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万見
- PDB-1kfx: Crystal Structure of Human m-Calpain Form I -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kfx
タイトルCrystal Structure of Human m-Calpain Form I
要素
  • M-CALPAIN LARGE SUBUNIT
  • M-CALPAIN SMALL SUBUNIT
キーワードHYDROLASE / REGULATION / PAPAIN-LIKE / THIOL-PROTEASE
機能・相同性
機能・相同性情報


calpain-2 / positive regulation of phosphatidylcholine biosynthetic process / calpain complex / protein catabolic process at postsynapse / calcium-dependent cysteine-type endopeptidase activity / perinuclear endoplasmic reticulum / Formation of the cornified envelope / myoblast fusion / regulation of interleukin-6 production / positive regulation of myoblast fusion ...calpain-2 / positive regulation of phosphatidylcholine biosynthetic process / calpain complex / protein catabolic process at postsynapse / calcium-dependent cysteine-type endopeptidase activity / perinuclear endoplasmic reticulum / Formation of the cornified envelope / myoblast fusion / regulation of interleukin-6 production / positive regulation of myoblast fusion / cortical actin cytoskeleton / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / regulation of cytoskeleton organization / pseudopodium / behavioral response to pain / vascular endothelial cell response to oscillatory fluid shear stress / protein autoprocessing / synaptic vesicle endocytosis / blastocyst development / regulation of macroautophagy / vascular endothelial cell response to laminar fluid shear stress / cellular response to interferon-beta / response to mechanical stimulus / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / cytoskeletal protein binding / Degradation of the extracellular matrix / cysteine-type peptidase activity / proteolysis involved in protein catabolic process / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / female pregnancy / cellular response to amino acid stimulus / response to hydrogen peroxide / presynapse / cellular response to lipopolysaccharide / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / response to hypoxia / lysosome / postsynapse / membrane raft / external side of plasma membrane / focal adhesion / neuronal cell body / positive regulation of cell population proliferation / dendrite / calcium ion binding / protein-containing complex binding / chromatin / enzyme binding / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / proteolysis / extracellular exosome / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CAPN2, penta-EF hand, calcium binding motif / Calpain subdomain III / Peptidase C2, calpain, domain III / calpain_III / Jelly Rolls - #380 / Peptidase C2, calpain, large subunit, domain III / Peptidase C2, calpain family / Calpain large subunit, domain III superfamily / Calpain large subunit, domain III / Peptidase C2, calpain, catalytic domain ...CAPN2, penta-EF hand, calcium binding motif / Calpain subdomain III / Peptidase C2, calpain, domain III / calpain_III / Jelly Rolls - #380 / Peptidase C2, calpain, large subunit, domain III / Peptidase C2, calpain family / Calpain large subunit, domain III superfamily / Calpain large subunit, domain III / Peptidase C2, calpain, catalytic domain / Calpain family cysteine protease / Cysteine proteinase, calpain-type, catalytic domain profile. / Calpain-like thiol protease family. / EF-hand domain pair / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / EF-hand / Recoverin; domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Jelly Rolls / Alpha-Beta Complex / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Calpain small subunit 1 / Calpain-2 catalytic subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.15 Å
データ登録者Strobl, S. / Fernandez-Catalan, C. / Braun, M. / Huber, R. / Masumoto, H. / Nakagawa, K. / Irie, A. / Sorimachi, H. / Bourenkow, G. / Bartunik, H. ...Strobl, S. / Fernandez-Catalan, C. / Braun, M. / Huber, R. / Masumoto, H. / Nakagawa, K. / Irie, A. / Sorimachi, H. / Bourenkow, G. / Bartunik, H. / Suzuki, K. / Bode, W.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2000
タイトル: The crystal structure of calcium-free human m-calpain suggests an electrostatic switch mechanism for activation by calcium.
著者: Strobl, S. / Fernandez-Catalan, C. / Braun, M. / Huber, R. / Masumoto, H. / Nakagawa, K. / Irie, A. / Sorimachi, H. / Bourenkow, G. / Bartunik, H. / Suzuki, K. / Bode, W.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000
タイトル: Crystallization and preliminary X-ray analysis of recombinant full-length m-calpain
著者: Masumoto, H. / Nakagawa, K. / Irie, S. / Sorimachi, H. / Suzuki, K. / Bourenkow, G. / Bartunik, H. / Fernandez-Catalan, C. / Bode, W. / Strobl, S.
#2: ジャーナル: Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: Structural basis for possible calcium-induced activation mechanisms of calpains
著者: Reverter, D. / Strobl, S. / Fernandez-Catalan, C. / Sorimachi, H. / Suzuki, K. / Bode, W.
#3: ジャーナル: Trends Cardiovasc.Med. / 年: 2001
タイトル: The structure of calcium-free human m-calpain
著者: Reverter, D. / Sorimachi, H. / Bode, W.
履歴
登録2001年11月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32012年5月2日Group: Structure summary
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: M-CALPAIN LARGE SUBUNIT
S: M-CALPAIN SMALL SUBUNIT


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,2322
ポリマ－101,2322
非ポリマー00
水4,396244
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5760 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area37770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.78, 133.25, 77.53
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 102.07, 90.0
Int Tables number4
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 M-CALPAIN LARGE SUBUNIT / E.C.3.4.22.53 / CALPAIN 2 / LARGE [CATALYTIC] SUBUNIT / CALCIUM-ACTIVATED NEUTRAL PROTEINASE / CANP


分子量: 79968.023 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC SUBUNIT / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P17655, calpain-2
#2: タンパク質 M-CALPAIN SMALL SUBUNIT / CALCIUM-DEPENDENT PROTEASE / SMALL SUBUNIT / CALPAIN REGULATORY SUBUNIT / CALCIUM-ACTIVATED NEUTRAL ...CALCIUM-DEPENDENT PROTEASE / SMALL SUBUNIT / CALPAIN REGULATORY SUBUNIT / CALCIUM-ACTIVATED NEUTRAL PROTEINASE / CANP


分子量: 21263.859 Da / 分子数: 1 / 断片: REGULATORY SUBUNIT / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P04632
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 244 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.94 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 10000, isopropanol, guanidinium chloride, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP at 291K, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MPG/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW6 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 3 Å / Num. obs: 25010 / % possible obs: 96.9 % / Rmerge(I) obs: 0.056

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAINモデル構築
CNS精密化
DENZOデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
MAIN位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1KFU

1kfu


解像度: 3.15→30 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射
Rfree0.318 826 3.8 %
Rwork0.243 --
obs-21458 -
原子変位パラメータBiso mean: 49.23 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.15→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6581 0 0 244 6825
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.62

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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