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万見
- PDB-1dxl: Dihydrolipoamide dehydrogenase of glycine decarboxylase from Pisu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dxl
タイトルDihydrolipoamide dehydrogenase of glycine decarboxylase from Pisum Sativum
要素DIHYDROLIPOAMIDE DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / DIHYDROLIPOAMIDE DEHYDROGENASE / MULTIENZYME COMPLEX PROTEIN / PYRUVATE DEHYDROGENASE COMPLEX / GLYCINE DECARBOXYLASE COMPLEX / FLAVOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


glycine decarboxylation via glycine cleavage system / glycine cleavage complex / dihydrolipoyl dehydrogenase / dihydrolipoyl dehydrogenase (NADH) activity / oxoglutarate dehydrogenase complex / 2-oxoglutarate metabolic process / flavin adenine dinucleotide binding / mitochondrial matrix / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
Dihydrolipoamide dehydrogenase / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain ...Dihydrolipoamide dehydrogenase / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種PISUM SATIVUM (エンドウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.15 Å
データ登録者Faure, M. / Cohen-Addad, C. / Bourguignon, J. / Macherel, D. / Neuburger, M. / Douce, R.
引用
ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 2000
タイトル: Interaction between the Lipoamide-Containing H-Protein and the Lipoamide Dehydrogenase (L-Protein) of the Glycine Decarboxylase Multienzyme System. 2. Crystal Structure of H- and L-Proteins
著者: Faure, M. / Bourguignon, J. / Neuburger, M. / Macherel, D. / Sieker, L. / Ober, R. / Kahn, R. / Cohen-Addad, C. / Douce, R.
#1: ジャーナル: Biochem.J. / 年: 1996
タイトル: Glycine Decarboxylase and Pyruvate Dehydrogenase Complexes Share the Same Dihydrolipoamide Dehydrogenase in Pea Leaf Mitochondria: Evidence from Mass Spectrometry and Primary-Structure Analysis
著者: Bourguignon, J. / Merand, V. / Rawsthorne, S. / Forest, E. / Douce, R.
履歴
登録2000年1月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月19日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22023年12月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DIHYDROLIPOAMIDE DEHYDROGENASE
B: DIHYDROLIPOAMIDE DEHYDROGENASE
C: DIHYDROLIPOAMIDE DEHYDROGENASE
D: DIHYDROLIPOAMIDE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)202,3788
ポリマ－199,2364
非ポリマー3,1424
水1,874104
1
A: DIHYDROLIPOAMIDE DEHYDROGENASE
B: DIHYDROLIPOAMIDE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,1894
ポリマ－99,6182
非ポリマー1,5712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8320 Å2
ΔGint-51.6 kcal/mol
Surface area44680 Å2
手法PQS
2
C: DIHYDROLIPOAMIDE DEHYDROGENASE
D: DIHYDROLIPOAMIDE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,1894
ポリマ－99,6182
非ポリマー1,5712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8010 Å2
ΔGint-51.3 kcal/mol
Surface area45210 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)100.560, 108.330, 202.190
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.561818, -0.313054, -0.76574), (-0.330398, -0.763691, 0.554628), (-0.758418, 0.564599, 0.325623)76.6425, 37.4478, 28.2936
2given(-0.056013, 0.094754, -0.993924), (-0.083306, 0.991572, 0.099225), (0.994949, 0.088358, -0.047647)-50.7683, -35.5089, 49.5664
3given(0.753692, -0.355954, -0.55249), (-0.618841, -0.667443, -0.414192), (-0.221322, 0.654077, -0.723325)79.6334, 107.9737, 63.0491
詳細BIOLOGICAL_UNIT: HOMODIMERTHE ASYMETRIC UNIT CONTAINS 2 DIMERS (AB AND CD)

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要素

#1: タンパク質
DIHYDROLIPOAMIDE DEHYDROGENASE / LIPOAMIDE DEHYDROGENASE / L PROTEIN / E3 / DLDH / GLYCINE CLEAVAGE SYSTEM L PROTEIN


分子量: 49808.961 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) PISUM SATIVUM (エンドウ) / 組織: LEAF / 細胞内の位置: MITOCHONDRIA / Organelle: MITOCHONDRIA / プラスミド: PET3A / 細胞内の位置 (発現宿主): INCLUSION BODIES / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P31023, dihydrolipoyl dehydrogenase
#2: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 104 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE SWISSPROT ENTRY P31023 GIVES THE SEQUENCE FROM BOURGUIGNON J., MACHEREL D., NEUBURGER M., DOUCE ...THE SWISSPROT ENTRY P31023 GIVES THE SEQUENCE FROM BOURGUIGNON J., MACHEREL D., NEUBURGER M., DOUCE R. EUR. J. BIOCHEM. 204 865 (1992) WHICH HAS ASN480. THE KNOWN CONFLICT AT POSITION 480 OF ASN -> HIS IS THE SEQUENCE USED IN THIS STRUCTURE FROM TURNER S.R., IRELAND R., RAWSTHORNE S., J. BIOL. CHEM. 267 7745 (1992)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 %
結晶化pH: 5
詳細: 15 % PEG MME 5K, 100 MM MES PH 5, 0.45 % HEPTYL-B-D-THIOGLUCOPYRANOSIDE, 2MM POTASSIUM LIPOATE.
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
14 mg/mlprotein1drop
212 %(w/v)mPEG50001reservoir
30.1 MMES1reservoir
40.45 %heptyl-beta-D-thioglucopyranoside1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 0.9475
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 1998年2月15日 / 詳細: MULTILAYER MIRRORS
放射モノクロメーター: DIAMOND C(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9475 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.15→30 Å / Num. obs: 33527 / % possible obs: 87 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 87.2 Å2 / Rsym value: 0.063 / Net I/σ(I): 8.6
反射 シェル解像度: 3.15→3.32 Å / Mean I/σ(I) obs: 3 / Rsym value: 0.254 / % possible all: 77.3
反射
*PLUS
% possible obs: 86.7 % / Rmerge(I) obs: 0.063
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 77.3 % / Rmerge(I) obs: 0.254

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.4精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNS0.4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3LAD

3lad


解像度: 3.15→15 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 1953239.04 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: BULK SOLVENT MODEL USED. DISORDERED REGIONS WERE MODELED STEREOCHEMICALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.323 1650 5 %RANDOM
Rwork0.226 ---
obs0.226 33219 86.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 54 Å2 / ksol: 0.225025 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 75 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.63 Å20 Å20 Å2
2---11.76 Å20 Å2
3---7.13 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.6 Å0.41 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.94 Å0.56 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.15→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13900 0 212 104 14216
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.019
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 3.15→3.35 Å / Rfactor Rfree error: 0.034 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.514 228 4.7 %
Rwork0.376 4630 -
obs--76.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2FAD.PARFAD.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.4 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.325
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.2

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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