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- PDB-5jlv: Receptor binding domain of Botulinum neurotoxin A in complex with... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5jlv | |||||||||
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Title | Receptor binding domain of Botulinum neurotoxin A in complex with human glycosylated SV2C | |||||||||
![]() |
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![]() | HYDROLASE / glycosylation / botulinum neurotoxin / receptor binding domain | |||||||||
Function / homology | ![]() Toxicity of botulinum toxin type F (botF) / Toxicity of botulinum toxin type D (botD) / host cell junction / Toxicity of botulinum toxin type A (botA) / dopaminergic synapse / negative regulation of neurotransmitter secretion / bontoxilysin / host cell presynaptic membrane / host cell cytoplasmic vesicle / neurotransmitter transport ...Toxicity of botulinum toxin type F (botF) / Toxicity of botulinum toxin type D (botD) / host cell junction / Toxicity of botulinum toxin type A (botA) / dopaminergic synapse / negative regulation of neurotransmitter secretion / bontoxilysin / host cell presynaptic membrane / host cell cytoplasmic vesicle / neurotransmitter transport / host cell cytosol / regulation of synaptic vesicle exocytosis / transmembrane transporter activity / protein transmembrane transporter activity / metalloendopeptidase activity / synaptic vesicle membrane / synaptic vesicle / toxin activity / chemical synaptic transmission / membrane => GO:0016020 / host cell plasma membrane / proteolysis / zinc ion binding / extracellular region / membrane / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Yao, G. / Zhang, S. / Mahrhold, S. / Lam, K. / Stern, D. / Bagramyan, K. / Perry, K. / Kalkum, M. / Rummel, A. / Dong, M. / Jin, R. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: N-linked glycosylation of SV2 is required for binding and uptake of botulinum neurotoxin A. Authors: Yao, G. / Zhang, S. / Mahrhold, S. / Lam, K.H. / Stern, D. / Bagramyan, K. / Perry, K. / Kalkum, M. / Rummel, A. / Dong, M. / Jin, R. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 467.6 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 383.2 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 5jmcC ![]() 3fuoS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Components
-Protein , 2 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 49877.488 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 872-1296 / Mutation: T1158A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() References: UniProt: P10845, UniProt: P0DPI1*PLUS, bontoxilysin #2: Protein | Mass: 13590.926 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 473-567 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() |
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-Sugars , 3 types, 3 molecules ![](data/chem/img/NAG.gif)
#3: Polysaccharide | beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source |
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#4: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source |
#7: Sugar | ChemComp-NAG / |
-Non-polymers , 3 types, 665 molecules ![](data/chem/img/ACT.gif)
![](data/chem/img/PO4.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/PO4.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#5: Chemical | #6: Chemical | #8: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.06 Å3/Da / Density % sol: 59.83 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 0.1 M sodium acetate pH 4.6, 20% PEG 3350, 0.2 M ammonium phosphate monobasic, 4% polypropylene glycol P 400 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Nov 2, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97918 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2→123.809 Å / Num. obs: 99668 / % possible obs: 99.6 % / Redundancy: 2.9 % / Net I/σ(I): 6.7 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 3FUO Resolution: 2→123.809 Å / SU ML: 0.21 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 22.54
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2→123.809 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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