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- PDB-1fbb: CRYSTAL STRUCTURE OF NATIVE CONFORMATION OF BACTERIORHODOPSIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fbb
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF NATIVE CONFORMATION OF BACTERIORHODOPSIN
要素BACTERIORHODOPSIN
キーワードPROTON TRANSPORT / PROTON PUMP / MEMBRANE PROTEIN / RETINAL PROTEIN / TWO-DIMENSIONAL CRYSTAL ELECTRON DIFFRACTION / SINGLE CRYSTAL
機能・相同性
機能・相同性情報


light-driven active monoatomic ion transmembrane transporter activity / monoatomic ion channel activity / photoreceptor activity / phototransduction / proton transmembrane transport / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Bacterial rhodopsins retinal binding site. / Bacterial rhodopsins signature 1. / Rhodopsin, retinal binding site / Bacteriorhodopsin-like protein / Archaeal/bacterial/fungal rhodopsins / Bacteriorhodopsin-like protein / Rhopdopsin 7-helix transmembrane proteins / Rhodopsin 7-helix transmembrane proteins / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
RETINAL / Bacteriorhodopsin
類似検索 - 構成要素
生物種Halobacterium salinarum (好塩性)
手法電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Subramaniam, S. / Henderson, R.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2000
タイトル: Molecular mechanism of vectorial proton translocation by bacteriorhodopsin.
著者: S Subramaniam / R Henderson /
要旨: Bacteriorhodopsin, a membrane protein with a relative molecular mass of 27,000, is a light driven pump which transports protons across the cell membrane of the halophilic organism Halobacterium ...Bacteriorhodopsin, a membrane protein with a relative molecular mass of 27,000, is a light driven pump which transports protons across the cell membrane of the halophilic organism Halobacterium salinarum. The chromophore retinal is covalently attached to the protein via a protonated Schiff base. Upon illumination, retinal is isomerized. The Schiff base then releases a proton to the extracellular medium, and is subsequently reprotonated from the cytoplasm. An atomic model for bacteriorhodopsin was first determined by Henderson et al, and has been confirmed and extended by work in a number of laboratories in the last few years. Here we present an atomic model for structural changes involved in the vectorial, light-driven transport of protons by bacteriorhodopsin. A 'switch' mechanism ensures the vectorial nature of pumping. First, retinal unbends, triggered by loss of the Schiff base proton, and second, a protein conformational change occurs. This conformational change, which we have determined by electron crystallography at atomic (3.2 A in-plane and 3.6 A vertical) resolution, is largely localized to helices F and G, and provides an 'opening' of the protein to protons on the cytoplasmic side of the membrane.
履歴
登録2000年7月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年8月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32018年2月28日Group: Author supporting evidence / Data collection ...Author supporting evidence / Data collection / Data processing / Experimental preparation / Refinement description
カテゴリ: em_3d_reconstruction / em_image_scans ...em_3d_reconstruction / em_image_scans / em_single_particle_entity / exptl_crystal_grow / software
Item: _exptl_crystal_grow.pdbx_details / _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - author_and_software_defined_assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BACTERIORHODOPSIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,0992
ポリマ－26,8141
非ポリマー2841
水00
1
A: BACTERIORHODOPSIN
ヘテロ分子

A: BACTERIORHODOPSIN
ヘテロ分子

A: BACTERIORHODOPSIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,2976
ポリマ－80,4433
非ポリマー8533
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area6580 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area27070 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)62.45, 62.45, 100.9
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 120
Int Tables number143
Space group name H-MP3
詳細Trimer is present in vivo The crystals contain trimers related by crystal symmetry P3

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要素

#1: タンパク質 BACTERIORHODOPSIN


分子量: 26814.412 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Halobacterium salinarum (好塩性) / 参照: UniProt: P02945
#2: 化合物 ChemComp-RET / RETINAL / 7-cis-レチナ-ル


分子量: 284.436 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H28O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子線結晶学 / 使用した結晶の数: 167
EM実験試料の集合状態: 2D ARRAY / ３次元再構成法: 電子線結晶学

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試料調製

構成要素名称: Bacteriorhodopsin / タイプ: COMPLEX
試料包埋: YES / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
結晶化温度: 310 K / 手法: naturally occurring in vivo / pH: 7
詳細: crystal size is increased by fusion and annealing using detergents, pH 7, naturally occurring in vivo, temperature 37K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 5.6 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
118-23 mg/mlprotein11
20.5 %(w/v)beta-octylglucopyranoside11
34 %(w/v)benzamidine11
41.75 Msodium phosphate11
51.8-2.3 Mammonium sulfate1reservoir

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データ収集

EM imaging

Specimen-ID: 1

ID加速電圧 (kV)詳細照射モードモデルモード最高温度 (K)凍結剤倍率（公称値） (X)電子線源
112060 degree tilted specimensFLOOD BEAMFEI/PHILIPS EM420DIFFRACTION153
21000, 20, 45 degree + random degree tiltsFLOOD BEAMSIEMENS SULEIKABRIGHT FIELD5HELIUM66000
3100, 20, 45 degree + random degree tiltsSPOT SCANJEOL 100BBRIGHT FIELD158NITROGEN55000FIELD EMISSION GUN
撮影
IDImaging-ID平均露光時間 (sec.)電子線照射量 (e/Å2)フィルム・検出器のモデル実像数Num. of diffraction images
221220GENERIC FILM52
3315GENERIC FILM20
11GENERIC FILM150
回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: ELECTRON MICROSCOPE / タイプ: OTHER / 波長: 0.033
検出器タイプ: OTHER / 検出器: FILM / 日付: 1986年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: electron
放射波長波長: 0.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→200 Å / Num. all: 7297 / Num. obs: 4749 / % possible obs: 65.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.173

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解析

ソフトウェア名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: 精密化
精密化解像度: 3.2→200 Å / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: For the tilt angles used, the maximal possible theoretical completeness of the data set is ~87%. The completeness of our data is close to this limit up to 3.5 Angstroms. The completeness ...詳細: For the tilt angles used, the maximal possible theoretical completeness of the data set is ~87%. The completeness of our data is close to this limit up to 3.5 Angstroms. The completeness drops to 65.1% when all of the data to 3.2 Angstroms is included.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.31 514 -RANDOM
Rwork0.239 ---
all-7297 --
obs-4749 65.1 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→200 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1733 0 20 0 1753
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYc_bond_d0.009
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYc_angle_deg1.4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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