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万見
- PDB-1k9a: Crystal structure analysis of full-length carboxyl-terminal Src k... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1k9a
タイトルCrystal structure analysis of full-length carboxyl-terminal Src kinase at 2.5 A resolution
要素Carboxyl-terminal Src kinase
キーワードTRANSFERASE / carboxyl-terminal Src kinase / COOH-terminal Src kinase / Csk / Src / SFK / signal transduction / SH2 / SH3 / Src Homology / tyrosine kinase / cytoplasmic tyrosine kinase / Cbp / oncogene / cancer
機能・相同性
機能・相同性情報


GAB1 signalosome / PD-1 signaling / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / Integrin signaling / negative regulation of Golgi to plasma membrane protein transport / RHOH GTPase cycle / regulation of Fc receptor mediated stimulatory signaling pathway / negative regulation of low-density lipoprotein particle clearance / MAP2K and MAPK activation / proline-rich region binding ...GAB1 signalosome / PD-1 signaling / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / Integrin signaling / negative regulation of Golgi to plasma membrane protein transport / RHOH GTPase cycle / regulation of Fc receptor mediated stimulatory signaling pathway / negative regulation of low-density lipoprotein particle clearance / MAP2K and MAPK activation / proline-rich region binding / adherens junction organization / negative regulation of bone resorption / negative regulation of phagocytosis / cellular response to peptide hormone stimulus / oligodendrocyte differentiation / protein kinase A catalytic subunit binding / negative regulation of interleukin-6 production / protein tyrosine kinase binding / non-specific protein-tyrosine kinase / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cell-cell junction / protein tyrosine kinase activity / protein phosphatase binding / adaptive immune response / negative regulation of cell population proliferation / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CSK-like, SH2 domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain ...CSK-like, SH2 domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH3 type barrels. / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Roll / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein kinase CSK
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Ogawa, A. / Takayama, Y. / Nagata, A. / Chong, K.T. / Takeuchi, S. / Sakai, H. / Nakagawa, A. / Nada, S. / Okada, M. / Tsukihara, T.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Structure of the carboxyl-terminal Src kinase, Csk.
著者: Ogawa, A. / Takayama, Y. / Sakai, H. / Chong, K.T. / Takeuchi, S. / Nakagawa, A. / Nada, S. / Okada, M. / Tsukihara, T.
履歴
登録2001年10月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02002年3月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Carboxyl-terminal Src kinase
B: Carboxyl-terminal Src kinase
C: Carboxyl-terminal Src kinase
D: Carboxyl-terminal Src kinase
E: Carboxyl-terminal Src kinase
F: Carboxyl-terminal Src kinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)304,8796
ポリマ－304,8796
非ポリマー00
水7,710428
1
A: Carboxyl-terminal Src kinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,8131
ポリマ－50,8131
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Carboxyl-terminal Src kinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,8131
ポリマ－50,8131
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Carboxyl-terminal Src kinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,8131
ポリマ－50,8131
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Carboxyl-terminal Src kinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,8131
ポリマ－50,8131
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: Carboxyl-terminal Src kinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,8131
ポリマ－50,8131
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
6
F: Carboxyl-terminal Src kinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,8131
ポリマ－50,8131
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
7
C: Carboxyl-terminal Src kinase

D: Carboxyl-terminal Src kinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,6262
ポリマ－101,6262
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_455x-1/2,-y+1/2,-z1
Buried area3170 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area41390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)115.000, 162.600, 232.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Carboxyl-terminal Src kinase / Tyrosine-protein kinase CSK


分子量: 50813.219 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9 / 参照: UniProt: P32577, EC: 2.7.1.112
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 428 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.47 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: ammonium sulphate, HEPES buffer, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 288K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
112 mg/mlprotein1drop
250 mMHEPES-NaOH1reservoirpH7.4
31.90-1.95 Mammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: OXFORD PX210 / 検出器: CCD / 日付: 2001年6月9日
放射モノクロメーター: ROTATED-INCLINED SI(111) DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→73.5 Å / Num. all: 150489 / Num. obs: 150489 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 62.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 6.9
反射 シェル解像度: 2.5→2.64 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.398 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique all: 17029 / % possible all: 98.2
反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 73 Å
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.2 % / Num. unique obs: 17029

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHELXS位相決定
CNS精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.5→73.5 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.288 2972 1.975 %RANDOM
Rwork0.246 ---
all0.246 150489 --
obs0.246 150489 --
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.443 Å0.378 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.485 Å0.464 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→73.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数20885 0 0 428 21313
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.427
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.52 Å / Rfactor Rfree error: 0.053
Rfactor反射数%反射
Rfree0.41 58 -
Rwork0.36 --
obs-2660 87 %
精密化
*PLUS
最低解像度: 73.5 Å / σ(F): 0
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.41 / Rfactor Rwork: 0.36

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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