→29.168 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.25 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.83 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2012 1835 4.97 %RANDOM
Rwork0.1541 ---
all0.1565 36910 --
obs0.1565 36910 97.22 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 157.68 Å2 / Biso mean: 43.9021 Å2 / Biso min: 8.96 Å2
Refine analyzeLuzzati sigma a obs: 0.25 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.435→29.168 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4949 0 0 185 5134
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0135079
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4176928
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.077757
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006888
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.4241766
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 13

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.4346-2.50040.261110.215922412352224180
2.5004-2.57390.30071460.205827142860271499
2.5739-2.65690.24461490.195726932842269397
2.6569-2.75180.26271400.18827142854271498
2.7518-2.86190.26761410.184726942835269499
2.8619-2.9920.24581420.180327002842270098
2.992-3.14960.22521470.169627462893274698
3.1496-3.34670.2091330.166627282861272899
3.3467-3.60460.21941410.149627492890274999
3.6046-3.96660.18511460.141827442890274499
3.9666-4.53870.16881440.119127712915277199
4.5387-5.71130.15521510.119727542905275499
5.7113-29.170.17571440.161328272971282799
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.49950.39220.13560.76630.19520.3115-0.0590.30760.43310.0775-0.00660.0443-0.08220.0917-0.31620.19620.0542-0.03410.31810.18150.2692-12.146312.2023-55.5632
20.1266-0.3356-0.01950.92890.05720.4171-0.00440.3202-0.110.01120.07590.30670.1944-0.22-0.01090.1338-0.0132-0.05650.3386-0.02150.1469-21.9958-1.6915-54.7155
30.16920.0239-0.01940.0698-0.0830.09610.0698-0.0833-0.26560.10890.0220.04440.0378-0.02760.00030.18830.0069-0.00270.1357-0.00210.169-8.7197-8.182-41.4999
40.32010.1116-0.07630.2671-0.08510.1264-0.10090.26550.42440.1764-0.0919-0.1818-0.07880.1791-0.01510.21080.0103-0.03260.21830.10680.3259-0.846810.1311-49.1967
50.4101-0.2844-0.14390.81510.31270.680.0185-0.4593-0.2651-0.0274-0.08270.1015-0.037-0.1553-0.44010.1071-0.05880.05460.28580.14010.1575-3.5612-8.4054-2.3752
60.34540.1409-0.0940.2031-0.17250.1968-0.0639-0.05380.1114-0.0525-0.03390.066-0.0542-0.01-00.1256-0.01610.00210.1075-0.03180.13474.77183.8902-13.63
70.1803-0.0147-0.05750.1173-0.07030.3430.0113-0.2729-0.521-0.0903-0.0941-0.21930.13680.27070.05990.193-0.03820.05240.21070.25230.369113.5664-14.0262-8.1723
80.0009-0.00010.00140.0020.00120.00250.0255-0.0077-0.00220.01340.02750.02830.02380.012500.48670.1405-0.02360.4271-0.16190.3447-14.91310.6371-33.9571
90.00360.0012-0.00160.0004-0.00030.00060.01630.03580.02810.00720.09430.02760.04510.0032-00.2912-0.06990.00550.1836-0.01920.2185-1.4582-12.5557-24.7615
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 165 through 202 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 203 through 285 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 286 through 359 )A0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 360 through 476 )A0
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 165 through 254 )B0
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 255 through 380 )B0
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 381 through 476 )B0
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 5 through 11 )C0
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'D' and (resid 4 through 11 )D0

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る