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- PDB-1h7m: Ribosomal Protein L30e from Thermococcus celer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h7m
タイトルRibosomal Protein L30e from Thermococcus celer
要素50S RIBOSOMAL PROTEIN L30E
キーワードRIBOSOMAL PROTEIN / RNA-BINDING / RIBOSOME / THERMOPHILIC
機能・相同性
機能・相同性情報


cytosolic large ribosomal subunit / structural constituent of ribosome / translation / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L30/S12 / Ribosomal protein L30e / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Ribosomal protein L30e signature 1. / Ribosomal protein L30e signature 2. / Ribosomal protein L30e, conserved site / Ribosomal protein L30/YlxQ / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 family / 50S ribosomal protein L30e-like ...Ribosomal protein L30/S12 / Ribosomal protein L30e / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Ribosomal protein L30e signature 1. / Ribosomal protein L30e signature 2. / Ribosomal protein L30e, conserved site / Ribosomal protein L30/YlxQ / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 family / 50S ribosomal protein L30e-like / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Large ribosomal subunit protein eL30
類似検索 - 構成要素
生物種THERMOCOCCUS CELER (古細菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.96 Å
データ登録者Chen, Y.W. / Wong, K.B.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: Crystal Structure of Ribosomal Protein L30E from the Extreme Thermophile Thermocccus Celer: Thermal Stability and RNA Binding
著者: Chen, Y.W. / Bycroft, M. / Wong, K.B.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2001
タイトル: Crystallization and Preliminary Crystallographic Studies of a Ribosomal Protein L30E from the Hyperthermophilic Archaeon Thermococcus Celer
著者: Wong, K.B. / Wang, W.K. / Proctor, M.R. / Bycroft, M. / Chen, Y.W.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Local Folding Coupled to RNA Binding in the Yeast Ribosomal Protein L30
著者: Mao, H. / Willamson, J.R.
#3: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1999
タイトル: A Novel Loop-Loop Recognition Motif in the Yeast Ribosomal Protein L30 Autoregulatory RNA Complex
著者: Mao, H. / White, S.A. / Willamson, J.R.
#4: ジャーナル: Science / 年: 2000
タイトル: The Complete Atomic Structure of the Large Ribosomal Subunit at 2.4 A Resolution
著者: Ban, N. / Nissen, P. / Hansen, J. / Moore, P.B. / Steitz, T.A.
履歴
登録2001年7月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年4月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月24日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name ..._entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.42024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L30E


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,9951
ポリマ－10,9951
非ポリマー00
水2,162120
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)48.320, 48.320, 86.420
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L30E / RPL30E / RPL30


分子量: 10994.643 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) THERMOCOCCUS CELER (古細菌) / プラスミド: PRSET-A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: P29160
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 120 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細BELONGS TO THE L30E FAMILY OF RIBOSOMAL PROTEINS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 %
結晶化pH: 5.6 / 詳細: 50MM KH2PO4, 20%(W/V) PEG8000, pH 5.60
結晶化
*PLUS
温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Wong, K.B., (2001) Acta Crystallogr.,Sect.D, D57, 865.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
124 mg/mlprotein1drop
250 mMpotassium phosphate1reservoir
320 %(w/v)PEG80001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年7月17日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.96→24.2 Å / Num. obs: 8226 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.082 / Net I/σ(I): 7.6
反射 シェル解像度: 1.96→2.07 Å / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.343 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: UNPUBLISHED NMR STRUCTURE OF THE SAME L30E PROTEIN

解像度: 1.96→24.18 Å / SU B: 3.612 / SU ML: 0.106 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.15 / ESU R Free: 0.151
詳細: GLY-97 - GLU-100 ARE NOT SEEN IN THE DENISTY MAPS SIDECHAINS OF MET-18, SER-67 AND SER-80 HAVE MULTIPLE CONFORMATIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.225 618 7.5 %RANDOM
Rwork0.165 ---
obs0.17 7608 100 %-
原子変位パラメータBiso mean: 21.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.03 Å20.52 Å20 Å2
2--1.03 Å20 Å2
3----1.55 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.96→24.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数729 0 0 120 849
精密化
*PLUS
最低解像度: 24.2 Å / Rfactor obs: 0.17 / Rfactor Rwork: 0.17
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.028
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg2.22

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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