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- EMDB-0741: cryoEM 3D reconstruction of IGF1R in complex with IGF1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-0741
タイトルcryoEM 3D reconstruction of IGF1R in complex with IGF1
マップデータpostprocess resolution at 7.68A by Relion3.
試料
  • 複合体: IGF1R
    • タンパク質・ペプチド: IGF1 receptor
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.7 Å
データ登録者Wang T / Sun J
引用ジャーナル: Structure / 年: 2020
タイトル: Visualization of Ligand-Bound Ectodomain Assembly in the Full-Length Human IGF-1 Receptor by Cryo-EM Single-Particle Analysis.
著者: Xi Zhang / Daqi Yu / Jingchuan Sun / Yujie Wu / Junyuan Gong / Xuemei Li / Li Liu / Shan Liu / Jianbo Liu / Yulan Wu / Dongyang Li / Yinping Ma / Xu Han / Yanan Zhu / Zhaolong Wu / Yihua Wang ...著者: Xi Zhang / Daqi Yu / Jingchuan Sun / Yujie Wu / Junyuan Gong / Xuemei Li / Li Liu / Shan Liu / Jianbo Liu / Yulan Wu / Dongyang Li / Yinping Ma / Xu Han / Yanan Zhu / Zhaolong Wu / Yihua Wang / Qi Ouyang / Tao Wang /
要旨: Tyrosine kinase receptor of insulin-like growth factor 1 receptor (IGF-1R) and insulin receptor (IR) bind to hormones, such as insulin, IGF-1, and IGF-2, and transduces the signals across the cell ...Tyrosine kinase receptor of insulin-like growth factor 1 receptor (IGF-1R) and insulin receptor (IR) bind to hormones, such as insulin, IGF-1, and IGF-2, and transduces the signals across the cell membrane. However, the complete structure of the receptor and the signal transduction mechanism remains unclear. Here, we report the cryo-EM structure of the ligand-bound ectodomain in the full-length human IGF-1R. We reconstructed the IGF-1R/insulin complex at 4.7 Å and the IGF-1R/IGF-1 complex at 7.7 Å. Our structures reveal that only one insulin or one IGF-1 molecule binds to and activates the full-length human IGF-1R receptor.
履歴
登録2019年8月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年7月1日-
マップ公開2020年7月1日-
更新2020年7月1日-
現状2020年7月1日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.00821
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.00821
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_0741.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_0741.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈postprocess resolution at 7.68A by Relion3.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.99 Å/pix.
x 256 pix.
= 253.44 Å		0.99 Å/pix.
x 256 pix.
= 253.44 Å		0.99 Å/pix.
x 256 pix.
= 253.44 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.99 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.00821 / ムービー #1: 0.00821
最小 - 最大-0.034316882 - 0.04214884
平均 (標準偏差)0.00017280868 (±0.0015828972)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 253.44 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.990.990.99
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z253.440253.440253.440
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.0340.0420.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : IGF1R

全体名称: IGF1R
要素
  • 複合体: IGF1R
    • タンパク質・ペプチド: IGF1 receptor

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超分子 #1: IGF1R

超分子名称: IGF1R / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 300 kDa/nm

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分子 #1: IGF1 receptor

分子名称: IGF1 receptor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: DEXTRO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MKSGSGGGSP TSLWGLLFLS AALSLWPTSG EICGPGIDIR NDYQQLKRLE NCTVIEGYLH ILLISKAEDY RSYRFPKLT VITEYLLLFR VAGLESLGDL FPNLTVIRGW KLFYNYALVI FEMTNLKDIG LYNLRNITRG A IRIEKNAD LCYLSTVDWS LILDAVSNNY ...文字列:
MKSGSGGGSP TSLWGLLFLS AALSLWPTSG EICGPGIDIR NDYQQLKRLE NCTVIEGYLH ILLISKAEDY RSYRFPKLT VITEYLLLFR VAGLESLGDL FPNLTVIRGW KLFYNYALVI FEMTNLKDIG LYNLRNITRG A IRIEKNAD LCYLSTVDWS LILDAVSNNY IVGNKPPKEC GDLCPGTMEE KPMCEKTTIN NEYNYRCWTT NR CQKMCPS TCGKRACTEN NECCHPECLG SCSAPDNDTA CVACRHYYYA GVCVPACPPN TYRFEGWRCV DRD FCANIL SAESSDSEGF VIHDGECMQE CPSGFIRNGS QSMYCIPCEG PCPKVCEEEK KTKTIDSVTS AQML QGCTI FKGNLLINIR RGNNIASELE NFMGLIEVVT GYVKIRHSHA LVSLSFLKNL RLILGEEQLE GNYSF YVLD NQNLQQLWDW DHRNLTIKAG KMYFAFNPKL CVSEIYRMEE VTGTKGRQSK GDINTRNNGE RASCES DVL HFTSTTTSKN RIIITWHRYR PPDYRDLISF TVYYKEAPFK NVTEYDGQDA CGSNSWNMVD VDLPPNK DV EPGILLHGLK PWTQYAVYVK AVTLTMVEND HIRGAKSEIL YIRTNASVPS IPLDVLSASN SSSQLIVK W NPPSLPNGNL SYYIVRWQRQ PQDGYLYRHN YCSKDKIPIR KYADGTIDIE EVTENPKTEV CGGEKGPCC ACPKTEAEKQ AEKEEAEYRK VFENFLHNSI FVPRPERKRR DVMQVANTTM SSRSRNTTAA DTYNITDPEE LETEYPFFE SRVDNKERTV ISNLRPFTLY RIDIHSCNHE AEKLGCSASN FVFARTMPAE GADDIPGPVT W EPRPENSI FLKWPEPENP NGLILMYEIK YGSQVEDQRE CVSRQEYRKY GGAKLNRLNP GNYTARIQAT SL SGNGSWT DPVFFYVQAK TGYENFIHLI IALPVAVLLI VGGLVIMLYV FHRKRNNSRL GNGVLYASVN PEY FSAADV YVPDEWEVAR EKITMSRELG QGSFGMVYEG VAKGVVKDEP ETRVAIKTVN EAASMRERIE FLNE ASVMK EFNCHHVVRL LGVVSQGQPT LVIMELMTRG DLKSYLRSLR PEMENNPVLA PPSLSKMIQM AGEIA DGMA YLNANKFVHR DLAARNCMVA EDFTVKIGDF GMTRDIYETD YYRKGGKGLL PVRWMSPESL KDGVFT TYS DVWSFGVVLW EIATLAEQPY QGLSNEQVLR FVMEGGLLDK PDNCPDMLFE LMRMCWQYNP KMRPSFL EI ISSIKEEMEP GFREVSFYYS EENKLPEPEE LDLEPENMES VPLDPSASSS SLPLPDRHSG HKAENGPG P GVLVLRASFD ERQPYAHMNG GRKNERALPL PQSSTC

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 7 / 詳細: PBS buffer with 0.05% (w/v) DDM
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 支持フィルム - Film thickness: 50.0 nm / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 11 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.05) / 使用した粒子像数: 182734
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

5u8q

精密化プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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