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- PDB-1n0t: X-ray structure of the GluR2 ligand-binding core (S1S2J) in compl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1n0t
タイトルX-ray structure of the GluR2 ligand-binding core (S1S2J) in complex with the antagonist (S)-ATPO at 2.1 A resolution.
要素Glutamate receptor 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Ionotropic glutamate receptor GluR2 / ligand-binding core / antagonist complex
機能・相同性
機能・相同性情報


spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / AMPA glutamate receptor activity / ligand-gated monoatomic cation channel activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / extracellularly glutamate-gated ion channel activity ...spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / AMPA glutamate receptor activity / ligand-gated monoatomic cation channel activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / immunoglobulin binding / AMPA glutamate receptor complex / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / cellular response to glycine / asymmetric synapse / regulation of receptor recycling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / glutamate receptor binding / positive regulation of synaptic transmission / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / glutamate-gated receptor activity / response to fungicide / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / ionotropic glutamate receptor binding / somatodendritic compartment / dendrite membrane / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / cytoskeletal protein binding / dendrite cytoplasm / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / SNARE binding / dendritic shaft / synaptic transmission, glutamatergic / synaptic membrane / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / PDZ domain binding / protein tetramerization / postsynaptic density membrane / establishment of protein localization / modulation of chemical synaptic transmission / Schaffer collateral - CA1 synapse / terminal bouton / receptor internalization / cerebral cortex development / synaptic vesicle membrane / synaptic vesicle / presynapse / signaling receptor activity / presynaptic membrane / amyloid-beta binding / growth cone / scaffold protein binding / chemical synaptic transmission / perikaryon / postsynaptic membrane / dendritic spine / postsynaptic density / neuron projection / axon / neuronal cell body / glutamatergic synapse / dendrite / synapse / protein-containing complex binding / protein kinase binding / cell surface / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Chem-AT1 / Glutamate receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Hogner, A. / Greenwood, J.R. / Liljefors, T. / Lunn, M.-L. / Egebjerg, J. / Larsen, I.K. / Gouaux, E. / Kastrup, J.S.
引用
ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2003
タイトル: Competitive antagonism of AMPA receptors by ligands of different classes: crystal structure of ATPO bound to the GluR2 ligand-binding core, in comparison with DNQX.
著者: Hogner, A. / Greenwood, J.R. / Liljefors, T. / Lunn, M.L. / Egebjerg, J. / Larsen, I.K. / Gouaux, E. / Kastrup, J.S.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: Structural basis for AMPA receptor activation and ligand selectivity: Crystal structures of five agonist complexes with the GluR2 ligand binding core.
著者: Hogner, A. / Kastrup, J.S. / Jin, R. / Liljefors, T. / Mayer, M.L. / Egebjerg, J. / Larsen, I. / Gouaux, E.
#2: ジャーナル: Neuron / 年: 2000
タイトル: Mechanisms for activation and antagonism of an AMPA-sensitive glutamate receptor: Crystal structures of the GluR2 ligand binding core.
著者: Armstrong, N. / Gouaux, E.
#3: ジャーナル: Nature / 年: 2002
タイトル: Mechanism of glutamate receptor desensitization.
著者: Sun, Y. / Olson, R. / Horning, M. / Armstrong, N. / Mayer, M. / Gouaux, E.
#4: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1998
タイトル: Probing the ligand binding domain of the GluR2 receptor by proteolysis and deletion mutagenesis defines domain boundaries and yields a crystallizable construct.
著者: Chen, G.Q. / Sun, R. / Jin, R. / Gouaux, E.
履歴
登録2002年10月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年12月21日Group: Database references
改定 1.42017年8月16日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.52024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999Native GluR2 is a membrane protein. The protein crystallized is the extracellular ligand-binding ...Native GluR2 is a membrane protein. The protein crystallized is the extracellular ligand-binding core of GluR2. Transmembrane regions were genetically removed and replaced with a Gly-Thr linker (residues 118-119). Therefore, the sequence matches discontinuously with the reference database (413-527, 653-796). The two first residues (Gly, Ala) are cloning artifacts and were not located in the electron density map.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor 2
B: Glutamate receptor 2
C: Glutamate receptor 2
D: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,61913
ポリマ－116,8874
非ポリマー1,7329
水17,096949
1
A: Glutamate receptor 2
C: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,2806
ポリマ－58,4432
非ポリマー8374
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Glutamate receptor 2
D: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,3397
ポリマ－58,4432
非ポリマー8965
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)65.970, 89.060, 194.860
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological assembly is a tetramer composed of dimers-of-dimers. In the crystal, only the dimer is observed. The biological dimer can be generated as follows: A, C: 1.00000 0.00000 0.00000 0.00000 1.00000 0.00000 0.00000 0.00000 1.00000 0.00000 0.00000 0.00000 -1.00000 0.00000 0.00000 0.00000 -1.00000 0.00000 0.00000 0.00000 1.00000 0.50000 0.00000 -0.50000 B, D: 1.00000 0.00000 0.00000 0.00000 1.00000 0.00000 0.00000 0.00000 1.00000 0.00000 0.00000 0.00000 -1.00000 0.00000 0.00000 0.00000 -1.00000 0.00000 0.00000 0.00000 1.00000 0.50000 0.00000 -0.50000

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要素

#1: タンパク質
Glutamate receptor 2 / GluR-2 / GluR-B / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 2


分子量: 29221.682 Da / 分子数: 4 / 断片: GluR2-flop ligand-binding core (S1S2J). / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Rat / プラスミド: pET30B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P19491
#2: 化合物
ChemComp-AT1 / (S)-2-AMINO-3-(5-TERT-BUTYL-3-(PHOSPHONOMETHOXY)-4-ISOXAZOLYL)PROPIONIC ACID / (S)-ATPO


分子量: 322.252 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H19N2O7P
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 949 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化温度: 279 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.2
詳細: PEG 3350, AMMONIUM SULFATE, SODIUM ACETATE pH 5.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 279K
結晶化
*PLUS
温度: 6 ℃ / pH: 7
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mg/mlprotein1drop
210 mMHEPES1droppH7.0
320 mM1dropNaCl
41 mMEDTA1drop
520 %PEG33501reservoir
60.2 Mammonium sulfate1reservoir
70.1 Msodium acetate1reservoirpH5.2

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年3月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→20 Å / Num. all: 66583 / Num. obs: 66583 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 30.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Net I/σ(I): 20.2
反射 シェル解像度: 2.1→2.17 Å / 冗長度: 59.5 % / Rmerge(I) obs: 0.595 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Num. unique all: 6551 / % possible all: 98.6
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Num. measured all: 490208
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.6 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ID CODE 1FTL, molecule A.

1ftl


解像度: 2.1→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high rms absF: 2718199.32 / Isotropic thermal model: RESTRAINED. / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: RESIDUES 1-4 AND 262-263 WERE NOT LOCATED IN THE ELECTRON DENSITY MAP. THE SIDE CHAINS OF THE FOLLOWING RESIDUES ARE NOT FULLY DEFINED: LYS A21, MET A25, LYS A69, ARG A149, ARG A163, LYS ...詳細: RESIDUES 1-4 AND 262-263 WERE NOT LOCATED IN THE ELECTRON DENSITY MAP. THE SIDE CHAINS OF THE FOLLOWING RESIDUES ARE NOT FULLY DEFINED: LYS A21, MET A25, LYS A69, ARG A149, ARG A163, LYS A204, LYS B21, MET B25, LYS B45, ASP B67, LYS B69, ASP B139, ARG B149, LYS B151, ARG B172, LYS C21, GLU C24, LYS C151, LYS D21, GLU D24, LYS D50, ARG D149, LYS D151, ARG D172, LYS D183.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 3358 5 %RANDOM.
Rwork0.194 ---
all-66535 --
obs-66535 98.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 61.72 Å2 / ksol: 0.396 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 29.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.95 Å2-3.5 Å2-2.44 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.3 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.27 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8036 0 108 949 9093
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.76
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.361.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.12
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.332
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.382.5
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.312 506 4.9 %
Rwork0.239 9764 -
obs-9764 92.1 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PARAM / Topol file: PROTEIN.TOP
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.76

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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