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- EMDB-20122: non-decorated head of the phage T5 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20122
タイトルnon-decorated head of the phage T5
マップデータnon-decorated expanded head
試料
  • ウイルス: Escherichia phage T5 (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Major capsid protein
キーワードcapsid / HK97-fold / dsDNA-phage / icosahedral / VIRUS
機能・相同性viral scaffold / T=13 icosahedral viral capsid / : / Phage capsid / Phage capsid family / symbiont-mediated evasion of host immune response / viral capsid / Major capsid protein
機能・相同性情報
生物種Escherichia phage T5 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.2 Å
データ登録者Huet A / Duda RL
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)R01 GM047795 米国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)S10 OD019995 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2019
タイトル: Capsid expansion of bacteriophage T5 revealed by high resolution cryoelectron microscopy.
著者: Alexis Huet / Robert L Duda / Pascale Boulanger / James F Conway /
要旨: The large (90-nm) icosahedral capsid of bacteriophage T5 is composed of 775 copies of the major capsid protein (mcp) together with portal, protease, and decoration proteins. Its assembly is a ...The large (90-nm) icosahedral capsid of bacteriophage T5 is composed of 775 copies of the major capsid protein (mcp) together with portal, protease, and decoration proteins. Its assembly is a regulated process that involves several intermediates, including a thick-walled round precursor prohead that expands as the viral DNA is packaged to yield a thin-walled and angular mature capsid. We investigated capsid maturation by comparing cryoelectron microscopy (cryo-EM) structures of the prohead, the empty expanded capsid both with and without decoration protein, and the virion capsid at a resolution of 3.8 Å for the latter. We detail the molecular structure of the mcp, its complex pattern of interactions, and their evolution during maturation. The bacteriophage T5 mcp is a variant of the canonical HK97-fold with a high level of plasticity that allows for the precise assembly of a giant macromolecule and the adaptability needed to interact with other proteins and the packaged DNA.
履歴
登録2019年4月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年7月24日-
マップ公開2019年10月2日-
更新2024年3月20日-
現状2024年3月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 11
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 11
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6oma
  • 表面レベル: 11
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6oma
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20122.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20122.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 474 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈non-decorated expanded head
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.11 Å/pix.
x 499 pix.
= 1052.89 Å		2.11 Å/pix.
x 499 pix.
= 1052.89 Å		2.11 Å/pix.
x 499 pix.
= 1052.89 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.11 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 11.0 / ムービー #1: 11
最小 - 最大-6.7652707 - 22.827423
平均 (標準偏差)0.0046043587 (±2.3287013)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-249-249-249
サイズ499499499
Spacing499499499
セルA=B=C: 1052.8899 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.112.112.11
M x/y/z499499499
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z1052.8901052.8901052.890
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-31-35-52
NX/NY/NZ11798209
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-249-249-249
NC/NR/NS499499499
D min/max/mean-6.76522.8270.005

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Escherichia phage T5

全体名称: Escherichia phage T5 (ファージ)
要素
  • ウイルス: Escherichia phage T5 (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Major capsid protein

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超分子 #1: Escherichia phage T5

超分子名称: Escherichia phage T5 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 10726 / 生物種: Escherichia phage T5 / ウイルスタイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE / ウイルス・単離状態: OTHER / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes
宿主生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 26 MDa
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: ND-head / 直径: 700.0 Å / T番号(三角分割数): 13

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分子 #1: Major capsid protein

分子名称: Major capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 13 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia phage T5 (ファージ)
分子量理論値: 32.931359 KDa
配列文字列: AVNQSSSVEV SSESYETIFS QRIIRDLQKE LVVGALFEEL PMSSKILTML VEPDAGKATW VAASTYGTDT TTGEEVKGAL KEIHFSTYK LAAKSFITDE TEEDAIFSLL PLLRKRLIEA HAVSIEEAFM TGDGSGKPKG LLTLASEDSA KVVTEAKADG S VLVTAKTI ...文字列:
AVNQSSSVEV SSESYETIFS QRIIRDLQKE LVVGALFEEL PMSSKILTML VEPDAGKATW VAASTYGTDT TTGEEVKGAL KEIHFSTYK LAAKSFITDE TEEDAIFSLL PLLRKRLIEA HAVSIEEAFM TGDGSGKPKG LLTLASEDSA KVVTEAKADG S VLVTAKTI SKLRRKLGRH GLKLSKLVLI VSMDAYYDLL EDEEWQDVAQ VGNDSVKLQG QVGRIYGLPV VVSEYFPAKA NS AEFAVIV YKDNFVMPRQ RAVTVERERQ AGKQRDAYYV TQRVNLQRYF ANGVVSGTYA AS

UniProtKB: Major capsid protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 7.6
構成要素:
濃度式名称
100.0 mMNaClSodium chloride
10.0 mMTris
1.0 mMMGCl2
1.0 mMCaCL2
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3628 / 平均電子線量: 30.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 28919
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: RMC
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Auto3DEM / 使用した粒子像数: 21233
初期 角度割当タイプ: COMMON LINE / ソフトウェア - 名称: Auto3DEM
最終 角度割当タイプ: COMMON LINE / ソフトウェア - 名称: Auto3DEM
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

2ft1


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-6oma:
non-decorated head of the phage T5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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