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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6qt9 | |||||||||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of SH1 full particle. | |||||||||||||||
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![]() | VIRUS / euryarcheal virus / SH1 | |||||||||||||||
機能・相同性 | ORF 31 / ORF 25 / ORF 24![]() | |||||||||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å | |||||||||||||||
![]() | De Colibus, L. / Roine, E. / Walter, T.S. / Ilca, S.L. / Wang, X. / Wang, N. / Roseman, A.M. / Bamford, D. / Huiskonen, J.T. / Stuart, D.I. | |||||||||||||||
資金援助 | ![]() ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Assembly of complex viruses exemplified by a halophilic euryarchaeal virus. 著者: Luigi De Colibus / Elina Roine / Thomas S Walter / Serban L Ilca / Xiangxi Wang / Nan Wang / Alan M Roseman / Dennis Bamford / Juha T Huiskonen / David I Stuart / ![]() ![]() ![]() 要旨: Many of the largest known viruses belong to the PRD1-adeno structural lineage characterised by conserved pseudo-hexameric capsomers composed of three copies of a single major capsid protein (MCP). ...Many of the largest known viruses belong to the PRD1-adeno structural lineage characterised by conserved pseudo-hexameric capsomers composed of three copies of a single major capsid protein (MCP). Here, by high-resolution cryo-EM analysis, we show that a class of archaeal viruses possess hetero-hexameric MCPs which mimic the PRD1-adeno lineage trimer. These hetero-hexamers are built from heterodimers and utilise a jigsaw-puzzle system of pegs and holes, and underlying minor capsid proteins, to assemble the capsid laterally from the 5-fold vertices. At these vertices proteins engage inwards with the internal membrane vesicle whilst 2-fold symmetric horn-like structures protrude outwards. The horns are assembled from repeated globular domains attached to a central spine, presumably facilitating multimeric attachment to the cell receptor. Such viruses may represent precursors of the main PRD1-adeno lineage, similarly engaging cell-receptors via 5-fold spikes and using minor proteins to define particle size. | |||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 1.6 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 1.4 MB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 142.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 218.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
| x 60
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要素
-タンパク質 , 7種, 29分子 ADCEFGHIJKLMabcdefijkmoglnhYW
#1: タンパク質 | 分子量: 25042.207 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: Q4KPG2 #2: タンパク質 | 分子量: 24913.094 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: Q4KPG2 #3: タンパク質 | 分子量: 18840.627 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: Q4KPG3 #4: タンパク質 | 分子量: 18272.000 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: Q4KPG3 #5: タンパク質 | | 分子量: 19040.887 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: Q4KPG3 #6: タンパク質 | | 分子量: 14982.346 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: Q4KPF6 #8: タンパク質 | | 分子量: 6826.406 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() |
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-タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 X
#7: タンパク質・ペプチド | 分子量: 2060.531 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Haloarcula hispanica virus SH1 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() |
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION |
天然宿主 | 生物種: Haloarcula hispanica virus SH1 |
ウイルス殻 | 名称: Capsid / 直径: 1000 nm / 三角数 (T数): 28 |
緩衝液 | pH: 7.2 / 詳細: 20mM Tris-HCl pH 7.2, 1M NaCl, 10 mM MnCl2 |
試料 | 濃度: 15 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-2/1 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 4 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI POLARA 300 |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 160000 X / 倍率(補正後): 37037 X |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN / 試料ホルダーモデル: OTHER |
撮影 | 平均露光時間: 4.4 sec. / 電子線照射量: 1 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
電子光学装置 | エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 22 |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.14_3260: / 分類: 精密化 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 16185 詳細: This number of particle was generated by merging the datasets of full particles with and without spikes. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C532 (532回回転対称) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 16185 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | B value: 144.281 / プロトコル: BACKBONE TRACE / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient |