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- PDB-1k5q: PENICILLIN ACYLASE, MUTANT COMPLEXED WITH PAA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1k5q
タイトルPENICILLIN ACYLASE, MUTANT COMPLEXED WITH PAA
要素
  • PENICILLIN G ACYLASE ALPHA SUBUNIT
  • PENICILLIN G ACYLASE BETA SUBUNIT
キーワードHYDROLASE / NTN-HYDROLASE FOLD / HELICES / BETA-STRANDS
機能・相同性
機能・相同性情報


penicillin amidase activity / penicillin amidase / antibiotic biosynthetic process / periplasmic space / response to antibiotic / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #150 / Penicillin G acylase, C-terminal / Penicillin Amidohydrolase, domain 1 / Penicillin Amidohydrolase; domain 1 / Penicillin amidase (Acylase) alpha subunit, N-terminal domain / Aminohydrolase, alpha-helical knob region / Penicillin/GL-7-ACA/AHL acylase / Penicillin G acylase, beta-roll domain / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain, beta-sheet knob region / Penicillin/GL-7-ACA/AHL/aculeacin-A acylase ...Helix Hairpins - #150 / Penicillin G acylase, C-terminal / Penicillin Amidohydrolase, domain 1 / Penicillin Amidohydrolase; domain 1 / Penicillin amidase (Acylase) alpha subunit, N-terminal domain / Aminohydrolase, alpha-helical knob region / Penicillin/GL-7-ACA/AHL acylase / Penicillin G acylase, beta-roll domain / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain, beta-sheet knob region / Penicillin/GL-7-ACA/AHL/aculeacin-A acylase / Penicillin amidase type, domain 1 / Penicillin amidase type, N-terminal domain, B-knob / Penicillin amidase type, A-knob / Penicillin amidase / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / 4-Layer Sandwich / Helix Hairpins / Roll / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-PHENYLACETIC ACID / Penicillin G acylase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.34 Å
データ登録者Hensgens, C.M.H. / Keizer, E. / Snijder, H.J. / Dijkstra, B.W.
引用ジャーナル: Protein Eng.Des.Sel. / 年: 2004
タイトル: Structural and kinetic studies on ligand binding in wild-type and active-site mutants of penicillin acylase.
著者: Alkema, W.B.L. / Hensgens, C.M.H. / Snijder, H.J. / Keizer, E. / Dijkstra, B.W. / Janssen, D.B.
履歴
登録2001年10月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.42021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.62024年3月13日Group: Source and taxonomy / Structure summary / カテゴリ: entity / pdbx_entity_src_syn / Item: _entity.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PENICILLIN G ACYLASE ALPHA SUBUNIT
B: PENICILLIN G ACYLASE BETA SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,3824
ポリマ－86,2062
非ポリマー1762
水6,449358
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14510 Å2
ΔGint-94 kcal/mol
Surface area27760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.760, 63.960, 64.240
Angle α, β, γ (deg.)72.86, 73.91, 73.50
Int Tables number1
Space group name H-MP1
詳細beta and alpha subunit together give the biological assembly

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要素

#1: タンパク質 PENICILLIN G ACYLASE ALPHA SUBUNIT / PENICILLIN G AMIDASE / PENICILLIN G AMIDOHYDROLASE


分子量: 23838.822 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: PAC / プラスミド: PEC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HB101 / 参照: UniProt: P06875, penicillin amidase
#2: タンパク質 PENICILLIN G ACYLASE BETA SUBUNIT / PENICILLIN G AMIDASE / PENICILLIN G AMIDOHYDROLASE


分子量: 62367.426 Da / 分子数: 1 / Mutation: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: PAC / プラスミド: PEC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HB101 / 参照: UniProt: P06875, penicillin amidase
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / Fragment: phenyl acetic acid / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / 詳細: YES
#4: 化合物 ChemComp-PAC / 2-PHENYLACETIC ACID / フェニル酢酸


分子量: 136.148 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H8O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 358 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.23 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: MOPS BUFFER, PEG MME 2K, PAA , pH 7.20, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7.2 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
14-10 mg/mlprotein1drop
250 mMMOPS1droppH7.2
350 mMMOPS1reservoirpH7.2
412-20 %(w/v)PEG2000 MME1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR591 / 波長: 1.5418 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAC Science DIP-2020 / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年1月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.34→30 Å / Num. all: 30551 / Num. obs: 28382 / % possible obs: 92.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 1.943 % / Rsym value: 0.043 / Net I/σ(I): 15.9
反射 シェル解像度: 2.34→2.38 Å / Mean I/σ(I) obs: 5.5 / Rsym value: 0.098 / % possible all: 77.5
反射
*PLUS
最高解像度: 2.34 Å / 最低解像度: 19 Å / Num. measured all: 55158 / Rmerge(I) obs: 0.043
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 77.5 % / Rmerge(I) obs: 0.098 / Mean I/σ(I) obs: 5.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
DENZOデータ削減
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1PNK

1pnk


解像度: 2.34→19.03 Å / SU ML: 0.272 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.92 / 立体化学のターゲット値: engh&huber / 詳細: see remarks
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21837 1461 5.2 %RANDOM
Rwork0.16337 ---
obs0.16616 26894 92.9 %-
all-28355 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å
原子変位パラメータBiso mean: 16.395 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.83 Å20.53 Å2-0.54 Å2
2--0.1 Å2-0.53 Å2
3---1.04 Å2
Refine analyzeLuzzati sigma a obs: 0.27 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.34→19.03 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6067 0 11 358 6436
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.025404
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.87312599
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.0533761
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.076151061
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.021289
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2180.31518
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.210.35742
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.140.318
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1910.338
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.120.59
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.57
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.089
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.628
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.734
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル最高解像度: 2.34 Å / Rfactor Rfree: 0.267 / Rfactor Rwork: 0.165 / Total num. of bins used: 20
ソフトウェア
*PLUS
バージョン: 5 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 19 Å / Rfactor Rfree: 0.218 / Rfactor Rwork: 0.163
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.251
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_deg16.076

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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