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- PDB-1d4t: CRYSTAL STRUCTURE OF THE XLP PROTEIN SAP IN COMPLEX WITH A SLAM P... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1d4t
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE XLP PROTEIN SAP IN COMPLEX WITH A SLAM PEPTIDE
要素
  • SIGNALING LYMPHOCYTIC ACTIVATION MOLECULE
  • T CELL SIGNAL TRANSDUCTION MOLECULE SAP
キーワードSIGNALING PROTEIN / SH2 DOMAIN / TYROSINE KINASE / SIGNAL TRANSDUCTION / PEPTIDE RECOGNITION
機能・相同性
機能・相同性情報


natural killer cell proliferation / negative regulation of CD40 signaling pathway / myeloid dendritic cell activation involved in immune response / regulation of vesicle fusion / negative regulation of T cell cytokine production / leukocyte chemotaxis involved in inflammatory response / positive regulation of dendritic cell chemotaxis / positive regulation of T-helper 1 cell cytokine production / natural killer cell differentiation / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity ...natural killer cell proliferation / negative regulation of CD40 signaling pathway / myeloid dendritic cell activation involved in immune response / regulation of vesicle fusion / negative regulation of T cell cytokine production / leukocyte chemotaxis involved in inflammatory response / positive regulation of dendritic cell chemotaxis / positive regulation of T-helper 1 cell cytokine production / natural killer cell differentiation / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / negative regulation of interleukin-12 production / natural killer cell activation / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / natural killer cell mediated cytotoxicity / positive regulation of macrophage chemotaxis / positive regulation of activated T cell proliferation / negative regulation of interleukin-6 production / negative regulation of type II interferon production / humoral immune response / negative regulation of tumor necrosis factor production / phagocytosis / regulation of immune response / cellular defense response / antigen binding / phagocytic vesicle / SH2 domain binding / positive regulation of JNK cascade / positive regulation of type II interferon production / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / transmembrane signaling receptor activity / cell-cell signaling / signaling receptor activity / virus receptor activity / protein-macromolecule adaptor activity / adaptive immune response / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cell adhesion / immune response / innate immune response / external side of plasma membrane / positive regulation of cell population proliferation / extracellular exosome / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
SH2 protein 1A / SH2D1A, SH2 domain / Signaling lymphocytic activation molecule, N-terminal / Signaling lymphocytic activation molecule (SLAM) protein / : / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains ...SH2 protein 1A / SH2D1A, SH2 domain / Signaling lymphocytic activation molecule, N-terminal / Signaling lymphocytic activation molecule (SLAM) protein / : / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SH2 domain-containing protein 1A / Signaling lymphocytic activation molecule
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / AB INITIO / 解像度: 1.1 Å
データ登録者Poy, F. / Yaffe, M.B. / Sayos, J. / Saxena, K. / Eck, M.J.
引用
ジャーナル: Mol.Cell / 年: 1999
タイトル: Crystal structures of the XLP protein SAP reveal a class of SH2 domains with extended, phosphotyrosine-independent sequence recognition.
著者: Poy, F. / Yaffe, M.B. / Sayos, J. / Saxena, K. / Morra, M. / Sumegi, J. / Cantley, L.C. / Terhorst, C. / Eck, M.J.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1998
タイトル: The X-linked lymphoproliferative disease gene product SAP regulates signals induced through the co-receptor SLAM
著者: Sayos, J. / Wu, C. / Morra, M. / Wang, N. / Terhosrt, C.
履歴
登録1999年10月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: T CELL SIGNAL TRANSDUCTION MOLECULE SAP
B: SIGNALING LYMPHOCYTIC ACTIVATION MOLECULE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,9832
ポリマ－12,9832
非ポリマー00
水4,252236
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1640 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area6500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)25.870, 42.910, 44.950
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.26, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 T CELL SIGNAL TRANSDUCTION MOLECULE SAP


分子量: 11702.393 Da / 分子数: 1 / 断片: SH2 DOMAIN (RESIDUES 1-104) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: BLOOD / Cell: T CELL / プラスミド: T7-PRSET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O60880
#2: タンパク質・ペプチド SIGNALING LYMPHOCYTIC ACTIVATION MOLECULE / SLAM


分子量: 1280.512 Da / 分子数: 1 / 断片: SLAM TAIL PEPTIDE (RESIDUES 276 TO 286) / 由来タイプ: 合成
詳細: THIS PEPTIDE WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED. THE SEQUENCE OF THIS PEPTIDE NATURALLY OCCURS IN HUMANS (HOMO SAPIENS)
参照: UniProt: Q13291
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 236 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.3 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 30% PEG 8000, 20% GLYCEROL, 100 MM HEPES PH 8.0, AND 100 MM DTT, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 22K
結晶化
*PLUS
pH: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 mg/mlprotein1drop
220 mMHEPES1drop
3150 mM1dropNaCl
410 mMdithiothreitol1drop
530 %PEG80001reservoir
620 %glycerol1reservoir
7100 mMHEPES1reservoir
810 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.9
検出器タイプ: PRINCETON 2K / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.15→22 Å / Num. all: 34081 / % possible obs: 86 % / Rmerge(I) obs: 0.043
反射
*PLUS
最高解像度: 1.1 Å / Num. obs: 34081 / % possible obs: 86 % / Num. measured all: 134878

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解析

ソフトウェア
名称分類
ARPモデル構築
SHELXL-97精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: AB INITIO / 解像度: 1.1→8 Å / Num. parameters: 1032 / Num. restraintsaints: 1219 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 4 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.165 -5 %RANDOM
Rwork0.115 ---
all0.127 ---
obs0.13 32715 82.9 %-
Refine analyzeOccupancy sum hydrogen: 957 / Occupancy sum non hydrogen: 1147
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.1→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数950 0 0 236 1186
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.03
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.031
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.08
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.13
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.07
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.04
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.08
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL-97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 8 Å / σ(F): 4 / Num. reflection Rfree: 171 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rwork: 0.13
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.032

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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