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- PDB-1f66: 2.6 A CRYSTAL STRUCTURE OF A NUCLEOSOME CORE PARTICLE CONTAINING ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f66
タイトル2.6 A CRYSTAL STRUCTURE OF A NUCLEOSOME CORE PARTICLE CONTAINING THE VARIANT HISTONE H2A.Z
要素
  • HISTONE H2A.Z
  • HISTONE H2B
  • HISTONE H3
  • HISTONE H4
  • PALINDROMIC 146 BASE PAIR DNA FRAGMENT
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN/DNA / NUCLEOSOME / CHROMATIN / HISTONE / HISTONE VARIANT / PROTEIN DNA INTERACTION / NUCLEOPROTEIN / SUPERCOILED DNA / COMPLEX (NUCLEOSOME CORE-DNA) / STRUCTURAL PROTEIN-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Inhibition of DNA recombination at telomere / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / heterochromatin formation => GO:0031507 / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / G2/M DNA damage checkpoint / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / HDMs demethylate histones / Cleavage of the damaged purine / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) ...Inhibition of DNA recombination at telomere / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / heterochromatin formation => GO:0031507 / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / G2/M DNA damage checkpoint / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / HDMs demethylate histones / Cleavage of the damaged purine / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Condensation of Prophase Chromosomes / HDACs deacetylate histones / PRC2 methylates histones and DNA / Processing of DNA double-strand break ends / HATs acetylate histones / PKMTs methylate histone lysines / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / RMTs methylate histone arginines / Estrogen-dependent gene expression / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / protein localization to CENP-A containing chromatin / heterochromatin / CENP-A containing nucleosome / heterochromatin organization / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / nucleosomal DNA binding / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / RNA Polymerase I Promoter Opening / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / cellular response to estradiol stimulus / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / euchromatin / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / chromatin DNA binding / Meiotic recombination / RMTs methylate histone arginines / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / chromatin organization / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / protein heterodimerization activity / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / Amyloid fiber formation / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Histone, subunit A / Histone, subunit A / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A ...Histone, subunit A / Histone, subunit A / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2B 1.1 / Histone H2A.Z / Histone H2A.Z / Histone H4 / Histone H3.2 / :
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Suto, R.K. / Clarkson, M.J. / Tremethick, D.J. / Luger, K.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2000
タイトル: Crystal structure of a nucleosome core particle containing the variant histone H2A.Z.
著者: Suto, R.K. / Clarkson, M.J. / Tremethick, D.J. / Luger, K.
履歴
登録2000年6月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
I: PALINDROMIC 146 BASE PAIR DNA FRAGMENT
J: PALINDROMIC 146 BASE PAIR DNA FRAGMENT
A: HISTONE H3
B: HISTONE H4
C: HISTONE H2A.Z
D: HISTONE H2B
E: HISTONE H3
F: HISTONE H4
G: HISTONE H2A.Z
H: HISTONE H2B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)199,85925
ポリマ－199,03510
非ポリマー82415
水5,855325
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)105.660, 183.207, 109.922
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MP212121

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要素

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DNA鎖 , 1種, 2分子 IJ

#1: DNA鎖 PALINDROMIC 146 BASE PAIR DNA FRAGMENT


分子量: 45054.844 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成

-
タンパク質 , 4種, 8分子 AEBFCGDH

#2: タンパク質 HISTONE H3


分子量: 15507.190 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
プラスミド: PET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q7ZT64, UniProt: P84233*PLUS
#3: タンパク質 HISTONE H4


分子量: 11394.426 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: PET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62806
#4: タンパク質 HISTONE H2A.Z


分子量: 13581.796 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PUC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P17317, UniProt: P0C0S5*PLUS
#5: タンパク質 HISTONE H2B


分子量: 13979.291 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
プラスミド: PET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02281

-
非ポリマー , 2種, 340分子

#6: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 325 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)
12.6353.21
2
3
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法pH詳細
2921蒸気拡散法, シッティングドロップ法6MnCl2, KCl, cacodylate, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 292K
2922蒸気拡散法, シッティングドロップ法6MnCl2, KCl, cacodylate, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 292K
2923蒸気拡散法, シッティングドロップ法6MnCl2, KCl, cacodylate, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 292K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1MnCl211
2KCl11
3cacodylate11
4KCl12
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法 / 詳細: used macroseeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
180-96 mM1dropMnCl2
268-78 mM1dropKCl
320 mMpotassium cacodylate1drop
44 mg/mlprotein1drop
540-48 mM1reservoirMnCl2
634-39 mM1reservoirKCl
720 mMpotassium cacodylate1reservoir

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
31001
放射光源
由来サイトビームラインID波長
シンクロトロンALS 5.0.211.1
シンクロトロンALS 5.0.221.1
シンクロトロンALS 5.0.231
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 41CCD1999年10月29日
ADSC QUANTUM 42CCD1999年10月29日
ADSC QUANTUM 43CCD1999年10月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.11
211
反射解像度: 2.6→25 Å / Num. all: 66416 / Num. obs: 65959 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.112 / Net I/σ(I): 7.7
反射 シェル解像度: 2.6→2.64 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.245 / Num. unique all: 3292 / % possible all: 99.9
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.9 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化解像度: 2.6→25 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2495 2011 3.1 %RANDOM
Rwork0.1925 ---
all-65959 --
obs-63948 99.6 %-
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.868 Å20 Å20 Å2
2---4.004 Å20 Å2
3---9.873 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6079 5980 15 325 12399
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.555
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 25 Å / % reflection Rfree: 3.1 % / Rfactor obs: 0.193
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.55

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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