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- PDB-4new: Crystal structure of Trypanothione Reductase from Trypanosoma cru... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4new
タイトルCrystal structure of Trypanothione Reductase from Trypanosoma cruzi in complex with inhibitor EP127 (5-{5-[1-(PYRROLIDIN-1-YL)CYCLOHEXYL]-1,3-THIAZOL-2-YL}-1H-INDOLE)
要素Trypanothione reductase, putative
キーワードOxidoreductase/Oxidoreductase inhibitor / Reductase / Oxidoreductase-Oxidoreductase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-2JR / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / :
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma cruzi (トリパノソーマ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Persch, E. / Bryson, S. / Pai, E.F. / Krauth-Siegel, R.L. / Diederich, F.
引用ジャーナル: Chemmedchem / 年: 2014
タイトル: Binding to large enzyme pockets: small-molecule inhibitors of trypanothione reductase.
著者: Persch, E. / Bryson, S. / Todoroff, N.K. / Eberle, C. / Thelemann, J. / Dirdjaja, N. / Kaiser, M. / Weber, M. / Derbani, H. / Brun, R. / Schneider, G. / Pai, E.F. / Krauth-Siegel, R.L. / Diederich, F.
履歴
登録2013年10月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年5月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年8月13日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Trypanothione reductase, putative
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,0733
ポリマ－53,9361
非ポリマー1,1372
水00
1
A: Trypanothione reductase, putative
ヘテロ分子

A: Trypanothione reductase, putative
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,1466
ポリマ－107,8712
非ポリマー2,2744
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_543x,-y-1,-z-3/21
Buried area9680 Å2
ΔGint-69 kcal/mol
Surface area37480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.846, 86.846, 151.099
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number95
Space group name H-MP4322

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要素

#1: タンパク質 Trypanothione reductase, putative


分子量: 53935.703 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma cruzi (トリパノソーマ)
遺伝子: TCSYLVIO_004807 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: K4E0T9
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-2JR / 5-{5-[1-(pyrrolidin-1-yl)cyclohexyl]-1,3-thiazol-2-yl}-1H-indole


分子量: 351.508 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H25N3S
Has protein modificationY
配列の詳細AUTHORS HAVE INDICATED THAT THE RESIDUES ASN95 COULD NOT BE CLEARLY IDENTIFIED FROM THE ...AUTHORS HAVE INDICATED THAT THE RESIDUES ASN95 COULD NOT BE CLEARLY IDENTIFIED FROM THE INTERPRETATION OF THE ELECTRON DENSITY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.44 %
結晶化温度: 298 K / pH: 8
詳細: 0.1M TRIS, pH 8.0, 0.2M CaCl2, 20-22% PEG2000MME, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2013年4月9日
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→17 Å / Num. obs: 14005 / % possible obs: 93.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.72 % / Rmerge(I) obs: 0.028
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / Rmerge(I) obs: 0.11 / Mean I/σ(I) obs: 7.3 / % possible all: 75.4

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解析

ソフトウェア
名称分類
MAR345dtbデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1BZL

1bzl


解像度: 2.8→17 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数
Rfree0.278 668
Rwork0.232 -
obs0.232 14005
all-14921
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3709 0 78 0 3787
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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