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万見
- PDB-1m35: Aminopeptidase P from Escherichia coli -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1m35
タイトルAminopeptidase P from Escherichia coli
要素AMINOPEPTIDASE P
キーワードHYDROLASE / Aminopeptidase / proline specific / manganese enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


Xaa-Pro aminopeptidase / metalloexopeptidase activity / metalloaminopeptidase activity / aminopeptidase activity / manganese ion binding / protein homotetramerization / protein-containing complex / proteolysis / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aminopeptidase P, N-terminal / Aminopeptidase P, N-terminal domain / Aminopeptidase P, N-terminal domain / : / Peptidase M24B, X-Pro dipeptidase/aminopeptidase P, conserved site / Aminopeptidase P and proline dipeptidase signature. / Creatine Amidinohydrolase; Chain A, domain 1 / Creatinase/prolidase N-terminal domain / Creatinase/Aminopeptidase P/Spt16, N-terminal / Peptidase M24, methionine aminopeptidase ...Aminopeptidase P, N-terminal / Aminopeptidase P, N-terminal domain / Aminopeptidase P, N-terminal domain / : / Peptidase M24B, X-Pro dipeptidase/aminopeptidase P, conserved site / Aminopeptidase P and proline dipeptidase signature. / Creatine Amidinohydrolase; Chain A, domain 1 / Creatinase/prolidase N-terminal domain / Creatinase/Aminopeptidase P/Spt16, N-terminal / Peptidase M24, methionine aminopeptidase / Creatine Amidinohydrolase / Creatinase/methionine aminopeptidase superfamily / Peptidase M24 / Metallopeptidase family M24 / Creatinase/aminopeptidase-like / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Xaa-Pro aminopeptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Graham, S.C. / Lee, M. / Freeman, H.C. / Guss, J.M.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2003
タイトル: An orthorhombic form of Escherichia coli aminopeptidase P at 2.4 A resolution.
著者: Graham, S.C. / Lee, M. / Freeman, H.C. / Guss, J.M.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1998
タイトル: Structure and mechanism of a proline-specific aminopeptidase from Escherichia coli
著者: Wilce, M.C.J. / Bond, C.S. / Dixon, N.E. / Freeman, H.C. / Guss, J.M. / Lilley, P.E. / Wilce, J.A.
履歴
登録2002年6月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AMINOPEPTIDASE P
B: AMINOPEPTIDASE P
C: AMINOPEPTIDASE P
D: AMINOPEPTIDASE P
E: AMINOPEPTIDASE P
F: AMINOPEPTIDASE P
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)299,12418
ポリマ－298,4646
非ポリマー65912
水29,1481618
1
A: AMINOPEPTIDASE P
B: AMINOPEPTIDASE P
C: AMINOPEPTIDASE P
D: AMINOPEPTIDASE P
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)199,41612
ポリマ－198,9764
非ポリマー4408
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
E: AMINOPEPTIDASE P
F: AMINOPEPTIDASE P
ヘテロ分子

E: AMINOPEPTIDASE P
F: AMINOPEPTIDASE P
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)199,41612
ポリマ－198,9764
非ポリマー4408
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_565x,-y+1,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)209.047, 313.963, 162.034
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
詳細Biological assembly is a tetramer formed by chains A,B,C and D / Biological assembly is a tetramer formed by chains E and F and the two-fold axis: x, -y, -z

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要素

#1: タンパク質
AMINOPEPTIDASE P / AMPP / Aminoacylproline aminopeptidase / X-Pro aminopeptidase


分子量: 49744.062 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: pepP / プラスミド: pPL670 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): AN1459 / 参照: UniProt: P15034, Xaa-Pro aminopeptidase
#2: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1618 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.92 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.7
詳細: PEG 4000, Tris.HCl, sodium acetate, pH 8.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
pH: 8.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
18 mg/mlprotein1drop
220 mMTris1droppH8.5
325 %PEG40001reservoir
40.1 MTris-HCl1reservoir
50.2 Msodium acetate1reservoirpH8.0
610 mM1reservoirMnCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.08 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年3月25日
詳細: 58 cm long, Pt-coated, fused silica, vertical focus mirror
放射モノクロメーター: Cyclindrically bent triangular Si(111) asymmetric cut, horizontal focus monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→20 Å / Num. all: 197708 / Num. obs: 197708 / % possible obs: 95.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.16 % / Biso Wilson estimate: 34.7 Å2 / Limit h max: 87 / Limit h min: 0 / Limit k max: 130 / Limit k min: 0 / Limit l max: 67 / Limit l min: 0 / Observed criterion F max: 5063737.88 / Observed criterion F min: 17 / Rsym value: 0.058 / Net I/σ(I): 22.67
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 3.83 % / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / Num. unique all: 18004 / Rsym value: 0.3 / % possible all: 87.7
反射
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 20 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.058
反射 シェル
*PLUS
最低解像度: 2.51 Å / % possible obs: 87.7 % / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.3 / Mean I/σ(I) obs: 4.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Tetramer of aminopeptidase P from Escherichia coli. Tetramer created from structure of hexagonal form (PDB code 1AZ9) using crystallographic symmetry

1az9
PDB 未公開エントリ


解像度: 2.4→19.99 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1
Isotropic thermal model: Unrestrained, grouped. ARG, LYS, GLU and GLN had 3 groups per residue.
交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.215 9679 4.9 %Random
Rwork0.195 ---
all-206112 --
obs-197455 95.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 32.421 Å2 / ksol: 0.319566 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 100.49 Å2 / Biso mean: 37.91 Å2 / Biso min: 7.75 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.09 Å20 Å20 Å2
2---5.84 Å20 Å2
3---9.93 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.31 Å0.27 Å
Luzzati d res high-2.4
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→19.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数20994 0 12 1618 22624
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_torsion_deg22.2
X-RAY DIFFRACTIONc_torsion_impr_deg0.79
Refine LS restraints NCSNCS model details: restrained / Weight Biso : 2 / Weight position: 100
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.4-2.490.2928844.90.263171850.01205271806988
2.49-2.580.2888774.80.253174550.01204971833289.4
2.58-2.70.2569164.90.241178700.008205281878691.5
2.7-2.840.2589174.70.232185230.009204841944094.9
2.84-3.020.251100850.227190620.008205382007097.7
3.02-3.250.2479904.80.23194570.008205702044799.4
3.25-3.580.2379814.80.216195150.008206012049699.5
3.58-4.090.21110024.90.187194760.007206582047899.1
4.09-5.140.159103250.139195240.005207572055699
5.14-19.990.16410725.20.152197090.005211652078198.2
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2ion.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramion.top
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 20 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
最低解像度: 2.51 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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