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万見
- PDB-1kxr: Crystal Structure of Calcium-Bound Protease Core of Calpain I -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kxr
タイトルCrystal Structure of Calcium-Bound Protease Core of Calpain I
要素thiol protease DOMAINS I AND II
キーワードHYDROLASE / PAPAIN-RELATED / CALCIUM-DEPENDENT CYSTEINE PROTEASE / TWO NOVEL COOPERATIVE CALCIUM SITES
機能・相同性
機能・相同性情報


calpain-1 / Degradation of the extracellular matrix / mammary gland involution / positive regulation of leukocyte tethering or rolling / calcium-dependent cysteine-type endopeptidase activity / receptor catabolic process / negative regulation of actin filament polymerization / self proteolysis / cornified envelope / regulation of catalytic activity ...calpain-1 / Degradation of the extracellular matrix / mammary gland involution / positive regulation of leukocyte tethering or rolling / calcium-dependent cysteine-type endopeptidase activity / receptor catabolic process / negative regulation of actin filament polymerization / self proteolysis / cornified envelope / regulation of catalytic activity / positive regulation of vascular permeability / response to arsenic-containing substance / response to angiotensin / negative regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / Neutrophil degranulation / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / protein autoprocessing / cytoskeletal protein binding / protein catabolic process / cellular response to hydrogen peroxide / peptidase activity / lysosome / calcium ion binding / enzyme binding / mitochondrion / proteolysis / membrane / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Calpain subdomain III / Peptidase C2, calpain, domain III / calpain_III / Peptidase C2, calpain, large subunit, domain III / Peptidase C2, calpain family / Calpain large subunit, domain III superfamily / Calpain large subunit, domain III / Peptidase C2, calpain, catalytic domain / Calpain family cysteine protease / Cysteine proteinase, calpain-type, catalytic domain profile. ...Calpain subdomain III / Peptidase C2, calpain, domain III / calpain_III / Peptidase C2, calpain, large subunit, domain III / Peptidase C2, calpain family / Calpain large subunit, domain III superfamily / Calpain large subunit, domain III / Peptidase C2, calpain, catalytic domain / Calpain family cysteine protease / Cysteine proteinase, calpain-type, catalytic domain profile. / Calpain-like thiol protease family. / EF-hand domain pair / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Calpain-1 catalytic subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.07 Å
データ登録者Moldoveanu, T. / Hosfield, C.M. / Lim, D. / Elce, J.S. / Jia, Z. / Davies, P.L.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2002
タイトル: A Ca(2+) switch aligns the active site of calpain.
著者: Moldoveanu, T. / Hosfield, C.M. / Lim, D. / Elce, J.S. / Jia, Z. / Davies, P.L.
履歴
登録2002年2月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年3月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: thiol protease DOMAINS I AND II
B: thiol protease DOMAINS I AND II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,7376
ポリマ－77,5772
非ポリマー1604
水6,467359
1
A: thiol protease DOMAINS I AND II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,8693
ポリマ－38,7881
非ポリマー802
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: thiol protease DOMAINS I AND II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,8693
ポリマ－38,7881
非ポリマー802
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)149.443, 40.492, 132.328
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.96, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 thiol protease DOMAINS I AND II / calpain I protease core


分子量: 38788.488 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 27-356 / 変異: C115S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: CAPN1 / プラスミド: pET24d / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-DE3 / 参照: UniProt: P97571, EC: 3.4.22.17
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 359 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.41 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: sodium chloride, calcium chloride, MES, PEG 6000, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
11.5 M1reservoirNaCl
22 %PEG60001reservoir
30.1 MMES1reservoirpH6.0
415 %glycerol1reservoir
510 mM1reservoirCaCl2
612.5 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年3月5日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: YALE MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.07→30 Å / Num. obs: 43051 / % possible obs: 92 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 8 % / Rmerge(I) obs: 0.091 / Net I/σ(I): 11.3
反射 シェル解像度: 2.07→2.14 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.39 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique all: 4388 / Rsym value: 0.368 / % possible all: 94.6
反射
*PLUS
% possible obs: 92 % / Num. measured all: 119331
反射 シェル
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.14

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1DF0

1df0


解像度: 2.07→30 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.256 2154 -RANDOM
Rwork0.213 ---
obs-43051 92 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.07→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5154 0 4 359 5517
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.68
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkRefine-IDNum. reflection obs
2.07-2.140.27331910.2432X-RAY DIFFRACTION3859
2.14-2.230.27572200.2319X-RAY DIFFRACTION4167
2.23-2.330.25772330.2337X-RAY DIFFRACTION4138
2.33-2.450.27232120.2221X-RAY DIFFRACTION4187
2.45-2.610.28462680.2239X-RAY DIFFRACTION4151
2.61-2.810.25761920.2141X-RAY DIFFRACTION4170
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.218 / Rfactor Rfree: 0.257
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.232
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.68
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.2432

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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