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- PDB-1hrd: GLUTAMATE DEHYDROGENASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hrd
タイトルGLUTAMATE DEHYDROGENASE
要素GLUTAMATE DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / NAD
機能・相同性
機能・相同性情報


L-glutamate catabolic process via 2-hydroxyglutarate / glutamate dehydrogenase / glutamate biosynthetic process / glutamate dehydrogenase (NAD+) activity / glutamate dehydrogenase (NADP+) activity / amino acid metabolic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glutamate Dehydrogenase, chain A, domain 3 / Glutamate Dehydrogenase; Chain A, domain 3 / : / Glutamate dehydrogenase / Leucine Dehydrogenase, chain A, domain 1 / NAD(P) binding domain of glutamate dehydrogenase / Leu/Phe/Val dehydrogenases active site / Glu / Leu / Phe / Val dehydrogenases active site. / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, dimerisation domain ...Glutamate Dehydrogenase, chain A, domain 3 / Glutamate Dehydrogenase; Chain A, domain 3 / : / Glutamate dehydrogenase / Leucine Dehydrogenase, chain A, domain 1 / NAD(P) binding domain of glutamate dehydrogenase / Leu/Phe/Val dehydrogenases active site / Glu / Leu / Phe / Val dehydrogenases active site. / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, dimerisation domain / Glu/Leu/Phe/Val dehydrogenase, dimerisation domain / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, C-terminal / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Aminoacid dehydrogenase-like, N-terminal domain superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NAD-specific glutamate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridium symbiosum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.96 Å
データ登録者Britton, K.L. / Baker, P.J. / Stillman, T.J. / Rice, D.W.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1995
タイトル: The structure of Pyrococcus furiosus glutamate dehydrogenase reveals a key role for ion-pair networks in maintaining enzyme stability at extreme temperatures.
著者: Yip, K.S. / Stillman, T.J. / Britton, K.L. / Artymiuk, P.J. / Baker, P.J. / Sedelnikova, S.E. / Engel, P.C. / Pasquo, A. / Chiaraluce, R. / Consalvi, V. / Scandurra, R. / Rice, D.W.
#1: ジャーナル: Proteins / 年: 1992
タイトル: Subunit Assembly and Active Site Location in the Structure of Glutamate Dehydrogenase
著者: Baker, P.J. / Britton, K.L. / Engel, P.C. / Farrants, G.W. / Lilley, K.S. / Rice, D.W. / Stillman, T.J.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1992
タイトル: Structural Consequences of Sequence Patterns in the Fingerprint Region of the Nucleotide Binding Fold. Implications for Nucleotide Specificity
著者: Baker, P.J. / Britton, K.L. / Rice, D.W. / Rob, A. / Stillman, T.J.
#3: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1992
タイトル: Structural Relationship between the Hexameric and Tetrameric Family of Glutamate Dehydrogenases
著者: Britton, K.L. / Baker, P.J. / Rice, D.W. / Stillman, T.J.
#4: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1985
タイトル: Crystallization of an Nad+-Dependent Glutamate Dehydrogenase from Clostridium Symbiosum
著者: Rice, D.W. / Hornby, D.P. / Engel, P.C.
履歴
登録1996年4月3日処理サイト: BNL
改定 1.01997年3月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42012年2月22日Group: Database references
改定 1.52024年2月7日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTAMATE DEHYDROGENASE
B: GLUTAMATE DEHYDROGENASE
C: GLUTAMATE DEHYDROGENASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)147,6473
ポリマ－147,6473
非ポリマー00
水9,386521
1
A: GLUTAMATE DEHYDROGENASE
B: GLUTAMATE DEHYDROGENASE
C: GLUTAMATE DEHYDROGENASE

A: GLUTAMATE DEHYDROGENASE
B: GLUTAMATE DEHYDROGENASE
C: GLUTAMATE DEHYDROGENASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)295,2946
ポリマ－295,2946
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_657-x+1,y,-z+21
Buried area24400 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area87960 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)147.100, 151.300, 94.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 132.75, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-640-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.36524, -0.56404, 0.74058), (0.56311, -0.49962, -0.65824), (0.74128, 0.65745, 0.13513)-48.17755, 33.324, 56.2662
2given(0.3638, 0.56309, 0.74201), (-0.56347, -0.50128, 0.65667), (0.74172, -0.657, 0.13492)-42.93411, -47.48246, 50.01008
3given(0.3699, -0.52689, 0.76522), (0.59634, -0.49693, -0.63042), (0.71242, 0.68953, 0.13039)-49.73091, 32.26029, 55.64772
4given(0.39079, 0.5326, 0.75075), (-0.56601, -0.50414, 0.65228), (0.72589, -0.67984, 0.10445)-42.81768, -47.30594, 51.57361
5given(0.36098, -0.56035, 0.74546), (0.56937, -0.50065, -0.65206), (0.73858, 0.6598, 0.13834)-48.63605, 32.93981, 55.94542
6given(0.37088, 0.56017, 0.74072), (-0.56051, -0.50089, 0.65948), (0.74045, -0.65977, 0.12821)-42.81852, -47.64302, 50.44201

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要素

#1: タンパク質 GLUTAMATE DEHYDROGENASE


分子量: 49215.648 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Clostridium symbiosum (バクテリア) / 株: HB25 / 参照: UniProt: P24295, glutamate dehydrogenase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 521 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 %

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器タイプ: FILM / 検出器: FILM / 日付: 1987
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 96327 / % possible obs: 88 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.14

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解析

ソフトウェア
名称分類
TNT精密化
MOSFLMデータ削減
精密化解像度: 1.96→37.8 Å / σ(F): 0
詳細: TNT MEAN B (A**2) : 33.797 RMS CO-ORDINATE SHIFT IN FINAL CYCLE (A) : 0.008
Rfactor反射数%反射
Rwork0.172 --
obs-96327 88 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.96→37.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10380 0 0 521 10901
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.893
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.018
X-RAY DIFFRACTIONt_it
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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