[日本語] English
万見
- EMDB-9687: Cryo-EM structure of Echovirus 6 complexed with its uncoating rec... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-9687
タイトルCryo-EM structure of Echovirus 6 complexed with its uncoating receptor FcRn at PH 7.4
マップデータCryo-EM structure of Echovirus 6 complexed with its uncoating receptor FcRn at ph 7.4
試料
  • 複合体: Cryo-EM structure of Echovirus 6 complexed with its uncoating receptor FcRn at PH 7.4
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein VP1
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein VP2
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein VP3
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein VP4
    • タンパク質・ペプチド: IgG receptor FcRn large subunit p51
    • タンパク質・ペプチド: Beta-2-microglobulin
  • リガンド: SPHINGOSINE
  • リガンド: POTASSIUM ION
  • リガンド: SODIUM ION
キーワードEchovirus 6 / FcRn / Cryo-EM / virus-receptor complex / VIRUS
機能・相同性
機能・相同性情報


IgG immunoglobulin transcytosis in epithelial cells mediated by FcRn immunoglobulin receptor / IgG binding / beta-2-microglobulin binding / : / : / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / negative regulation of receptor binding / DAP12 interactions ...IgG immunoglobulin transcytosis in epithelial cells mediated by FcRn immunoglobulin receptor / IgG binding / beta-2-microglobulin binding / : / : / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / negative regulation of receptor binding / DAP12 interactions / cellular response to iron ion / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / MHC class II protein complex / negative regulation of forebrain neuron differentiation / ER to Golgi transport vesicle membrane / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of erythrocyte differentiation / regulation of iron ion transport / MHC class I peptide loading complex / response to molecule of bacterial origin / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / MHC class I protein complex / positive regulation of immune response / peptide antigen binding / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / positive regulation of T cell activation / cellular response to nicotine / specific granule lumen / phagocytic vesicle membrane / recycling endosome membrane / positive regulation of cellular senescence / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / negative regulation of epithelial cell proliferation / Interferon gamma signaling / MHC class II protein complex binding / positive regulation of protein binding / Modulation by Mtb of host immune system / late endosome membrane / sensory perception of smell / tertiary granule lumen / DAP12 signaling / negative regulation of neuron projection development / iron ion transport / T cell differentiation in thymus / ER-Phagosome pathway / protein refolding / early endosome membrane / protein homotetramerization / amyloid fibril formation / intracellular iron ion homeostasis / learning or memory / endosome membrane / immune response / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / Golgi membrane / external side of plasma membrane / lysosomal membrane / focal adhesion / Neutrophil degranulation / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / structural molecule activity / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type ...Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
IgG receptor FcRn large subunit p51 / Beta-2-microglobulin
類似検索 - 構成要素
生物種Echovirus E6 (ウイルス) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Gao GF / Liu S
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
Chinese Academy of SciencesXDB29010000 中国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2019
タイトル: Human Neonatal Fc Receptor Is the Cellular Uncoating Receptor for Enterovirus B.
著者: Xin Zhao / Guigen Zhang / Sheng Liu / Xiangpeng Chen / Ruchao Peng / Lianpan Dai / Xiao Qu / Shihua Li / Hao Song / Zhengrong Gao / Pengfei Yuan / Zhiheng Liu / Changyao Li / Zifang Shang / ...著者: Xin Zhao / Guigen Zhang / Sheng Liu / Xiangpeng Chen / Ruchao Peng / Lianpan Dai / Xiao Qu / Shihua Li / Hao Song / Zhengrong Gao / Pengfei Yuan / Zhiheng Liu / Changyao Li / Zifang Shang / Yan Li / Meifan Zhang / Jianxun Qi / Han Wang / Ning Du / Yan Wu / Yuhai Bi / Shan Gao / Yi Shi / Jinghua Yan / Yong Zhang / Zhengde Xie / Wensheng Wei / George F Gao /
要旨: Enterovirus B (EV-B), a major proportion of the genus Enterovirus in the family Picornaviridae, is the causative agent of severe human infectious diseases. Although cellular receptors for ...Enterovirus B (EV-B), a major proportion of the genus Enterovirus in the family Picornaviridae, is the causative agent of severe human infectious diseases. Although cellular receptors for coxsackievirus B in EV-B have been identified, receptors mediating virus entry, especially the uncoating process of echovirus and other EV-B remain obscure. Here, we found that human neonatal Fc receptor (FcRn) is the uncoating receptor for major EV-B. FcRn binds to the virus particles in the "canyon" through its FCGRT subunit. By obtaining multiple cryo-electron microscopy structures at different stages of virus entry at atomic or near-atomic resolution, we deciphered the underlying mechanisms of enterovirus attachment and uncoating. These structures revealed that different from the attachment receptor CD55, binding of FcRn to the virions induces efficient release of "pocket factor" under acidic conditions and initiates the conformational changes in viral particle, providing a structural basis for understanding the mechanisms of enterovirus entry.
履歴
登録2018年10月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年5月15日-
マップ公開2019年5月15日-
更新2025年6月25日-
現状2025年6月25日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.06
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.06
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6ilm
  • 表面レベル: 0.06
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6ilm
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_9687.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_9687.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM structure of Echovirus 6 complexed with its uncoating receptor FcRn at ph 7.4
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.35 Å/pix.
x 400 pix.
= 540. Å		1.35 Å/pix.
x 400 pix.
= 540. Å		1.35 Å/pix.
x 400 pix.
= 540. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.35 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.097 / ムービー #1: 0.06
最小 - 最大-0.19409378 - 0.31763908
平均 (標準偏差)0.0016758248 (±0.017399272)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 540.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.351.351.35
M x/y/z400400400
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z540.000540.000540.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS400400400
D min/max/mean-0.1940.3180.002

-
添付データ

-
試料の構成要素

+
全体 : Cryo-EM structure of Echovirus 6 complexed with its uncoating rec...

全体名称: Cryo-EM structure of Echovirus 6 complexed with its uncoating receptor FcRn at PH 7.4
要素
  • 複合体: Cryo-EM structure of Echovirus 6 complexed with its uncoating receptor FcRn at PH 7.4
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein VP1
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein VP2
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein VP3
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein VP4
    • タンパク質・ペプチド: IgG receptor FcRn large subunit p51
    • タンパク質・ペプチド: Beta-2-microglobulin
  • リガンド: SPHINGOSINE
  • リガンド: POTASSIUM ION
  • リガンド: SODIUM ION

+
超分子 #1: Cryo-EM structure of Echovirus 6 complexed with its uncoating rec...

超分子名称: Cryo-EM structure of Echovirus 6 complexed with its uncoating receptor FcRn at PH 7.4
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#6
由来(天然)生物種: Echovirus E6 (ウイルス)

+
分子 #1: Capsid protein VP1

分子名称: Capsid protein VP1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Echovirus E6 (ウイルス)
分子量理論値: 32.968648 KDa
配列文字列: NDVQNAIDRA VVRVADTMPS GPSNSESIPA LTAAETGHTS QVVPSDTIQT RHVRNFHVRS ESSVENFLSR SACVYIVEYK TRDDTPDKM YDSWVINTRQ VAQLRRKLEF FTYVRFDVEV TFVITSVQDD STRQNTDTPA LTHQIMYVPP GGPIPQAVDD Y NWQTSTNP ...文字列:
NDVQNAIDRA VVRVADTMPS GPSNSESIPA LTAAETGHTS QVVPSDTIQT RHVRNFHVRS ESSVENFLSR SACVYIVEYK TRDDTPDKM YDSWVINTRQ VAQLRRKLEF FTYVRFDVEV TFVITSVQDD STRQNTDTPA LTHQIMYVPP GGPIPQAVDD Y NWQTSTNP SVFWTEGNAP PRMSIPFMSV GNAYSNFYDG WSHFSQTGVY GFNTLNNMGK LYFRHVNDKT ISPITSKVRI YF KPKHVKA WVPRPPRLCE YTHKDNVDFE PKGVTTSRTQ LTISNSTHVE NY

+
分子 #2: Capsid protein VP2

分子名称: Capsid protein VP2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Echovirus E6 (ウイルス)
分子量理論値: 28.06452 KDa
配列文字列: SDRVRSITLG NSTITTQESA NVVVGYGVWP DYLSDEEATA EDQPTQPDVA TCRFYTLDSV SWMKESQGWW WKFPDALRDM GLFGQNMQY HYLGRSGYTI HVQCNASKFH QGCLLVVCVP EAEMGAANIN EKINREHLSN GEVANTFSGT KSSNTNDVQQ A VFNAGMGV ...文字列:
SDRVRSITLG NSTITTQESA NVVVGYGVWP DYLSDEEATA EDQPTQPDVA TCRFYTLDSV SWMKESQGWW WKFPDALRDM GLFGQNMQY HYLGRSGYTI HVQCNASKFH QGCLLVVCVP EAEMGAANIN EKINREHLSN GEVANTFSGT KSSNTNDVQQ A VFNAGMGV AVGNLTIFPH QWINLRTNNC ATIVMPYINS VPMDNMFRHY NFTLMIIPFA KLDYAAGSST YIPITVTVAP MC AEYNGLR LAGHQ

+
分子 #3: Capsid protein VP3

分子名称: Capsid protein VP3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Echovirus E6 (ウイルス)
分子量理論値: 26.378936 KDa
配列文字列: GLPVMNTPGS NQFLTSDDYQ SPTAMPQFDV TPEMNIPGEV KNLMEIAEVD SVVPVNNVNE NVNSLEAYRI PVHSVTETGA QVFGFTLQP GADTVMERTL LGEILNYYAN WSGSIKLTFM YCGSAMATGK FLLAYSPPGA GVPKNRREAM LGTHIIWDIG L QSSCVLCV ...文字列:
GLPVMNTPGS NQFLTSDDYQ SPTAMPQFDV TPEMNIPGEV KNLMEIAEVD SVVPVNNVNE NVNSLEAYRI PVHSVTETGA QVFGFTLQP GADTVMERTL LGEILNYYAN WSGSIKLTFM YCGSAMATGK FLLAYSPPGA GVPKNRREAM LGTHIIWDIG L QSSCVLCV PWISQTHYRF VSKDIYTDAG FITCWYQTSI VVPAEVQNQS VILCFVSACN DFSVRLLRDS PFVRQTAFYQ

+
分子 #4: Capsid protein VP4

分子名称: Capsid protein VP4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Echovirus E6 (ウイルス)
分子量理論値: 7.338014 KDa
配列文字列:
GAQVSTQKTG AHETSLSASG NSIIHYTNIN YYKDAASNSA NRQDFTQDPG KFTEPVKDIM VKSLPALN

+
分子 #5: IgG receptor FcRn large subunit p51

分子名称: IgG receptor FcRn large subunit p51 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 29.294971 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: LSLLYHLTAV SSPAPGTPAF WVSGWLGPQQ YLSYNSLRGE AEPCGAWVWE NQVSWYWEKE TTDLRIKEKL FLEAFKALGG KGPYTLQGL LGCELGPDNT SVPTAKFALN GEEFMNFDLK QGTWGGDWPE ALAISQRWQQ QDKAANKELT FLLFSCPHRL R EHLERGRG ...文字列:
LSLLYHLTAV SSPAPGTPAF WVSGWLGPQQ YLSYNSLRGE AEPCGAWVWE NQVSWYWEKE TTDLRIKEKL FLEAFKALGG KGPYTLQGL LGCELGPDNT SVPTAKFALN GEEFMNFDLK QGTWGGDWPE ALAISQRWQQ QDKAANKELT FLLFSCPHRL R EHLERGRG NLEWKEPPSM RLKARPSSPG FSVLTCSAFS FYPPELQLRF LRNGLAAGTG QGDFGPNSDG SFHASSSLTV KS GDEHHYC CIVQHAGLAQ PLRVEL

UniProtKB: IgG receptor FcRn large subunit p51

+
分子 #6: Beta-2-microglobulin

分子名称: Beta-2-microglobulin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.74816 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
IQRTPKIQVY SRHPAENGKS NFLNCYVSGF HPSDIEVDLL KNGERIEKVE HSDLSFSKDW SFYLLYYTEF TPTEKDEYAC RVNHVTLSQ PKIVKWDRDM

UniProtKB: Beta-2-microglobulin

+
分子 #7: SPHINGOSINE

分子名称: SPHINGOSINE / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 1 / 式: SPH
分子量理論値: 299.492 Da
Chemical component information

ChemComp-SPH:
SPHINGOSINE

+
分子 #8: POTASSIUM ION

分子名称: POTASSIUM ION / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 1 / 式: K
分子量理論値: 39.098 Da

+
分子 #9: SODIUM ION

分子名称: SODIUM ION / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 1
分子量理論値: 22.99 Da

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 26153
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-6ilm:
Cryo-EM structure of Echovirus 6 complexed with its uncoating receptor FcRn at PH 7.4

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る