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万見
- EMDB-11121: 1.55 A structure of human apoferritin obtained from data subset o... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-11121
タイトル1.55 A structure of human apoferritin obtained from data subset of Titan Mono-BCOR microscope
マップデータ
試料
  • 細胞器官・細胞要素: Apoferritin
    • タンパク質・ペプチド: Ferritin heavy chain
  • リガンド: SODIUM ION
  • リガンド: water
機能・相同性
機能・相同性情報


iron ion sequestering activity / ferritin complex / Scavenging by Class A Receptors / negative regulation of ferroptosis / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / ferroxidase / autolysosome / ferroxidase activity / intracellular sequestering of iron ion / negative regulation of fibroblast proliferation ...iron ion sequestering activity / ferritin complex / Scavenging by Class A Receptors / negative regulation of ferroptosis / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / ferroxidase / autolysosome / ferroxidase activity / intracellular sequestering of iron ion / negative regulation of fibroblast proliferation / autophagosome / ferric iron binding / Iron uptake and transport / ferrous iron binding / tertiary granule lumen / iron ion transport / intracellular iron ion homeostasis / ficolin-1-rich granule lumen / immune response / iron ion binding / negative regulation of cell population proliferation / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ferritin iron-binding regions signature 1. / Ferritin iron-binding regions signature 2. / Ferritin, conserved site / Ferritin / Ferritin-like diiron domain / Ferritin-like diiron domain profile. / Ferritin/DPS protein domain / Ferritin-like domain / Ferritin-like / Ferritin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ferritin heavy chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Yip KM / Fischer N / Paknia E / Chari A / Stark H
資金援助 ドイツ, 2件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG) ドイツ
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Nature / 年: 2020
タイトル: Atomic-resolution protein structure determination by cryo-EM.
著者: Ka Man Yip / Niels Fischer / Elham Paknia / Ashwin Chari / Holger Stark /
要旨: Single-particle electron cryo-microscopy (cryo-EM) is a powerful method for solving the three-dimensional structures of biological macromolecules. The technological development of transmission ...Single-particle electron cryo-microscopy (cryo-EM) is a powerful method for solving the three-dimensional structures of biological macromolecules. The technological development of transmission electron microscopes, detectors and automated procedures in combination with user-friendly image processing software and ever-increasing computational power have made cryo-EM a successful and expanding technology over the past decade. At resolutions better than 4 Å, atomic model building starts to become possible, but the direct visualization of true atomic positions in protein structure determination requires much higher (better than 1.5 Å) resolution, which so far has not been attained by cryo-EM. The direct visualization of atom positions is essential for understanding the mechanisms of protein-catalysed chemical reactions, and for studying how drugs bind to and interfere with the function of proteins. Here we report a 1.25 Å-resolution structure of apoferritin obtained by cryo-EM with a newly developed electron microscope that provides, to our knowledge, unprecedented structural detail. Our apoferritin structure has almost twice the 3D information content of the current world record reconstruction (at 1.54 Å resolution). We can visualize individual atoms in a protein, see density for hydrogen atoms and image single-atom chemical modifications. Beyond the nominal improvement in resolution, we also achieve a substantial improvement in the quality of the cryo-EM density map, which is highly relevant for using cryo-EM in structure-based drug design.
履歴
登録2020年6月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年6月24日-
マップ公開2020年6月24日-
更新2021年2月10日-
現状2021年2月10日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.09
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.09
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6z9e
  • 表面レベル: 0.09
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_11121.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_11121.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 421.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.49 Å/pix.
x 480 pix.
= 236.16 Å		0.49 Å/pix.
x 480 pix.
= 236.16 Å		0.49 Å/pix.
x 480 pix.
= 236.16 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.492 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.09 / ムービー #1: 0.09
最小 - 最大-0.20966993 - 0.480607
平均 (標準偏差)-0.00015118872 (±0.019326696)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ480480480
Spacing480480480
セルA=B=C: 236.16 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.4920.4920.492
M x/y/z480480480
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z236.160236.160236.160
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS480480480
D min/max/mean-0.2100.481-0.000

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添付データ

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追加マップ: Unsharpened map cropped to box 480.

ファイルemd_11121_additional.map
注釈Unsharpened map cropped to box 480.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map #2.

ファイルemd_11121_half_map_1.map
注釈Half map #2.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map #1.

ファイルemd_11121_half_map_2.map
注釈Half map #1.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Apoferritin

全体名称: Apoferritin
要素
  • 細胞器官・細胞要素: Apoferritin
    • タンパク質・ペプチド: Ferritin heavy chain
  • リガンド: SODIUM ION
  • リガンド: water

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超分子 #1: Apoferritin

超分子名称: Apoferritin / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 500 kDa/nm
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #1: Ferritin heavy chain

分子名称: Ferritin heavy chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 24 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ferroxidase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 21.270605 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MTTASTSQVR QNYHQDSEAA INRQINLELY ASYVYLSMSY YFDRDDVALK NFAKYFLHQS HEEREHAEKL MKLQNQRGGR IFLQDIQKP D(CSX)DDWESGLN AMECALHLEK NVNQSLLELH KLATDKNDPH LCDFIETHYL NEQVKAIKEL GDHVTNL RK MGAPESGLAE YLFDKHTLGD SDNES

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分子 #2: SODIUM ION

分子名称: SODIUM ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 32
分子量理論値: 22.99 Da

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分子 #3: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 3510 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度3.5 mg/mL
緩衝液pH: 7
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系球面収差補正装置: CEOS BCOR / 色収差補正装置: TFS Monochromator
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 0.01 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.3 µm / 倍率（公称値）: 120000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: O (正8面体型対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 1.55 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 17800
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: RECIPROCAL
得られたモデル

PDB-6z9e:
1.55 A structure of human apoferritin obtained from data subset of Titan Mono-BCOR microscope

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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