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- PDB-5z23: Crystal structure of the nucleosome containing a chimeric histone... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5z23
タイトルCrystal structure of the nucleosome containing a chimeric histone H3/CENP-A CATD
要素
  • DNA (146-MER)
  • Histone H2A type 1-B/E
  • Histone H2B type 1-J
  • Histone H3.1,Histone H3-like centromeric protein A,Histone H3.1
  • Histone H4
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / Nucleosome / Chromosome / CENP-A / centromere / DNA BINDING PROTEIN / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


CENP-A containing chromatin assembly / kinetochore assembly / protein localization to chromosome, centromeric region / condensed chromosome, centromeric region / establishment of mitotic spindle orientation / mitotic cytokinesis / chromosome, centromeric region / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin ...CENP-A containing chromatin assembly / kinetochore assembly / protein localization to chromosome, centromeric region / condensed chromosome, centromeric region / establishment of mitotic spindle orientation / mitotic cytokinesis / chromosome, centromeric region / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / pericentric heterochromatin / Chromatin modifying enzymes / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / telomere organization / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / innate immune response in mucosa / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / epigenetic regulation of gene expression / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RNA Polymerase I Promoter Escape / lipopolysaccharide binding / Transcriptional regulation by small RNAs / RHO GTPases Activate Formins / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / G2/M DNA damage checkpoint / HDMs demethylate histones / NoRC negatively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Metalloprotease DUBs / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / structural constituent of chromatin / Separation of Sister Chromatids / antibacterial humoral response / UCH proteinases / nucleosome / heterochromatin formation / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / HATs acetylate histones / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Processing of DNA double-strand break ends / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / defense response to Gram-negative bacterium / Oxidative Stress Induced Senescence / gene expression / killing of cells of another organism / Estrogen-dependent gene expression / chromosome, telomeric region / defense response to Gram-positive bacterium / Ub-specific processing proteases / cadherin binding / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / negative regulation of cell population proliferation / chromatin binding / protein-containing complex / DNA binding / extracellular space / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Histone, subunit A / Histone, subunit A / : / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A ...Histone, subunit A / Histone, subunit A / : / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2A type 1-B/E / Histone H2B type 1-J / Histone H3-like centromeric protein A / Histone H4 / Histone H3.1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.73 Å
データ登録者Arimura, Y. / Tachiwana, H. / Takagi, H.
資金援助 日本, 5件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of ScienceJP25116002 日本
Japan Society for the Promotion of ScienceJP17K15043 日本
Japan Society for the Promotion of ScienceJP17H01408 日本
Japan Science and TechnologyJPMJCR16G1 日本
Japan Agency for Medical Research and DevelopmentPlatform Project for Supporting in Drug Discovery and Life Science Research 日本
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: The CENP-A centromere targeting domain facilitates H4K20 monomethylation in the nucleosome by structural polymorphism.
著者: Arimura, Y. / Tachiwana, H. / Takagi, H. / Hori, T. / Kimura, H. / Fukagawa, T. / Kurumizaka, H.
履歴
登録2017年12月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3.1,Histone H3-like centromeric protein A,Histone H3.1
B: Histone H4
C: Histone H2A type 1-B/E
D: Histone H2B type 1-J
E: Histone H3.1,Histone H3-like centromeric protein A,Histone H3.1
F: Histone H4
G: Histone H2A type 1-B/E
H: Histone H2B type 1-J
I: DNA (146-MER)
J: DNA (146-MER)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)211,11910
ポリマ－211,11910
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area55270 Å2
ΔGint-394 kcal/mol
Surface area73120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.641, 100.745, 173.431
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21(chain E and resid 38 through 136)
12chain I
22chain J
13chain B
23(chain F and resid 23 through 100)
14(chain C and resid 15 through 117)
24(chain G and resid 15 through 117)
15(chain D and resid 33 through 123)
25(chain H and resid 33 through 123)

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11PROPROARGARGchain AAA38 - 13642 - 140
21PROPROARGARG(chain E and resid 38 through 136)EE38 - 13642 - 140
12DADADTDTchain III1 - 1461 - 146
22DADADTDTchain JJJ147 - 2921 - 146
13ARGARGPHEPHEchain BBB23 - 10027 - 104
23ARGARGPHEPHE(chain F and resid 23 through 100)FF23 - 10027 - 104
14LYSLYSPROPRO(chain C and resid 15 through 117)CC15 - 11719 - 121
24LYSLYSPROPRO(chain G and resid 15 through 117)GG15 - 11719 - 121
15ARGARGSERSER(chain D and resid 33 through 123)DD33 - 12337 - 127
25ARGARGSERSER(chain H and resid 33 through 123)HH33 - 12337 - 127

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5

-
要素

#1: タンパク質 Histone H3.1,Histone H3-like centromeric protein A,Histone H3.1 / Histone H3/a / Histone H3/b / Histone H3/c / Histone H3/d / Histone H3/f / Histone H3/h / Histone ...Histone H3/a / Histone H3/b / Histone H3/c / Histone H3/d / Histone H3/f / Histone H3/h / Histone H3/i / Histone H3/j / Histone H3/k / Histone H3/l / Centromere autoantigen A / Centromere protein A / CENP-A


分子量: 16063.921 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Chimera protein H3CATD, in which amino acid residues 76-113 of human histone H3.1 were replaced by corresponding amino acid residues 75-114 of human CENP-A.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: HIST1H3A, H3FA, HIST1H3B, H3FL, HIST1H3C, H3FC, HIST1H3D, H3FB, HIST1H3E, H3FD, HIST1H3F, H3FI, HIST1H3G, H3FH, HIST1H3H, H3FK, HIST1H3I, H3FF, HIST1H3J, H3FJ, CENPA
プラスミド: pH3CATD / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P68431, UniProt: P49450
#2: タンパク質 Histone H4


分子量: 11676.703 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, ...遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, H4/E, H4FE, HIST1H4K, H4/D, H4FD, HIST1H4L, H4/K, H4FK, HIST2H4A, H4/N, H4F2, H4FN, HIST2H4, HIST2H4B, H4/O, H4FO, HIST4H4
プラスミド: pH4 / 詳細 (発現宿主): pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109(DE3) / 参照: UniProt: P62805
#3: タンパク質 Histone H2A type 1-B/E / Histone H2A.2 / Histone H2A/a / Histone H2A/m


分子量: 18406.734 Da / 分子数: 2 / Mutation: L51M,L58M,L93M / 由来タイプ: 組換発現
詳細: selenomethionine (Se-Met)-substituted H2A, the codons for H2A Leu51, Leu58, and Leu93 were replaced by the methionine codon
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HIST1H2AB, H2AFM, HIST1H2AE, H2AFA / プラスミド: pH2A / 詳細 (発現宿主): pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: P04908
#4: タンパク質 Histone H2B type 1-J / Histone H2B.1 / Histone H2B.r / H2B/r


分子量: 14358.203 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Se-Met-substituted H2B / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HIST1H2BJ, H2BFR / プラスミド: pH2B / 詳細 (発現宿主): pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: P06899
#5: DNA鎖 DNA (146-MER)


分子量: 45053.855 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5a
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.37 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6
詳細: potassium cacodylate, potassium chloride, manganese chloride

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.71→50 Å / Num. obs: 45350 / % possible obs: 96.5 % / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 65.32 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Rpim(I) all: 0.03 / Rrim(I) all: 0.077 / Χ2: 1.002 / Net I/σ(I): 15 / Num. measured all: 258570
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.71-2.814.80.49241800.7970.2330.5460.94190.3
2.81-2.924.80.37341840.8750.1740.414190.3
2.92-3.054.90.27942530.9430.1290.3091.06192.1
3.05-3.215.10.17944210.9790.0810.1971.08994.9
3.21-3.415.30.12145800.9910.0540.1330.99698.5
3.41-3.685.60.09246630.9940.0410.1010.95899.8
3.68-4.0560.0746740.9960.030.0770.94699.9
4.05-4.636.50.05647120.9980.0230.0610.99299.8
4.63-5.846.80.07447670.9960.030.0790.98299.9
5.84-506.70.04849160.9980.020.0531.06299

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation4 Å50.14 Å
Translation4 Å50.14 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.12_2829精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER2.5.6位相決定
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3AFA

3afa


解像度: 2.73→47.884 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.62 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2614 1985 4.38 %
Rwork0.2029 43299 -
obs0.2055 45284 96.12 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 191.53 Å2 / Biso mean: 82.9725 Å2 / Biso min: 23.39 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.73→47.884 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6028 5980 0 0 12008
残基数----1047
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0112824
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.20818572
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0582105
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081337
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d25.0896691
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A972X-RAY DIFFRACTION12.778TORSIONAL
12E972X-RAY DIFFRACTION12.778TORSIONAL
21I2912X-RAY DIFFRACTION12.778TORSIONAL
22J2912X-RAY DIFFRACTION12.778TORSIONAL
31B754X-RAY DIFFRACTION12.778TORSIONAL
32F754X-RAY DIFFRACTION12.778TORSIONAL
41C882X-RAY DIFFRACTION12.778TORSIONAL
42G882X-RAY DIFFRACTION12.778TORSIONAL
51D806X-RAY DIFFRACTION12.778TORSIONAL
52H806X-RAY DIFFRACTION12.778TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.7301-2.79830.35881180.28532658277684
2.7983-2.8740.34111280.25932872300091
2.874-2.95850.31651290.24982896302591
2.9585-3.0540.33911320.24712906303892
3.054-3.16310.30421390.26012988312794
3.1631-3.28980.34421440.23363092323697
3.2898-3.43940.27741470.22633160330799
3.4394-3.62070.28851480.209931813329100
3.6207-3.84750.27781480.205832143362100
3.8475-4.14440.23411480.187931943342100
4.1444-4.56120.22811490.183932473396100
4.5612-5.22050.2511500.186832263376100
5.2205-6.57460.29521470.21832833430100
6.5746-47.89130.20021580.1653382354099

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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