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万見
- EMDB-1586: Human Adenovirus type 2 ts1 mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1586
タイトルHuman Adenovirus type 2 ts1 mutant
マップデータHuman adenovirus type 5 at 8.9 Angstrom resolution, showing the structure of the mature, infective virion
試料
  • 試料: Human adenovirus type 2, ts1 mutant produced at 39 degrees
  • ウイルス: Human adenovirus 2 (ヒトアデノウイルス)
生物種Human adenovirus 2 (ヒトアデノウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.7 Å
データ登録者Perez-Berna AJ / Marabini R / Scheres SHW / Menendez-Conejero R / Dmitriev IP / Curiel DT / Mangel WF / Flint SJ / San Martin C
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2009
タイトル: Structure and uncoating of immature adenovirus.
著者: Ana J Pérez-Berná / Roberto Marabini / Sjors H W Scheres / Rosa Menéndez-Conejero / Igor P Dmitriev / David T Curiel / Walter F Mangel / S Jane Flint / Carmen San Martín /
要旨: Maturation via proteolytic processing is a common trait in the viral world and is often accompanied by large conformational changes and rearrangements in the capsid. The adenovirus protease has been ...Maturation via proteolytic processing is a common trait in the viral world and is often accompanied by large conformational changes and rearrangements in the capsid. The adenovirus protease has been shown to play a dual role in the viral infectious cycle: (a) in maturation, as viral assembly starts with precursors to several of the structural proteins but ends with proteolytically processed versions in the mature virion, and (b) in entry, because protease-impaired viruses have difficulties in endosome escape and uncoating. Indeed, viruses that have not undergone proteolytic processing are not infectious. We studied the three-dimensional structure of immature adenovirus particles as represented by the adenovirus type 2 thermosensitive mutant ts1 grown under non-permissive conditions and compared it with the mature capsid. Our three-dimensional electron microscopy maps at subnanometer resolution indicate that adenovirus maturation does not involve large-scale conformational changes in the capsid. Difference maps reveal the locations of unprocessed peptides pIIIa and pVI and help define their role in capsid assembly and maturation. An intriguing difference appears in the core, indicating a more compact organization and increased stability of the immature cores. We have further investigated these properties by in vitro disassembly assays. Fluorescence and electron microscopy experiments reveal differences in the stability and uncoating of immature viruses, both at the capsid and core levels, as well as disassembly intermediates not previously imaged.
履歴
登録2009年4月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2009年4月15日-
マップ公開2009年7月2日-
更新2013年12月25日-
現状2013年12月25日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1586.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1586.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 253 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Human adenovirus type 5 at 8.9 Angstrom resolution, showing the structure of the mature, infective virion
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.76 Å/pix.
x 408 pix.
= 1126.08 Å		2.76 Å/pix.
x 408 pix.
= 1126.08 Å		2.76 Å/pix.
x 408 pix.
= 1126.08 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.76 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル1: 1.25 / ムービー #1: 0.5
最小 - 最大-2.96093 - 4.52003
平均 (標準偏差)-0.138364 (±0.545806)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ408408408
Spacing408408408
セルA=B=C: 1126.08 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.762.762.76
M x/y/z408408408
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z1126.0801126.0801126.080
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-100-100-99
NX/NY/NZ200200200
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS408408408
D min/max/mean-2.9614.520-0.138

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Human adenovirus type 2, ts1 mutant produced at 39 degrees

全体名称: Human adenovirus type 2, ts1 mutant produced at 39 degrees
要素
  • 試料: Human adenovirus type 2, ts1 mutant produced at 39 degrees
  • ウイルス: Human adenovirus 2 (ヒトアデノウイルス)

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超分子 #1000: Human adenovirus type 2, ts1 mutant produced at 39 degrees

超分子名称: Human adenovirus type 2, ts1 mutant produced at 39 degrees
タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1

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超分子 #1: Human adenovirus 2

超分子名称: Human adenovirus 2 / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: Adenovirus / NCBI-ID: 10515 / 生物種: Human adenovirus 2 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SEROTYPE / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No / Syn species name: Adenovirus
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: VERTEBRATES
ウイルス殻Shell ID: 1 / 直径: 950 Å / T番号(三角分割数): 25

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
詳細: PBS (8 mM Na2HPO4, 2 mM KH2PO4, 137 mM NaCl, 2.7 mM KCl)
グリッド詳細: Quantifoil R2/4
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: LEICA EM CPC / 詳細: Vitrification instrument: Leica CPC

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 297 / 平均電子線量: 10 e/Å2 / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.26 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.1 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: Phase flip in micrograph
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.33 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: xmipp, ctffind / 使用した粒子像数: 9188

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1bld


Chain - Chain ID: A
ソフトウェア名称: URO
詳細PDBEntryID_givenInChain. Protocol: Rigid Body
精密化空間: RECIPROCAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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