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万見
- PDB-1ayd: CRYSTAL STRUCTURES OF PEPTIDE COMPLEXES OF THE AMINO-TERMINAL SH2... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ayd
タイトルCRYSTAL STRUCTURES OF PEPTIDE COMPLEXES OF THE AMINO-TERMINAL SH2 DOMAIN OF THE SYP TYROSINE PHOSPHATASE
要素PROTEIN-TYROSINE PHOSPHATASE SYP (N-TERMINAL SH2 DOMAIN)
キーワードHYDROLASE(SH2 DOMAIN)
機能・相同性
機能・相同性情報


PI-3K cascade:FGFR3 / PI-3K cascade:FGFR4 / Co-inhibition by BTLA / PI-3K cascade:FGFR1 / PI-3K cascade:FGFR2 / FRS-mediated FGFR3 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / MET activates PTPN11 / Regulation of IFNA/IFNB signaling / FRS-mediated FGFR1 signaling ...PI-3K cascade:FGFR3 / PI-3K cascade:FGFR4 / Co-inhibition by BTLA / PI-3K cascade:FGFR1 / PI-3K cascade:FGFR2 / FRS-mediated FGFR3 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / MET activates PTPN11 / Regulation of IFNA/IFNB signaling / FRS-mediated FGFR1 signaling / FRS-mediated FGFR2 signaling / Tie2 Signaling / PECAM1 interactions / Interleukin-20 family signaling / Signaling by CSF3 (G-CSF) / GAB1 signalosome / PI3K Cascade / MAPK3 (ERK1) activation / MAPK1 (ERK2) activation / Co-inhibition by CTLA4 / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / Interleukin-6 signaling / Negative regulation of FGFR3 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Downstream signal transduction / Negative regulation of FGFR1 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / GPVI-mediated activation cascade / Spry regulation of FGF signaling / Co-inhibition by PD-1 / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Signaling by SCF-KIT / positive regulation of signal transduction / negative regulation of hormone secretion / negative regulation of cortisol secretion / intestinal epithelial cell migration / microvillus organization / negative regulation of growth hormone secretion / PIP3 activates AKT signaling / genitalia development / Platelet sensitization by LDL / atrioventricular canal development / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / negative regulation of cell adhesion mediated by integrin / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / RET signaling / cerebellar cortex formation / negative regulation of neutrophil activation / positive regulation of hormone secretion / regulation of protein export from nucleus / positive regulation of ossification / positive regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / hormone metabolic process / negative regulation of chondrocyte differentiation / face morphogenesis / platelet formation / organ growth / triglyceride metabolic process / megakaryocyte development / negative regulation of type I interferon production / peptide hormone receptor binding / regulation of cell adhesion mediated by integrin / inner ear development / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / Bergmann glial cell differentiation / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / regulation of MAPK cascade / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / phosphoprotein phosphatase activity / ephrin receptor signaling pathway / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / negative regulation of insulin secretion / cell adhesion molecule binding / hormone-mediated signaling pathway / homeostasis of number of cells within a tissue / protein tyrosine phosphatase activity, metal-dependent / histone H2AXY142 phosphatase activity / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / phosphotyrosine residue binding / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / cellular response to epidermal growth factor stimulus / positive regulation of mitotic cell cycle / positive regulation of interferon-beta production / axonogenesis / DNA damage checkpoint signaling / integrin-mediated signaling pathway / positive regulation of D-glucose import / insulin receptor binding / multicellular organism growth / receptor tyrosine kinase binding / lipid metabolic process / epidermal growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of tumor necrosis factor production / glucose homeostasis / signaling receptor complex adaptor activity / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cadherin binding
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-6, -11 / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. ...Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-6, -11 / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Lee, C.-H. / Kuriyan, J.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1994
タイトル: Crystal structures of peptide complexes of the amino-terminal SH2 domain of the Syp tyrosine phosphatase.
著者: Lee, C.H. / Kominos, D. / Jacques, S. / Margolis, B. / Schlessinger, J. / Shoelson, S.E. / Kuriyan, J.
#1: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1993
タイトル: Binding of a High Affinity Phosphotyrosyl Peptide to the Src Sh2 Domain: Crystal Structures of the Complexed and Peptide-Free Forms
著者: Waksman, G. / Shoelson, S.E. / Pant, N. / Cowburn, D. / Kuriyan, J.
#2: ジャーナル: Curr.Opin.Struct.Biol. / 年: 1993
タイトル: Structures of Sh2 and SH3 Domains
著者: Kuriyan, J. / Cowburn, D.
#3: ジャーナル: Nature / 年: 1992
タイトル: Crystal Structure of the Phosphotyrosine Recognition Domain Sh2 of V-Src Complexed with Tyrosine-Phosphorylated Peptides
著者: Waksman, G. / Kominos, D. / Robertson, S.R. / Pant, N. / Baltimore, D. / Birge, R.B. / Cowburn, D. / Hanafusa, H. / Mayer, B.J. / Overduin, M. / Resh, M.D. / Rios, C.B. / Silverman, L. / Kuriyan, J.
履歴
登録1994年5月15日処理サイト: BNL
改定 1.01994年8月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN-TYROSINE PHOSPHATASE SYP (N-TERMINAL SH2 DOMAIN)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,5291
ポリマ－11,5291
非ポリマー00
水1,56787
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)63.200, 63.200, 76.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN-TYROSINE PHOSPHATASE SYP (N-TERMINAL SH2 DOMAIN)


分子量: 11528.979 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P35235, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 87 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.66 %
結晶化
*PLUS
pH: 6 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
150 %satammonium sulfate1reservoir
2100 mMMES1reservoir

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 30 Å / Num. obs: 8075 / % possible obs: 97 % / Num. measured all: 63420 / Rmerge(I) obs: 0.053
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 2.24 Å / % possible obs: 92.1 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.2→6 Å / σ(F): 2 /
Rfactor反射数
Rwork0.2 -
obs0.2 6359
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数784 0 0 87 871
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_d / Dev ideal: 3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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