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万見
- PDB-1f3z: IIAGLC-ZN COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f3z
タイトルIIAGLC-ZN COMPLEX
要素GLUCOSE-SPECIFIC PHOSPHOCARRIER
キーワードPHOSPHOTRANSFERASE / SIGNAL TRANSDUCTION / SUGAR TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of carbohydrate metabolic process / regulation of carbohydrate utilization / negative regulation of maltose transport / enzyme IIA-maltose transporter complex / negative regulation of transmembrane transport / phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system / transmembrane transporter complex / kinase activity / metal ion binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / PTS EIIA domains phosphorylation site signature 1. / Phosphotransferase system, sugar-specific permease EIIA type 1 / phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system, EIIA 1 / PTS_EIIA type-1 domain profile. / Glucose Permease (Domain IIA) / Glucose Permease (Domain IIA) / Duplicated hybrid motif / Distorted Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PTS system glucose-specific EIIA component
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.98 Å
データ登録者Feese, M. / Comolli, L. / Meadow, N. / Roseman, S. / Remington, S.J.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Structural studies of the Escherichia coli signal transducing protein IIAGlc: implications for target recognition.
著者: Feese, M.D. / Comolli, L. / Meadow, N.D. / Roseman, S. / Remington, S.J.
履歴
登録1997年10月9日処理サイト: BNL
改定 1.01998年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUCOSE-SPECIFIC PHOSPHOCARRIER
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,4032
ポリマ－17,3381
非ポリマー651
水41423
1
A: GLUCOSE-SPECIFIC PHOSPHOCARRIER
ヘテロ分子

A: GLUCOSE-SPECIFIC PHOSPHOCARRIER
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,8074
ポリマ－34,6762
非ポリマー1312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_775-y+2,-x+2,-z+1/21
単位格子
Length a, b, c (Å)47.700, 47.700, 144.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 GLUCOSE-SPECIFIC PHOSPHOCARRIER / EIIA-GLC


分子量: 17337.842 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: IIAGLC FAST-MISSING SEVEN N-TERMINAL AMINO ACIDS / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P69783, protein-Npi-phosphohistidine-sugar phosphotransferase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.12 %
結晶化pH: 8.5
詳細: 0.1-0.3 M SODIUM ACETATE, 1MM ZINC ACETATE, 0.1 M TRIS BUFFER PH 8.5
結晶化
*PLUS
手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
122-26 %PEG400011
20.1-0.3 Msodium acetate11
31 mMzinc acetate11
40.1 MTris-HCl11
56 mg/mlprotain12

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年1月1日
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.98→20 Å / Num. obs: 7578 / % possible obs: 61 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 41.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.044
反射
*PLUS
Num. measured all: 22910

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
UNPUBLISHEDモデル構築
TNT5E精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
UNPUBLISHED位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1F3G

1f3g


解像度: 1.98→20 Å / Isotropic thermal model: TNT BCORREL V2.1 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: TNT PROTGEO
Rfactor反射数%反射
Rwork0.193 --
all-7578 -
obs-7578 61 %
溶媒の処理溶媒モデル: BABINET SCALING / Bsol: 300 Å2 / ksol: 0.8 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.98→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1107 0 1 23 1131
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.01111221.5
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.9815183
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct0
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.009282
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.0151616
X-RAY DIFFRACTIONt_it5.711221.5
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.0222510
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / バージョン: 5E / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor all: 0.193
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 5.7 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_planar_d0.0092
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.0156

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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