[日本語] English
万見
- PDB-1euz: GLUTAMATE DEHYDROGENASE FROM THERMOCOCCUS PROFUNDUS IN THE UNLIGA... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1euz
タイトルGLUTAMATE DEHYDROGENASE FROM THERMOCOCCUS PROFUNDUS IN THE UNLIGATED STATE
要素GLUTAMATE DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / GLUTAMATE / HYPERTHERMOSTABILITY / domain closure movement
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] / glutamate dehydrogenase (NADP+) activity / glutamate dehydrogenase (NAD+) activity / amino acid metabolic process
類似検索 - 分子機能
: / Glutamate dehydrogenase / Leucine Dehydrogenase, chain A, domain 1 / NAD(P) binding domain of glutamate dehydrogenase / Leu/Phe/Val dehydrogenases active site / Glu / Leu / Phe / Val dehydrogenases active site. / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, dimerisation domain / Glu/Leu/Phe/Val dehydrogenase, dimerisation domain / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase ...: / Glutamate dehydrogenase / Leucine Dehydrogenase, chain A, domain 1 / NAD(P) binding domain of glutamate dehydrogenase / Leu/Phe/Val dehydrogenases active site / Glu / Leu / Phe / Val dehydrogenases active site. / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, dimerisation domain / Glu/Leu/Phe/Val dehydrogenase, dimerisation domain / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, C-terminal / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Aminoacid dehydrogenase-like, N-terminal domain superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermococcus profundus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Nakasako, M.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: Large-scale domain movements and hydration structure changes in the active-site cleft of unligated glutamate dehydrogenase from Thermococcus profundus studied by cryogenic X-ray crystal ...タイトル: Large-scale domain movements and hydration structure changes in the active-site cleft of unligated glutamate dehydrogenase from Thermococcus profundus studied by cryogenic X-ray crystal structure analysis and small-angle X-ray scattering.
著者: Nakasako, M. / Fujisawa, T. / Adachi, S. / Kudo, T. / Higuchi, S.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1999
タイトル: Crystallization and Preliminary X-ray Diffraction Studies of Hyperthermostable Glutamate Dehydrogenase from Thermococcus profundus
著者: Higuchi, S. / Nakasako, M. / Kudo, T.
履歴
登録2000年4月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年4月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: GLUTAMATE DEHYDROGENASE
B: GLUTAMATE DEHYDROGENASE
C: GLUTAMATE DEHYDROGENASE
D: GLUTAMATE DEHYDROGENASE
E: GLUTAMATE DEHYDROGENASE
F: GLUTAMATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)282,18423
ポリマ－280,5516
非ポリマー1,63317
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area22800 Å2
ΔGint-209 kcal/mol
Surface area79910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)112.480, 163.120, 132.190
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.20, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
GLUTAMATE DEHYDROGENASE / GLUDH


分子量: 46758.477 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Thermococcus profundus (古細菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O74024, glutamate dehydrogenase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.03 % / 解説: DATA WERE COLLECTED USING THE OSCILLATION METHOD
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: PEG8000, Lithium sulfate, sodium acetate, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
16.4 mg/mlenzyme1drop
21.0 %(w/v)PEG80001reservoir
31.5 Mlithium sulfate1reservoir
450 mMsodium acetate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44B2 / 波長: 1
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年3月15日 / 詳細: PT-COATED CYLINDRICAL BENT MIRROR
放射モノクロメーター: FIXED EXIT DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→100 Å / Num. all: 206382 / Num. obs: 206382 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 1488939 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 7.21 % / Rmerge(I) obs: 0.072 / Net I/σ(I): 17.9
反射 シェル解像度: 2.25→2.33 Å / Rmerge(I) obs: 0.31 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 99.4
反射
*PLUS
Num. measured all: 1488939 / Rmerge(I) obs: 0.063
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.4 % / Rmerge(I) obs: 0.322

-
解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.25→8 Å / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 1 / Isotropic thermal model: GAUSS / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25 18300 10 %RANDOM
Rwork0.187 ---
obs0.187 183797 88.78 %-
all-206380 --
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.25 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19337 0 85 0 19422
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.64
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.35 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.328 -10.1 %
Rwork0.298 17497 -
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.188
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る