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- PDB-2tmg: THERMOTOGA MARITIMA GLUTAMATE DEHYDROGENASE MUTANT S128R, T158E, ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2tmg
タイトルTHERMOTOGA MARITIMA GLUTAMATE DEHYDROGENASE MUTANT S128R, T158E, N117R, S160E
要素PROTEIN (GLUTAMATE DEHYDROGENASE)
キーワードOXIDOREDUCTASE / METABOLIC ROLE / GLUTAMATE / DEHYDROGENASE / MUTANT
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] / glutamate dehydrogenase (NAD+) activity / glutamate dehydrogenase (NADP+) activity / L-glutamate catabolic process
類似検索 - 分子機能
: / Glutamate dehydrogenase / Leucine Dehydrogenase, chain A, domain 1 / NAD(P) binding domain of glutamate dehydrogenase / Leu/Phe/Val dehydrogenases active site / Glu / Leu / Phe / Val dehydrogenases active site. / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, dimerisation domain / Glu/Leu/Phe/Val dehydrogenase, dimerisation domain / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase ...: / Glutamate dehydrogenase / Leucine Dehydrogenase, chain A, domain 1 / NAD(P) binding domain of glutamate dehydrogenase / Leu/Phe/Val dehydrogenases active site / Glu / Leu / Phe / Val dehydrogenases active site. / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, dimerisation domain / Glu/Leu/Phe/Val dehydrogenase, dimerisation domain / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, C-terminal / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Aminoacid dehydrogenase-like, N-terminal domain superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Knapp, S. / Lebbink, J.H.G. / van der Oost, J. / de Vos, W.M. / Rice, D. / Ladenstein, R.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Engineering activity and stability of Thermotoga maritima glutamate dehydrogenase. II: construction of a 16-residue ion-pair network at the subunit interface.
著者: Lebbink, J.H. / Knapp, S. / van der Oost, J. / Rice, D. / Ladenstein, R. / de Vos, W.M.
履歴
登録1998年12月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年12月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: database_2 / diffrn_source / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (GLUTAMATE DEHYDROGENASE)
B: PROTEIN (GLUTAMATE DEHYDROGENASE)
C: PROTEIN (GLUTAMATE DEHYDROGENASE)
D: PROTEIN (GLUTAMATE DEHYDROGENASE)
E: PROTEIN (GLUTAMATE DEHYDROGENASE)
F: PROTEIN (GLUTAMATE DEHYDROGENASE)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)275,4696
ポリマ－275,4696
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16900 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area88060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)145.100, 145.100, 272.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.391625, 0.11114, 0.913388), (0.910646, -0.188939, -0.367459), (0.131735, 0.975679, -0.175202)-83.78306, 95.64513, 47.35187
2given(0.383697, 0.914318, 0.12961), (0.123641, -0.189954, 0.973977), (0.915144, -0.357687, -0.185932)-22.08103, 111.83758, -73.21703
3given(-0.362132, -0.136256, -0.922114), (-0.190422, -0.957581, 0.21628), (-0.912469, 0.253913, 0.320825)65.9028, 195.07599, 11.08525
4given(-0.999373, 0.035166, -0.004182), (0.002438, -0.049481, -0.998772), (-0.035329, -0.998156, 0.049364)37.77623, 128.54166, 123.70579
5given(-0.397986, -0.911586, -0.103045), (-0.913913, 0.384196, 0.130979), (-0.079809, 0.146302, -0.986015)120.8998, 75.74597, 34.64244

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要素

#1: タンパク質
PROTEIN (GLUTAMATE DEHYDROGENASE)


分子量: 45911.531 Da / 分子数: 6 / 変異: S128R, T158E, N117R, S160E / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
細胞内の位置: CYTOPLASM / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 / 参照: UniProt: P96110, glutamate dehydrogenase [NAD(P)+]

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.07 %
結晶化pH: 6.5
詳細: 6% POLYETHYLENE GLYCOLE, 120 MM AMMONIUM ACETATE, 50 MM BIS-TRIS PROPANE PH 6.5
結晶化
*PLUS
手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
14-6 %(v/v)PEG11
2120 mMammonium acetate11
350 mMBis-Tris propane11

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データ収集

回折平均測定温度: 286 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 1.013
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.013 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→40 Å / Num. obs: 72518 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Rsym value: 0.045
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / % possible all: 97.1
反射
*PLUS
Num. measured all: 153233
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.1 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.8精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.9→8 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.274 -10 %RANDOM
Rwork0.211 ---
obs0.211 72518 98 %-
原子変位パラメータBiso mean: 47 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19032 0 0 0 19032
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg0.906
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.7
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.537
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PARAM19X.PRO / Topol file: TOPH19X.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.8 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.7
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.537

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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