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万見
- PDB-1n51: Aminopeptidase P in complex with the inhibitor apstatin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1n51
タイトルAminopeptidase P in complex with the inhibitor apstatin
要素
  • Xaa-Pro aminopeptidase
  • apstatin
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / AMINOPEPTIDASE / PROLINE SPECIFIC / MANGANESE ENZYME / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Xaa-Pro aminopeptidase / metalloexopeptidase activity / metalloaminopeptidase activity / aminopeptidase activity / manganese ion binding / protein homotetramerization / protein-containing complex / proteolysis / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aminopeptidase P, N-terminal / Aminopeptidase P, N-terminal domain / Aminopeptidase P, N-terminal domain / Peptidase M24B, X-Pro dipeptidase/aminopeptidase P, conserved site / Aminopeptidase P and proline dipeptidase signature. / Creatine Amidinohydrolase; Chain A, domain 1 / Creatinase/prolidase N-terminal domain / Creatinase/Aminopeptidase P/Spt16, N-terminal / Peptidase M24, methionine aminopeptidase / Creatine Amidinohydrolase ...Aminopeptidase P, N-terminal / Aminopeptidase P, N-terminal domain / Aminopeptidase P, N-terminal domain / Peptidase M24B, X-Pro dipeptidase/aminopeptidase P, conserved site / Aminopeptidase P and proline dipeptidase signature. / Creatine Amidinohydrolase; Chain A, domain 1 / Creatinase/prolidase N-terminal domain / Creatinase/Aminopeptidase P/Spt16, N-terminal / Peptidase M24, methionine aminopeptidase / Creatine Amidinohydrolase / Creatinase/methionine aminopeptidase superfamily / Peptidase M24 / Metallopeptidase family M24 / Creatinase/aminopeptidase-like / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
APSTATIN / : / Xaa-Pro aminopeptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
synthetic (人工物)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Graham, S.C. / Maher, M.J. / Lee, M.H. / Simmons, W.H. / Freeman, H.C. / Guss, J.M.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2004
タイトル: Structure of Escherichia coli aminopeptidase P in complex with the inhibitor apstatin.
著者: Graham, S.C. / Maher, M.J. / Simmons, W.H. / Freeman, H.C. / Guss, J.M.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1998
タイトル: Crystallography & NMR System: A New Software Suite for Macromolecular Structure Determination
著者: Brunger, A.T. / Adams, P.D. / Clore, G.M. / Delano, W.L. / Gros, P. / Grosse-Kunstleve, R. / Jiang, J.-S. / Kuszewski, J. / Nilges, M. / Pannu, N.S. / Read, R.J. / Rice, L.M. / Simonson, T. / Warren, G.
履歴
登録2002年11月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32012年12月12日Group: Other
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_torsion / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Xaa-Pro aminopeptidase
B: apstatin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,3675
ポリマ－50,2032
非ポリマー1653
水7,656425
1
A: Xaa-Pro aminopeptidase
B: apstatin
ヘテロ分子

A: Xaa-Pro aminopeptidase
B: apstatin
ヘテロ分子

A: Xaa-Pro aminopeptidase
B: apstatin
ヘテロ分子

A: Xaa-Pro aminopeptidase
B: apstatin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)201,47020
ポリマ－200,8108
非ポリマー65912
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_455y-1/2,x+1/2,-z+1/21
crystal symmetry operation10_565-x,-y+1,z1
crystal symmetry operation16_555-y+1/2,-x+1/2,-z+1/21
2
A: Xaa-Pro aminopeptidase
B: apstatin
ヘテロ分子

A: Xaa-Pro aminopeptidase
B: apstatin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,73510
ポリマ－100,4054
非ポリマー3306
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation16_555-y+1/2,-x+1/2,-z+1/21
Buried area7260 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area34640 Å2
手法PISA
3
A: Xaa-Pro aminopeptidase
ヘテロ分子

A: Xaa-Pro aminopeptidase
ヘテロ分子

A: Xaa-Pro aminopeptidase
ヘテロ分子

A: Xaa-Pro aminopeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)199,63616
ポリマ－198,9764
非ポリマー65912
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_455y-1/2,x+1/2,-z+1/21
crystal symmetry operation10_565-x,-y+1,z1
crystal symmetry operation16_555-y+1/2,-x+1/2,-z+1/21
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)139.319, 139.319, 231.005
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2157-

HOH

21A-2427-

HOH

詳細Biological assembly is a tetramer formed by the crystallographic operations: (X,Y,Z), (-Y+1/2,-X+1/2,-Z+1/2), (Y-1/2,X+1/2,-Z+1/2), (-X,1-Y,Z)

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要素

#1: タンパク質 Xaa-Pro aminopeptidase / AMINOPEPTIDASE P


分子量: 49744.062 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: PEPP / プラスミド: PPL670 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): AN1459 / 参照: UniProt: P15034, Xaa-Pro aminopeptidase
#2: タンパク質・ペプチド apstatin


タイプ: Peptide-like / クラス: 酵素阻害剤 / 分子量: 458.530 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic (人工物) / 参照: APSTATIN
#3: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 425 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 5.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 75.28 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: Magnesium Acetate, Sodium Cacodylate, MPD, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
18.7 mg/mlprotein1drop
20.2 Mmagnesium acetate1reservoir
30.1 Msodium cacodylate1reservoirpH6.8
425 %MPD1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年10月24日 / 詳細: YALE MIRRORS
放射モノクロメーター: YALE MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→99 Å / Num. all: 48993 / Num. obs: 55327 / % possible obs: 95.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 42.6 Å2 / Limit h max: 63 / Limit h min: 0 / Limit k max: 44 / Limit k min: 0 / Limit l max: 104 / Limit l min: 0 / Observed criterion F max: 3136609.46 / Observed criterion F min: 17.3 / Rmerge(I) obs: 0.046 / Net I/σ(I): 16.58
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 1.83 % / Rmerge(I) obs: 0.433 / Mean I/σ(I) obs: 1.46 / Num. unique all: 4729 / % possible all: 83.1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 20 Å / % possible obs: 97 % / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.044
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.2 % / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.411 / Mean I/σ(I) obs: 2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB 1AZ9

1az9
PDB 未公開エントリ


解像度: 2.3→19.9 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.204 2403 4.9 %RANDOM
Rwork0.179 ---
all-50531 --
obs-48993 97 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 37.434 Å2 / ksol: 0.299544 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 100.3 Å2 / Biso mean: 44.58 Å2 / Biso min: 18.16 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.17 Å20 Å20 Å2
2--5.15 Å20 Å2
3----10.32 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.37 Å0.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→19.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3532 0 3 425 3960
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.3-2.40.3273085.20.29156520.0196231596095.7
2.4-2.530.3012984.90.25257810.0176256607997.2
2.53-2.690.2593185.20.21557500.0156222606897.5
2.69-2.90.2382674.30.19758750.0156278614297.8
2.9-3.190.2213115.10.19158340.0136285614597.8
3.19-3.650.1930850.18558750.0116329618397.7
3.65-4.580.17530550.14858470.016372615296.5
4.58-19.90.1652884.60.15159760.016602626494.9
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: c_angle_deg / Dev ideal: 1.2
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.333 / Rfactor Rwork: 0.299 / Num. reflection Rwork: 5361

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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