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Yorodumi- PDB-3rus: Crystal structure of Cpn-rls in complex with ADP from Methanococc... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3rus | ||||||
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Title | Crystal structure of Cpn-rls in complex with ADP from Methanococcus maripaludis | ||||||
Components | Chaperonin | ||||||
Keywords | CHAPERONE / double-ring / protein folding machinery / group II chaperonin / ATP binding | ||||||
Function / homology | Function and homology information chaperonin-containing T-complex / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Methanococcus maripaludis (archaea) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.338 Å | ||||||
Authors | Pereira, J.H. / Ralston, C.Y. / Douglas, N.R. / Kumar, R. / McAndrew, R.P. / Knee, K.M. / King, J.A. / Frydman, J. / Adams, P.D. | ||||||
Citation | Journal: Embo J. / Year: 2012 Title: Mechanism of nucleotide sensing in group II chaperonins. Authors: Pereira, J.H. / Ralston, C.Y. / Douglas, N.R. / Kumar, R. / Lopez, T. / McAndrew, R.P. / Knee, K.M. / King, J.A. / Frydman, J. / Adams, P.D. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3rus.cif.gz | 780 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3rus.ent.gz | 651.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3rus.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3rus_validation.pdf.gz | 1.7 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3rus_full_validation.pdf.gz | 1.7 MB | Display | |
Data in XML | 3rus_validation.xml.gz | 78.2 KB | Display | |
Data in CIF | 3rus_validation.cif.gz | 107.8 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ru/3rus ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ru/3rus | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3ruqC 3ruvC 3ruwC 3kfbS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Protein | Mass: 58115.105 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: T327A,N328A,K330A,D331A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Methanococcus maripaludis (archaea) / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q877G8 #2: Chemical | ChemComp-MG / #3: Chemical | ChemComp-ADP / #4: Chemical | ChemComp-SO4 / #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.98 Å3/Da / Density % sol: 58.75 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.4 Details: 20% PEG3350, 0.2 M lithium sulfate, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 8.2.2 / Wavelength: 1 |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Apr 1, 2010 |
Radiation | Monochromator: Double crystal, Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.338→50 Å / Num. all: 117349 / Num. obs: 117127 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 3KFB Resolution: 2.338→49.037 Å / SU ML: 0.28 / σ(F): 0 / Phase error: 23.47 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 37.765 Å2 / ksol: 0.32 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.338→49.037 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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