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万見
- PDB-1iwd: Proposed Amino Acid Sequence and the 1.63 Angstrom X-ray Crystal ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1iwd
タイトルProposed Amino Acid Sequence and the 1.63 Angstrom X-ray Crystal Structure of a Plant Cysteine Protease Ervatamin B: Insight into the Structural Basis of its Stability and Substrate Specificity.
要素ERVATAMIN B
キーワードHYDROLASE / Cysteine protease / alpha-beta protein / catalytic dyad / L-domain / R-domain.
機能・相同性
機能・相同性情報


cysteine-type peptidase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / proteolysis / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. ...Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
THIOSULFATE / Ervatamin-B
類似検索 - 構成要素
生物種Tabernaemontana divaricata (植物)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.63 Å
データ登録者Chakrabarti, C. / Biswas, S. / Dattagupta, J.K.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2003
タイトル: Proposed amino acid sequence and the 1.63 A X-ray crystal structure of a plant cysteine protease, ervatamin B: Some insights into the structural basis of its stability and substrate specificity
著者: Biswas, S. / Chakrabarti, C. / Kundu, S. / Jagannadham, M.V. / Dattagupta, J.K.
履歴
登録2002年5月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32018年6月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ERVATAMIN B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,3132
ポリマ－23,2011
非ポリマー1121
水3,747208
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)48.200, 58.760, 69.350
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 ERVATAMIN B


分子量: 23200.805 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tabernaemontana divaricata (植物) / 参照: UniProt: P60994
#2: 化合物 ChemComp-THJ / THIOSULFATE


分子量: 112.128 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: O3S2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 208 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.79 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: PEG4000, Tris HCl, Magnesium Chloride, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
112.9 mg/mlprotein1drop
25 mMTris-HCl1reservoir
30.1 M1reservoirMgCl2
415 %PEG40001reservoirpH8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年3月9日 / 詳細: osmic Max-Flux confocal optics
放射モノクロメーター: Osmic Max-Flux optic system / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.63→50 Å / Num. all: 25294 / Num. obs: 25048 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): -3 / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 18.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 24.06
反射 シェル解像度: 1.63→1.67 Å / Rmerge(I) obs: 0.281 / Mean I/σ(I) obs: 4 / % possible all: 89.2
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å / Num. obs: 25294 / Num. measured all: 142404
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 89.2 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2ACT

2act


解像度: 1.63→14.94 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.184 1213 4.9 %RANDOM
Rwork0.161 ---
all0.1626 25194 --
obs0.161 24993 99.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 47.353 Å2 / ksol: 0.356996 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 17.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.72 Å20 Å20 Å2
2---1.07 Å20 Å2
3----0.65 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.17 Å / Luzzati sigma a free: 0.12 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.63→14.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1632 0 5 208 1845
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.74
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.311.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.992
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.112
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.742.5
LS精密化 シェル解像度: 1.63→1.73 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.262 203 5.1 %
Rwork0.256 3749 -
obs-3952 95.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3THJ.PARAM
X-RAY DIFFRACTION4PEPTIDE.PARAM
精密化
*PLUS
最低解像度: 15 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.74
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.1819 / Num. reflection Rfree: 1189 / Rfactor Rwork: 0.1593 / Num. reflection obs: 23348

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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