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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-14157 | |||||||||
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タイトル | Composite reconstruction of the Bacillus subtilis collided disome (Leading 70S) | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 positive regulation of rRNA processing / nucleoid / rRNA processing / ribosomal small subunit biogenesis / small ribosomal subunit rRNA binding / large ribosomal subunit / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding ...positive regulation of rRNA processing / nucleoid / rRNA processing / ribosomal small subunit biogenesis / small ribosomal subunit rRNA binding / large ribosomal subunit / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / transferase activity / cytosolic small ribosomal subunit / ribosomal large subunit assembly / cytoplasmic translation / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / negative regulation of translation / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / translation / response to antibiotic / mRNA binding / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / metal ion binding / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | |||||||||
データ登録者 | Filbeck S / Pfeffer S | |||||||||
資金援助 | ドイツ, 1件
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引用 | ジャーナル: Nature / 年: 2022 タイトル: Bacterial ribosome collision sensing by a MutS DNA repair ATPase paralogue. 著者: Federico Cerullo / Sebastian Filbeck / Pratik Rajendra Patil / Hao-Chih Hung / Haifei Xu / Julia Vornberger / Florian W Hofer / Jaro Schmitt / Guenter Kramer / Bernd Bukau / Kay Hofmann / ...著者: Federico Cerullo / Sebastian Filbeck / Pratik Rajendra Patil / Hao-Chih Hung / Haifei Xu / Julia Vornberger / Florian W Hofer / Jaro Schmitt / Guenter Kramer / Bernd Bukau / Kay Hofmann / Stefan Pfeffer / Claudio A P Joazeiro / 要旨: Ribosome stalling during translation is detrimental to cellular fitness, but how this is sensed and elicits recycling of ribosomal subunits and quality control of associated mRNA and incomplete ...Ribosome stalling during translation is detrimental to cellular fitness, but how this is sensed and elicits recycling of ribosomal subunits and quality control of associated mRNA and incomplete nascent chains is poorly understood. Here we uncover Bacillus subtilis MutS2, a member of the conserved MutS family of ATPases that function in DNA mismatch repair, as an unexpected ribosome-binding protein with an essential function in translational quality control. Cryo-electron microscopy analysis of affinity-purified native complexes shows that MutS2 functions in sensing collisions between stalled and translating ribosomes and suggests how ribosome collisions can serve as platforms to deploy downstream processes: MutS2 has an RNA endonuclease small MutS-related (SMR) domain, as well as an ATPase/clamp domain that is properly positioned to promote ribosomal subunit dissociation, which is a requirement both for ribosome recycling and for initiation of ribosome-associated protein quality control (RQC). Accordingly, MutS2 promotes nascent chain modification with alanine-tail degrons-an early step in RQC-in an ATPase domain-dependent manner. The relevance of these observations is underscored by evidence of strong co-occurrence of MutS2 and RQC genes across bacterial phyla. Overall, the findings demonstrate a deeply conserved role for ribosome collisions in mounting a complex response to the interruption of translation within open reading frames. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_14157.map.gz | 171.7 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-14157-v30.xml emd-14157.xml | 65.5 KB 65.5 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_14157.png | 141.9 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-14157 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-14157 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_14157_validation.pdf.gz | 344.7 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_14157_full_validation.pdf.gz | 344.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_14157_validation.xml.gz | 7.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_14157_validation.cif.gz | 8.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-14157 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-14157 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_14157.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 190.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.605 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
+全体 : Collided disome from Bacillus subtilis
+超分子 #1: Collided disome from Bacillus subtilis
+分子 #1: 50S ribosomal protein L32
+分子 #2: 50S ribosomal protein L33 1
+分子 #3: 50S ribosomal protein L34
+分子 #4: 50S ribosomal protein L35
+分子 #5: 50S ribosomal protein L36
+分子 #6: 50S ribosomal protein L31
+分子 #8: 50S ribosomal protein L2
+分子 #9: 50S ribosomal protein L3
+分子 #10: 50S ribosomal protein L4
+分子 #11: 50S ribosomal protein L5
+分子 #12: 50S ribosomal protein L6
+分子 #14: Nascent chain
+分子 #15: 50S ribosomal protein L13
+分子 #16: 50S ribosomal protein L14
+分子 #17: 50S ribosomal protein L15
+分子 #18: 50S ribosomal protein L16
+分子 #19: 50S ribosomal protein L17
+分子 #20: 50S ribosomal protein L18
+分子 #21: 50S ribosomal protein L19
+分子 #22: 50S ribosomal protein L20
+分子 #23: 50S ribosomal protein L21
+分子 #24: 50S ribosomal protein L22
+分子 #25: 50S ribosomal protein L23
+分子 #26: 50S ribosomal protein L24
+分子 #28: 50S ribosomal protein L27
+分子 #29: 50S ribosomal protein L29
+分子 #30: 50S ribosomal protein L30
+分子 #32: 30S ribosomal protein S21
+分子 #33: 30S ribosomal protein S3
+分子 #34: 30S ribosomal protein S4
+分子 #35: 30S ribosomal protein S5
+分子 #36: 30S ribosomal protein S6
+分子 #37: 30S ribosomal protein S7
+分子 #38: 30S ribosomal protein S8
+分子 #39: 30S ribosomal protein S9
+分子 #40: 30S ribosomal protein S10
+分子 #41: 30S ribosomal protein S11
+分子 #42: 30S ribosomal protein S12
+分子 #43: 30S ribosomal protein S13
+分子 #44: 30S ribosomal protein S14
+分子 #45: 30S ribosomal protein S15
+分子 #46: 30S ribosomal protein S16
+分子 #47: 30S ribosomal protein S17
+分子 #48: 30S ribosomal protein S18
+分子 #49: 30S ribosomal protein S19
+分子 #50: 30S ribosomal protein S20
+分子 #51: 50S ribosomal protein L28
+分子 #52: 50S ribosomal protein L9
+分子 #7: 5S ribosomal RNA
+分子 #13: P-site tRNA
+分子 #27: 23S ribosomal RNA
+分子 #31: 16S ribosomal RNA
+分子 #53: mRNA
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 |
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グリッド | モデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 46.5 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.75 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |