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- PDB-1h8e: (ADP.AlF4)2(ADP.SO4) bovine F1-ATPase (all three catalytic sites ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h8e
タイトル(ADP.AlF4)2(ADP.SO4) bovine F1-ATPase (all three catalytic sites occupied)
要素(BOVINE MITOCHONDRIAL F1- ...) x 5
キーワードHYDROLASE / ATP PHOSPHORYLASE / ATP PHOSPHORYLASE (H+ TRANSPORTING) / ATP SYNTHASE / F1FO ATP SYNTHASE / F1-ATPASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / mitochondrial envelope / Mitochondrial protein degradation / proton-transporting ATP synthase complex / proton transmembrane transporter activity / proton motive force-driven ATP synthesis / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / : ...Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / mitochondrial envelope / Mitochondrial protein degradation / proton-transporting ATP synthase complex / proton transmembrane transporter activity / proton motive force-driven ATP synthesis / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / : / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / proton transmembrane transport / aerobic respiration / ADP binding / mitochondrial inner membrane / structural molecule activity / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ATP Synthase; domain 1 / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Lysin / Thrombin, subunit H - #170 / : / Metazoan delta subunit of F1F0-ATP synthase, C-terminal domain / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / Bovine Mitochondrial F1-ATPase, ATP Synthase Beta Chain; Chain D, domain3 ...ATP Synthase; domain 1 / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Lysin / Thrombin, subunit H - #170 / : / Metazoan delta subunit of F1F0-ATP synthase, C-terminal domain / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / Bovine Mitochondrial F1-ATPase, ATP Synthase Beta Chain; Chain D, domain3 / Bovine Mitochondrial F1-atpase; Atp Synthase Beta Chain; Chain D, domain 3 / ATP synthase, gamma subunit, helix hairpin domain / Pyruvate Kinase; Chain: A, domain 1 / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit, mitochondrial / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase epsilon chain / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / : / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Helix Hairpins / Thrombin, subunit H / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / Beta Barrel / Sandwich / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / TETRAFLUOROALUMINATE ION / ATP synthase F(1) complex catalytic subunit beta, mitochondrial / ATP synthase F(1) complex subunit delta, mitochondrial / ATP synthase F(1) complex subunit gamma, mitochondrial / ATP synthase F(1) complex subunit epsilon, mitochondrial / ATP synthase F(1) complex subunit alpha, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種BOS TAURUS (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Menz, R.I. / Walker, J.E. / Leslie, A.G.W.
引用
ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2001
タイトル: Structure of Bovine Mitochondrial F1-ATPase with Nucleotide Bound to All Three Catalytic Sites: Implications for the Mechanism of Rotary Catalysis
著者: Menz, R.I. / Walker, J.E. / Leslie, A.G.W.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2000
タイトル: The Structure of the Central Stalk in Bovine F1-ATPase at 2.4A Resolution
著者: Gibbons, C. / Montgomery, M.G. / Leslie, A.G.W. / Walker, J.E.
#2: ジャーナル: Science / 年: 1999
タイトル: Molecular Architecture of the Rotary Motor in ATP Synthase
著者: Stock, D. / Leslie, A.G.W. / Walker, J.E.
#3: ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 1998
タイトル: ATP Synthesis by Rotary Catalysis (Nobel Lecture)
著者: Walker, J.E.
#4: ジャーナル: Nature / 年: 1994
タイトル: Structure at 2.8 A Resolution of F1-ATPase from Bovine Heart Mitochondria
著者: Abrahams, J.P. / Leslie, A.G.W. / Lutter, R. / Walker, J.E.
#5: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1993
タイトル: Crystallization of F1-ATPase from Bovine Heart Mitochondria
著者: Lutter, R. / Abrahams, J.P. / Van Raaij, M.J. / Todd, R.J. / Lundqvist, T. / Buchanan, S.K. / Leslie, A.G. / Walker, J.E.
履歴
登録2001年2月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_sheet / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_sheet.number_strands / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE
B: BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE
C: BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE
D: BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE
E: BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE
F: BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE
G: BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE
H: BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE
I: BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)375,48028
ポリマ－372,1009
非ポリマー3,37919
水30,4991693
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area42220 Å2
ΔGint-208.9 kcal/mol
Surface area138320 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)267.700, 106.200, 138.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細THE F1-ATPASE MOLECULE HAS THREE COPIES OF THE NON-CATALYTICALPHA SUBUNIT AND THREE COPIES OF THE CATALYTIC BETA SUBUNIT.IN THE 1994 REFERENCE, THE BETA SUBUNITS WERE LABELED ACCORDINGTO THE BOUND NUCLEOTIDE, ASBETA(DP) (BINDS ADP),BETA(E) (NO BOUND NUCLEOTIDE) ANDBETA(TP ) (AMPPNP BOUND).THE ALPHA SUBUNITS (WHICH ALL BIND AMPPNP) CONTRIBUTE TO THECATALYTIC SITES OF THE BETA SUBUNITS, AND HAVE BEEN LABELEDACCORDINGLY . THUSALPHA(DP) CONTRIBUTES TO THE CATALYTIC SITE ON BETA(DP),ALPHA(TP) TO THE SITE ON BETA ( TP) ANDALPHA(E) TO THE SITE ON BETA(E).THE CORRESPONDENCE BETWEEN THE SUBUNIT NAMES AND THE CHAINIDENTIFIERS IS GIVEN BELOW:.CHAIN A: ALPHA(E )CHAIN B: ALPHA(TP)CHAIN C: ALPHA(DP)CHAIN D : BETA(DP)CHAIN E: BETA(E)CHAIN F: BETA(TP) CHAIN G: GAMMA SUBUNITCHAIN H: DELTA SUBUNITCHAIN I: EPSILON SUBUNIT

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要素

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BOVINE MITOCHONDRIAL F1- ... , 5種, 9分子 ABCDEFGHI

#1: タンパク質 BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE / ATP SYNTHASE ALPHA CHAIN HEART ISOFORM


分子量: 55301.207 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: HEART / Organelle: MITOCHONDRION / 組織: MUSCLE / 参照: UniProt: P19483, EC: 3.6.1.34
#2: タンパク質 BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE / ATP SYNTHASE BETA CHAIN


分子量: 51757.836 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: HEART / Organelle: MITOCHONDRION / 組織: MUSCLE / 参照: UniProt: P00829, EC: 3.6.1.34
#3: タンパク質 BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE / ATP SYNTHASE GAMMA CHAIN


分子量: 30185.674 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: HEART / Organelle: MITOCHONDRION / 組織: MUSCLE / 参照: UniProt: P05631, EC: 3.6.1.34
#4: タンパク質 BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE / ATP SYNTHASE DELTA CHAIN


分子量: 15074.813 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: HEART / Organelle: MITOCHONDRION / 組織: MUSCLE / 参照: UniProt: P05630, EC: 3.6.1.34
#5: タンパク質・ペプチド BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE / ATP SYNTHASE EPSILON CHAIN


分子量: 5662.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: HEART / Organelle: MITOCHONDRION / 組織: MUSCLE / 参照: UniProt: P05632, EC: 3.6.1.34

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非ポリマー , 6種, 1712分子

#6: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#7: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#8: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#9: 化合物 ChemComp-ALF / TETRAFLUOROALUMINATE ION / テトラフルオロアルミナ-ト


分子量: 102.975 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: AlF4
#10: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#11: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1693 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細REFERENCE: 1) FOR THE ALPHA SUBUNIT: J. E. WALKER, S. J. POWELL, O. VINAS AND M. J. RUNSWICK, ...REFERENCE: 1) FOR THE ALPHA SUBUNIT: J. E. WALKER, S. J. POWELL, O. VINAS AND M. J. RUNSWICK, BIOCHEMISTRY VOL 28, PP 4702-4708, 1989. 2) FOR THE GAMMA SUBUNIT: M. R. DYER, N. J. GAY, S. J. POWELL AND J.E. WALKER, BIOCHEMISTRY VOL 28, PP 3670-3680, 1989. DIFFERENT RESIDUE: GLY A 481, GLY B 481, GLY C 481 THIS RESIDUE WAS IDENTIFIED AS A GLY FROM THE PROTEIN SEQUENCE. IN THE CDNA SEQUENCE, THE CODON FOR THIS RESIDUE WAS AGC (SER) IN THREE CLONES WHILE IN TWO OTHERS IT WAS GGC (GLY). THE DIFFERENCE WAS THOUGHT TO BE DUE TO A MUTATION OCCURRING DURING EITHER PROPAGATION OF THE CLONES IN THE LIBRARY OR SUBCLONING INTO M13 VECTORS. THE ELECTRON DENSITY SUGGESTS A GLY IN THIS POSITION. DIFFERENT RESIDUE: ASP G 273 THIS RESIDUE IS NOT PRESENT IN THE BOVINE GAMMA SUBUNIT IN THE MATERIAL USED IN THIS STRUCTURE DETERMINATION. THERE IS NO CODON FOR AN ASP IN THE CDNA SEQUENCE, NO C-TERMINAL ASP WAS FOUND IN THE PROTEIN SEQUENCE FOR THE GAMMA SUBUNIT AS ISOLATED FROM BEEF HEART MITOCHONDRIA.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 %
結晶化pH: 8
詳細: CRYSTALS WERE GROWN IN THE PRESENCE OF AZIDE, A KNOWN INHIBITOR, BUT THIS HAS NOT BEEN LOCATED IN THE STRUCTURE., pH 8.00
結晶化
*PLUS
温度: 22-24 ℃ / pH: 7.2 / 手法: microdialysis / 詳細: Lutter, R., (1993) J.Mol.Biol., 229, 787.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
199.9 %deuterium oxide11
2100 mMTris-HCl11*
314 %(w/v)PEG600011
4400 mM11*NaCl
52 mMEDTA11*
60.04 %(w/v)sodium azide11*
70.02 %(w/v)PMSF11*
810 mMdithiothreitol11*
920 mMmagnesium sulphate12
108 mM1MgCl2
110.500 mMAMP-PNP11*
120.010 mMADP11*
139 %(w/v)PEG600012
145 mM2-mercaptoethanol12
15* solutions12half of concentration * solutions

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 1998年8月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→13.5 Å / Num. obs: 209953 / % possible obs: 79.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.1 % / Biso Wilson estimate: 26.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 9.1
反射 シェル解像度: 2→2.14 Å / 冗長度: 1.5 % / Rmerge(I) obs: 0.48 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 40.6
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 40.6 % / Rmerge(I) obs: 0.481 / Mean I/σ(I) obs: 1.8

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB CODE 1BMF, NATIVE BOVINE MITOCHONDRIAL F1- ATPASE

1bmf


解像度: 2→13.5 Å / SU B: 5.8 / SU ML: 0.15 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.23 / ESU R Free: 0.21
詳細: INITIAL REFINEMENT CARRIED OUT WITH TNT. ASP 270 IN CHAINS A, B, C AND THE PEPTIDE BOND BETWEEN ASP 256 AND ASN 257 IN CHAINS D, E, AND F HAVE BEEN MODELED IN A CIS CONFORMATION.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.264 9590 5 %RANDOM
Rwork0.201 ---
obs-200363 79.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 45 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→13.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数24429 0 207 1693 26329
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0120.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0250.03
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0370.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord0.0450.05
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.962.5
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.753.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it4.715
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it5.946
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0230.03
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1240.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1870.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2090.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1920.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor3.87
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor16.215
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor28.920
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.201
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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