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万見
- PDB-1i3z: MURINE EAT2 SH2 DOMAIN IN COMPLEX WITH SLAM PHOSPHOPEPTIDE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1i3z
タイトルMURINE EAT2 SH2 DOMAIN IN COMPLEX WITH SLAM PHOSPHOPEPTIDE
要素
  • EWS/FLI1 ACTIVATED TRANSCRIPT 2
  • SIGNALING LYMPHOCYTIC ACTIVATION MOLECULE
キーワードSIGNALING PROTEIN / SH2 domain Phosphotyrosine signal transduction lymphocyte
機能・相同性
機能・相同性情報


natural killer cell inhibitory signaling pathway / natural killer cell proliferation / negative regulation of CD40 signaling pathway / myeloid dendritic cell activation involved in immune response / negative regulation of T cell cytokine production / regulation of vesicle fusion / positive regulation of natural killer cell mediated immunity / leukocyte chemotaxis involved in inflammatory response / positive regulation of dendritic cell chemotaxis / positive regulation of signal transduction ...natural killer cell inhibitory signaling pathway / natural killer cell proliferation / negative regulation of CD40 signaling pathway / myeloid dendritic cell activation involved in immune response / negative regulation of T cell cytokine production / regulation of vesicle fusion / positive regulation of natural killer cell mediated immunity / leukocyte chemotaxis involved in inflammatory response / positive regulation of dendritic cell chemotaxis / positive regulation of signal transduction / positive regulation of T-helper 1 cell cytokine production / natural killer cell differentiation / leukocyte activation involved in immune response / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / negative regulation of interleukin-12 production / negative regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / positive regulation of innate immune response / natural killer cell mediated cytotoxicity / positive regulation of macrophage chemotaxis / positive regulation of activated T cell proliferation / negative regulation of interleukin-6 production / negative regulation of type II interferon production / negative regulation of tumor necrosis factor production / phagocytosis / antigen binding / phagocytic vesicle / signaling adaptor activity / phosphotyrosine residue binding / SH2 domain binding / positive regulation of JNK cascade / positive regulation of type II interferon production / transmembrane signaling receptor activity / signaling receptor activity / virus receptor activity / adaptive immune response / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cell adhesion / immune response / innate immune response / external side of plasma membrane / positive regulation of cell population proliferation / extracellular exosome / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
EAT-2, SH2 domain / Signaling lymphocytic activation molecule, N-terminal / Signaling lymphocytic activation molecule (SLAM) protein / : / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain ...EAT-2, SH2 domain / Signaling lymphocytic activation molecule, N-terminal / Signaling lymphocytic activation molecule (SLAM) protein / : / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / SH2 domain-containing protein 1B / Signaling lymphocytic activation molecule
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Lu, J. / Poy, F. / Morra, M. / Terhorst, C. / Eck, M.J.
引用
ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 2001
タイトル: Structural basis for the interaction of the free SH2 domain EAT-2 with SLAM receptors in hematopoietic cells.
著者: Morra, M. / Lu, J. / Poy, F. / Martin, M. / Sayos, J. / Calpe, S. / Gullo, C. / Howie, D. / Rietdijk, S. / Thompson, A. / Coyle, A.J. / Denny, C. / Yaffe, M.B. / Engel, P. / Eck, M.J. / Terhorst, C.
#1: ジャーナル: Mol.Cell / 年: 1999
タイトル: Crystal Structures of the XLP Protein SAP Reveal a Class of SH2 Domains with Extended, Phosphotyrosine-independent Sequence Recognition
著者: Poy, F. / Yaffe, M.B. / Sayos, J. / Saxena, K. / Morra, M. / Sumegi, J. / Cantley, L.C. / Terhorst, C. / Eck, M.J.
履歴
登録2001年2月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EWS/FLI1 ACTIVATED TRANSCRIPT 2
B: SIGNALING LYMPHOCYTIC ACTIVATION MOLECULE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,5002
ポリマ－13,5002
非ポリマー00
水1,54986
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1640 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area6290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.994, 59.500, 34.942
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 EWS/FLI1 ACTIVATED TRANSCRIPT 2


分子量: 11781.718 Da / 分子数: 1 / 断片: SH2 DOMAIN (RESIDUES 1-103) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O35324
#2: タンパク質・ペプチド SIGNALING LYMPHOCYTIC ACTIVATION MOLECULE


分子量: 1717.915 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: This peptide was chemically synthesized. The sequence of this peptide is naturally found in Homo sapiens (humans).
参照: GenBank: 9588411, UniProt: Q13291*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 86 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.82 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1 M sodium citrate, 30% PEG 8000, 10mM DTT, 25 mM ammonium sulphate, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295.K
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / pH: 5.6
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
120 mg/mlprotein1drop
230 %PEG80001reservoir
3100 mMsodium citrate1reservoirpH5.6
425 mMammonium sulfate1reservoir
510 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年1月1日 / 詳細: osmic
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. all: 7460 / Num. obs: 7460 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 35 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Net I/σ(I): 16.6
反射 シェル解像度: 2.1→2.16 Å / Rmerge(I) obs: 0.33 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 75
反射
*PLUS
% possible obs: 97 % / Num. measured all: 24668
反射 シェル
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.33

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: SAP SH2

解像度: 2.15→5 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.279 286 5 %random
Rwork0.216 ---
all0.25 7025 --
obs0.219 5888 95.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 34.396 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.09 Å20 Å20 Å2
2---0.67 Å20 Å2
3---1.75 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数906 0 0 86 992
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Rfactor all: 0.231
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.151

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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