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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-0741 | |||||||||
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タイトル | cryoEM 3D reconstruction of IGF1R in complex with IGF1 | |||||||||
![]() | postprocess resolution at 7.68A by Relion3. | |||||||||
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生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.7 Å | |||||||||
![]() | Wang T / Sun J | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Visualization of Ligand-Bound Ectodomain Assembly in the Full-Length Human IGF-1 Receptor by Cryo-EM Single-Particle Analysis. 著者: Xi Zhang / Daqi Yu / Jingchuan Sun / Yujie Wu / Junyuan Gong / Xuemei Li / Li Liu / Shan Liu / Jianbo Liu / Yulan Wu / Dongyang Li / Yinping Ma / Xu Han / Yanan Zhu / Zhaolong Wu / Yihua Wang ...著者: Xi Zhang / Daqi Yu / Jingchuan Sun / Yujie Wu / Junyuan Gong / Xuemei Li / Li Liu / Shan Liu / Jianbo Liu / Yulan Wu / Dongyang Li / Yinping Ma / Xu Han / Yanan Zhu / Zhaolong Wu / Yihua Wang / Qi Ouyang / Tao Wang / ![]() 要旨: Tyrosine kinase receptor of insulin-like growth factor 1 receptor (IGF-1R) and insulin receptor (IR) bind to hormones, such as insulin, IGF-1, and IGF-2, and transduces the signals across the cell ...Tyrosine kinase receptor of insulin-like growth factor 1 receptor (IGF-1R) and insulin receptor (IR) bind to hormones, such as insulin, IGF-1, and IGF-2, and transduces the signals across the cell membrane. However, the complete structure of the receptor and the signal transduction mechanism remains unclear. Here, we report the cryo-EM structure of the ligand-bound ectodomain in the full-length human IGF-1R. We reconstructed the IGF-1R/insulin complex at 4.7 Å and the IGF-1R/IGF-1 complex at 7.7 Å. Our structures reveal that only one insulin or one IGF-1 molecule binds to and activates the full-length human IGF-1R receptor. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 2.9 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 12.1 KB 12.1 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 9.3 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 67.7 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 78.2 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 77.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 493 B | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | postprocess resolution at 7.68A by Relion3. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.99 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : IGF1R
全体 | 名称: IGF1R |
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要素 |
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-超分子 #1: IGF1R
超分子 | 名称: IGF1R / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
組換発現 | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 300 kDa/nm |
-分子 #1: IGF1 receptor
分子 | 名称: IGF1 receptor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: DEXTRO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
組換発現 | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: MKSGSGGGSP TSLWGLLFLS AALSLWPTSG EICGPGIDIR NDYQQLKRLE NCTVIEGYLH ILLISKAEDY RSYRFPKLT VITEYLLLFR VAGLESLGDL FPNLTVIRGW KLFYNYALVI FEMTNLKDIG LYNLRNITRG A IRIEKNAD LCYLSTVDWS LILDAVSNNY ...文字列: MKSGSGGGSP TSLWGLLFLS AALSLWPTSG EICGPGIDIR NDYQQLKRLE NCTVIEGYLH ILLISKAEDY RSYRFPKLT VITEYLLLFR VAGLESLGDL FPNLTVIRGW KLFYNYALVI FEMTNLKDIG LYNLRNITRG A IRIEKNAD LCYLSTVDWS LILDAVSNNY IVGNKPPKEC GDLCPGTMEE KPMCEKTTIN NEYNYRCWTT NR CQKMCPS TCGKRACTEN NECCHPECLG SCSAPDNDTA CVACRHYYYA GVCVPACPPN TYRFEGWRCV DRD FCANIL SAESSDSEGF VIHDGECMQE CPSGFIRNGS QSMYCIPCEG PCPKVCEEEK KTKTIDSVTS AQML QGCTI FKGNLLINIR RGNNIASELE NFMGLIEVVT GYVKIRHSHA LVSLSFLKNL RLILGEEQLE GNYSF YVLD NQNLQQLWDW DHRNLTIKAG KMYFAFNPKL CVSEIYRMEE VTGTKGRQSK GDINTRNNGE RASCES DVL HFTSTTTSKN RIIITWHRYR PPDYRDLISF TVYYKEAPFK NVTEYDGQDA CGSNSWNMVD VDLPPNK DV EPGILLHGLK PWTQYAVYVK AVTLTMVEND HIRGAKSEIL YIRTNASVPS IPLDVLSASN SSSQLIVK W NPPSLPNGNL SYYIVRWQRQ PQDGYLYRHN YCSKDKIPIR KYADGTIDIE EVTENPKTEV CGGEKGPCC ACPKTEAEKQ AEKEEAEYRK VFENFLHNSI FVPRPERKRR DVMQVANTTM SSRSRNTTAA DTYNITDPEE LETEYPFFE SRVDNKERTV ISNLRPFTLY RIDIHSCNHE AEKLGCSASN FVFARTMPAE GADDIPGPVT W EPRPENSI FLKWPEPENP NGLILMYEIK YGSQVEDQRE CVSRQEYRKY GGAKLNRLNP GNYTARIQAT SL SGNGSWT DPVFFYVQAK TGYENFIHLI IALPVAVLLI VGGLVIMLYV FHRKRNNSRL GNGVLYASVN PEY FSAADV YVPDEWEVAR EKITMSRELG QGSFGMVYEG VAKGVVKDEP ETRVAIKTVN EAASMRERIE FLNE ASVMK EFNCHHVVRL LGVVSQGQPT LVIMELMTRG DLKSYLRSLR PEMENNPVLA PPSLSKMIQM AGEIA DGMA YLNANKFVHR DLAARNCMVA EDFTVKIGDF GMTRDIYETD YYRKGGKGLL PVRWMSPESL KDGVFT TYS DVWSFGVVLW EIATLAEQPY QGLSNEQVLR FVMEGGLLDK PDNCPDMLFE LMRMCWQYNP KMRPSFL EI ISSIKEEMEP GFREVSFYYS EENKLPEPEE LDLEPENMES VPLDPSASSS SLPLPDRHSG HKAENGPG P GVLVLRASFD ERQPYAHMNG GRKNERALPL PQSSTC |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 2 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7 / 詳細: PBS buffer with 0.05% (w/v) DDM |
グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 支持フィルム - Film thickness: 50.0 nm / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 11 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
-原子モデル構築 1
初期モデル | PDB ID: |
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精密化 | プロトコル: RIGID BODY FIT |