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- PDB-1ild: OUTER MEMBRANE PHOSPHOLIPASE A FROM ESCHERICHIA COLI N156A ACTIVE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ild
タイトルOUTER MEMBRANE PHOSPHOLIPASE A FROM ESCHERICHIA COLI N156A ACTIVE SITE MUTANT pH 4.6
要素OUTER MEMBRANE PHOSPHOLIPASE A
キーワードHYDROLASE / MEMBRANE PROTEIN / ANTI-PARALLEL BETA BARREL / MEMBRANE PHOSPHOLIPASE / SERINE HYDROLASE / N156A
機能・相同性
機能・相同性情報


phospholipase A1 / phospholipase activity / phospholipase A1 activity / phospholipase A2 activity / phosphatidylglycerol metabolic process / phospholipase A2 / phosphatidylcholine lysophospholipase activity / lipid catabolic process / cell outer membrane / calcium ion binding / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
Phospholipase A1 / Phospholipase A1 / Phospholipase A1 superfamily / Phospholipase A1 / Outer membrane phospholipase (ompla); Chain C / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Snijder, H.J. / Van Eerde, J.H. / Kingma, R.L. / Kalk, K.H. / Dekker, N. / Egmond, M.R. / Dijkstra, B.W.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2001
タイトル: Structural investigations of the active-site mutant Asn156Ala of outer membrane phospholipase A: function of the Asn-His interaction in the catalytic triad.
著者: Snijder, H.J. / Van Eerde, J.H. / Kingma, R.L. / Kalk, K.H. / Dekker, N. / Egmond, M.R. / Dijkstra, B.W.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1999
タイトル: Structural Evidence for Dimerization-Regulated Activation of an Integral Membrane Phospholipase
著者: Snijder, H.J. / Ubarretxena-Belandia, I. / Blaauw, M. / Kalk, K.H. / Verheij, H.M. / Egmond, M.R. / Dekker, N. / Dijkstra, B.W.
#2: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1995
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Analysis of Outer Membrane Phospholipase A from Escherichia Coli
著者: Blaauw, M. / Dekker, N. / Verheij, H.M. / Kalk, K.H. / Dijkstra, B.W.
履歴
登録2001年5月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年10月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42021年10月27日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: OUTER MEMBRANE PHOSPHOLIPASE A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,3109
ポリマ－31,4941
非ポリマー1,8168
水27015
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)78.484, 78.484, 101.669
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 OUTER MEMBRANE PHOSPHOLIPASE A / OMPLA / DETERGENT-RESISTANT PHOSPHOLIPASE A / DR-PHOSPHOLIPASE A / PHOSPHATIDYLCHOLINE 1-ACYLHYDROLASE


分子量: 31493.852 Da / 分子数: 1 / 変異: N156A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: pldA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A921, phospholipase A1
#2: 糖
ChemComp-BOG / octyl beta-D-glucopyranoside / Beta-Octylglucoside / octyl beta-D-glucoside / octyl D-glucoside / octyl glucoside / オクチルβ-D-グルコピラノシド


タイプ: D-saccharide / 分子量: 292.369 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C14H28O6 / コメント: 可溶化剤*YM
識別子タイププログラム
b-octylglucosideIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
#3: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.13 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: MPD, calcium chloride, Bis-Tris buffer, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
pH: 6.6
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
127 %(v/v)MPD1reservoir
20.4-1.0 mM1reservoirCaCl2
30.1 MBis-Tris1reservoir
410 mg/mlprotein1drop
510 mM1dropKCl
61 %(w/v)OGP1drop
70.2 mMTris-HCl1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR591 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MAC Science DIP-2000 / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年1月15日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: YALE MIRRORS + NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→20 Å / Num. obs: 9276 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Rsym value: 0.064 / Net I/σ(I): 25.4
反射 シェル解像度: 2.8→2.85 Å / Rmerge(I) obs: 0.343 / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / Num. unique all: 453 / Rsym value: 0.343 / % possible all: 99.6
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Num. measured all: 98747
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.6 % / Num. unique obs: 453

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1QD5 MUTATED ACTIVE SITE RESIDUES to ALA AND GAVE ALL ATOMS A RANDOM SHIFT

1qd5


解像度: 2.8→20 Å / Isotropic thermal model: anisotropic / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: Bulk solvent correction.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.275 900 -SAME AS SET USED IN REFINEMENT OF THE NATIVE STRUCTURE (1QD5). FROM THE ADDITIONAL REFLECTIONS 10% WAS RANDOMLY SELECTED FOR THE TEST SET
Rwork0.211 ---
all-9276 --
obs-9231 99.2 %-
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.449 Å2-12.686 Å20 Å2
2---7.449 Å20 Å2
3---14.899 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2091 0 100 39 2230
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.6
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 20 Å / σ(F): 0 / Rfactor obs: 0.211
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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