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万見
- EMDB-4633: Cryo-EM structure of SH1 full particle. -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4633
タイトルCryo-EM structure of SH1 full particle.
マップデータBlock-based reconstruction of SH1 capsid, filtered at 3.8 Angstrom and sharpened with a B-factor=-90
試料
  • ウイルス: Haloarcula hispanica virus SH1 (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: ORF 25
    • タンパク質・ペプチド: ORF 25
    • タンパク質・ペプチド: ORF 24
    • タンパク質・ペプチド: ORF 24
    • タンパク質・ペプチド: ORF 24
    • タンパク質・ペプチド: ORF 31
    • タンパク質・ペプチド: VP12
    • タンパク質・ペプチド: VP13
キーワードeuryarcheal virus / SH1 / VIRUS
機能・相同性ORF 31 / ORF 25 / ORF 24
機能・相同性情報
生物種Haloarcula hispanica virus SH1 (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者De Colibus L / Roine E / Walter TS / Ilca SL
資金援助 英国, フィンランド, 4件
OrganizationGrant number国
Medical Research Council (United Kingdom)MR/N00065X/1 英国
European Research Council649053 英国
Academy of Finland255342 フィンランド
Academy of Finland256518 フィンランド
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Assembly of complex viruses exemplified by a halophilic euryarchaeal virus.
著者: Luigi De Colibus / Elina Roine / Thomas S Walter / Serban L Ilca / Xiangxi Wang / Nan Wang / Alan M Roseman / Dennis Bamford / Juha T Huiskonen / David I Stuart /
要旨: Many of the largest known viruses belong to the PRD1-adeno structural lineage characterised by conserved pseudo-hexameric capsomers composed of three copies of a single major capsid protein (MCP). ...Many of the largest known viruses belong to the PRD1-adeno structural lineage characterised by conserved pseudo-hexameric capsomers composed of three copies of a single major capsid protein (MCP). Here, by high-resolution cryo-EM analysis, we show that a class of archaeal viruses possess hetero-hexameric MCPs which mimic the PRD1-adeno lineage trimer. These hetero-hexamers are built from heterodimers and utilise a jigsaw-puzzle system of pegs and holes, and underlying minor capsid proteins, to assemble the capsid laterally from the 5-fold vertices. At these vertices proteins engage inwards with the internal membrane vesicle whilst 2-fold symmetric horn-like structures protrude outwards. The horns are assembled from repeated globular domains attached to a central spine, presumably facilitating multimeric attachment to the cell receptor. Such viruses may represent precursors of the main PRD1-adeno lineage, similarly engaging cell-receptors via 5-fold spikes and using minor proteins to define particle size.
履歴
登録2019年2月22日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年4月10日-
マップ公開2019年4月10日-
更新2024年5月15日-
現状2024年5月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 2.25
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 2.25
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6qt9
  • 表面レベル: 2.25
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6qt9
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_4633.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4633.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.9 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Block-based reconstruction of SH1 capsid, filtered at 3.8 Angstrom and sharpened with a B-factor=-90
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.35 Å/pix.
x 800 pix.
= 1080. Å		1.35 Å/pix.
x 800 pix.
= 1080. Å		1.35 Å/pix.
x 800 pix.
= 1080. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.35 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 2.25 / ムービー #1: 2.25
最小 - 最大-8.843221 - 13.590450000000001
平均 (標準偏差)0.002663619 (±0.5492085)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ800800800
Spacing800800800
セルA=B=C: 1080.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.351.351.35
M x/y/z800800800
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z1080.0001080.0001080.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-64-64-64
NX/NY/NZ128128128
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS800800800
D min/max/mean-8.84313.5900.003

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添付データ

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追加マップ: Sharpened and non-icosahedrally averaged map of VP7 protein

ファイルemd_4633_additional_1.map
注釈Sharpened and non-icosahedrally averaged map of VP7 protein
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Sharpened and non-icosahedrally averaged map of VP4 protein

ファイルemd_4633_additional_2.map
注釈Sharpened and non-icosahedrally averaged map of VP4 protein
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Block-based reconstruction of SH1 capsid, halfmap 2

ファイルemd_4633_half_map_1.map
注釈Block-based reconstruction of SH1 capsid, halfmap 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Block-based reconstruction of SH1 capsid. halfmap 1

ファイルemd_4633_half_map_2.map
注釈Block-based reconstruction of SH1 capsid. halfmap 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Haloarcula hispanica virus SH1

全体名称: Haloarcula hispanica virus SH1 (ウイルス)
要素
  • ウイルス: Haloarcula hispanica virus SH1 (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: ORF 25
    • タンパク質・ペプチド: ORF 25
    • タンパク質・ペプチド: ORF 24
    • タンパク質・ペプチド: ORF 24
    • タンパク質・ペプチド: ORF 24
    • タンパク質・ペプチド: ORF 31
    • タンパク質・ペプチド: VP12
    • タンパク質・ペプチド: VP13

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超分子 #1: Haloarcula hispanica virus SH1

超分子名称: Haloarcula hispanica virus SH1 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 326574 / 生物種: Haloarcula hispanica virus SH1 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Haloarcula hispanica virus SH1 (ウイルス)
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: Capsid / 直径: 1000.0 Å / T番号(三角分割数): 28

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分子 #1: ORF 25

分子名称: ORF 25 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Haloarcula hispanica virus SH1 (ウイルス)
分子量理論値: 25.042207 KDa
配列文字列: EYTISHTGGT LGSSKVTTAA NQTSPQRETA IIGFECPRKF AEIEYVGQRD STRFIPRTTE SITGTAGDDT VVSLTANIQP VAGETAIED QDYPVAVAYN VTQGVQVDID AVDYAADEVT LADNPADGDT VKVWPIMGDG DVQFRLVNQF GQEEGRVYPW A TPLYRWHD ...文字列:
EYTISHTGGT LGSSKVTTAA NQTSPQRETA IIGFECPRKF AEIEYVGQRD STRFIPRTTE SITGTAGDDT VVSLTANIQP VAGETAIED QDYPVAVAYN VTQGVQVDID AVDYAADEVT LADNPADGDT VKVWPIMGDG DVQFRLVNQF GQEEGRVYPW A TPLYRWHD FPQLKRGREI NLHGSVTWEE NETVEVLLDA PQAITWEDSD YPEGQYVSTF EQDVEITL

UniProtKB: ORF 25

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分子 #2: ORF 25

分子名称: ORF 25 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Haloarcula hispanica virus SH1 (ウイルス)
分子量理論値: 24.913094 KDa
配列文字列: YTISHTGGTL GSSKVTTAAN QTSPQRETAI IGFECPRKFA EIEYVGQRDS TRFIPRTTES ITGTAGDDTV VSLTANIQPV AGETAIEDQ DYPVAVAYNV TQGVQVDIDA VDYAADEVTL ADNPADGDTV KVWPIMGDGD VQFRLVNQFG QEEGRVYPWA T PLYRWHDF ...文字列:
YTISHTGGTL GSSKVTTAAN QTSPQRETAI IGFECPRKFA EIEYVGQRDS TRFIPRTTES ITGTAGDDTV VSLTANIQPV AGETAIEDQ DYPVAVAYNV TQGVQVDIDA VDYAADEVTL ADNPADGDTV KVWPIMGDGD VQFRLVNQFG QEEGRVYPWA T PLYRWHDF PQLKRGREIN LHGSVTWEEN ETVEVLLDAP QAITWEDSDY PEGQYVSTFE QDVEITL

UniProtKB: ORF 25

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分子 #3: ORF 24

分子名称: ORF 24 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 11 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Haloarcula hispanica virus SH1 (ウイルス)
分子量理論値: 18.840627 KDa
配列文字列:
GNIGNLSAEK QISVYDGQPF VDEQDVPADD PNTPALTIEG PDGYVIAVDA GTPIAPEFRD SNGNKLDPST RVIVQKCDRQ GNPLGDGIV FNDTLGRFDY EQMRTDPDFM RKTAKSLMID EREIVKVFVD IPAGANGYDA DKSRLTLGDD TSDFGKAVEI V DHDELSDA ETRAV

UniProtKB: ORF 24

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分子 #4: ORF 24

分子名称: ORF 24 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Haloarcula hispanica virus SH1 (ウイルス)
分子量理論値: 18.272 KDa
配列文字列:
SAEKQISVYD GQPFVDEQDV PADDPNTPAL TIEGPDGYVI AVDAGTPIAP EFRDSNGNKL DPSTRVIVQK CDRQGNPLGD GIVFNDTLG RFDYEQMRTD PDFMRKTAKS LMIDEREIVK VFVDIPAGAN GYDADKSRLT LGDDTSDFGK AVEIVDHDEL S DAETRAV

UniProtKB: ORF 24

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分子 #5: ORF 24

分子名称: ORF 24 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Haloarcula hispanica virus SH1 (ウイルス)
分子量理論値: 19.040887 KDa
配列文字列:
GNIGNLSAEK QISVYDGQPF VDEQDVPADD PNTPALTIEG PDGYVIAVDA GTPIAPEFRD SNGNKLDPST RVIVQKCDRQ GNPLGDGIV FNDTLGRFDY EQMRTDPDFM RKTAKSLMID EREIVKVFVD IPAGANGYDA DKSRLTLGDD TSDFGKAVEI V DHDELSDA ETRAVKA

UniProtKB: ORF 24

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分子 #6: ORF 31

分子名称: ORF 31 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Haloarcula hispanica virus SH1 (ウイルス)
分子量理論値: 14.982346 KDa
配列文字列:
ERLGRLVDVL ETKEFGDTTV ERSVTQNIDR TRTDSPNNEN QPIYFSTGPE AIAVENTEEW ERLDFGIVAE TVNIRTTDDI DIAFADPNK NGPVIRVREG ESPFTIGGDA GIESAFIWLR QAETASNTPG IQIIAF

UniProtKB: ORF 31

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分子 #7: VP12

分子名称: VP12 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Haloarcula hispanica virus SH1 (ウイルス)
分子量理論値: 2.060531 KDa
配列文字列:
(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)

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分子 #8: VP13

分子名称: VP13 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Haloarcula hispanica virus SH1 (ウイルス)
分子量理論値: 6.826406 KDa
配列文字列: (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK) ...文字列:
(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度15 mg/mL
緩衝液pH: 7.2 / 詳細: 20mM Tris-HCl pH 7.2, 1M NaCl, 10 mM MnCl2
グリッドモデル: C-flat-2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 支持フィルム - Film thickness: 20 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 15 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.027 kPa
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 4 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均露光時間: 4.4 sec. / 平均電子線量: 1.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 37037 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 160000
試料ステージ試料ホルダーモデル: OTHER / ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 16185
詳細: This number of particle was generated by merging the datasets of full particles with and without spikes.
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP / 詳細: EMDB-1353
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C532 (532回回転対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cisTEM / 使用した粒子像数: 16185
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1) / ソフトウェア - 詳細: custom
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1) / ソフトウェア - 詳細: custom

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: BACKBONE TRACE / 温度因子: 144.281
当てはまり具合の基準: Cross-correlation coefficient
得られたモデル

PDB-6qt9:
Cryo-EM structure of SH1 full particle.

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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