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- PDB-5u8q: Structure of the ectodomain of the human Type 1 insulin-like grow... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5u8q | |||||||||
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Title | Structure of the ectodomain of the human Type 1 insulin-like growth factor receptor in complex with IGF-I | |||||||||
![]() |
| |||||||||
![]() | TRANSFERASE / Receptor tyrosine kinase / Type 1 insulin-like growth factor receptor / insulin-like growth-factor I | |||||||||
Function / homology | ![]() glycolate metabolic process / muscle hypertrophy / negative regulation of oocyte development / positive regulation of trophectodermal cell proliferation / insulin-like growth factor binding protein complex / insulin-like growth factor ternary complex / cardiac atrium development / proteoglycan biosynthetic process / negative regulation of cholangiocyte apoptotic process / positive regulation of glycoprotein biosynthetic process ...glycolate metabolic process / muscle hypertrophy / negative regulation of oocyte development / positive regulation of trophectodermal cell proliferation / insulin-like growth factor binding protein complex / insulin-like growth factor ternary complex / cardiac atrium development / proteoglycan biosynthetic process / negative regulation of cholangiocyte apoptotic process / positive regulation of glycoprotein biosynthetic process / myotube cell development / skeletal muscle satellite cell maintenance involved in skeletal muscle regeneration / insulin-like growth factor receptor activity / positive regulation of steroid hormone biosynthetic process / negative regulation of neuroinflammatory response / protein kinase complex / bone mineralization involved in bone maturation / Signaling by Type 1 Insulin-like Growth Factor 1 Receptor (IGF1R) / positive regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / protein transporter activity / IRS-related events triggered by IGF1R / insulin-like growth factor binding / exocytic vesicle / negative regulation of muscle cell apoptotic process / cellular response to progesterone stimulus / positive regulation of DNA metabolic process / cellular response to zinc ion starvation / cellular response to aldosterone / cell activation / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / insulin receptor complex / cellular response to testosterone stimulus / negative regulation of hepatocyte apoptotic process / positive regulation of transcription regulatory region DNA binding / insulin-like growth factor I binding / insulin receptor activity / transcytosis / alphav-beta3 integrin-IGF-1-IGF1R complex / response to alkaloid / positive regulation of Ras protein signal transduction / cellular response to angiotensin / positive regulation of protein-containing complex disassembly / myoblast differentiation / positive regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / myoblast proliferation / muscle organ development / negative regulation of interleukin-1 beta production / dendritic spine maintenance / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / response to L-glutamate / insulin binding / negative regulation of MAPK cascade / establishment of cell polarity / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / positive regulation of activated T cell proliferation / positive regulation of smooth muscle cell migration / positive regulation of axon regeneration / amyloid-beta clearance / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / positive regulation of osteoblast proliferation / positive regulation of cytokinesis / negative regulation of amyloid-beta formation / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / regulation of JNK cascade / negative regulation of tumor necrosis factor production / insulin receptor substrate binding / estrous cycle / positive regulation of glycogen biosynthetic process / G-protein alpha-subunit binding / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / response to vitamin E / epithelial to mesenchymal transition / positive regulation of DNA binding / SHC-related events triggered by IGF1R / positive regulation of osteoblast differentiation / phosphatidylinositol 3-kinase binding / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / T-tubule / positive regulation of glycolytic process / activation of protein kinase B activity / positive regulation of mitotic nuclear division / cellular response to dexamethasone stimulus / cerebellum development / axonogenesis / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / platelet alpha granule lumen / skeletal system development / caveola / cellular response to estradiol stimulus / positive regulation of epithelial cell proliferation / positive regulation of protein secretion / positive regulation of glucose import / hippocampus development / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Lawrence, M. / Xu, Y. | |||||||||
![]() | ![]() Title: How ligand binds to the type 1 insulin-like growth factor receptor. Authors: Xu, Y. / Kong, G.K. / Menting, J.G. / Margetts, M.B. / Delaine, C.A. / Jenkin, L.M. / Kiselyov, V.V. / De Meyts, P. / Forbes, B.E. / Lawrence, M.C. | |||||||||
History |
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Structure visualization
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Others | ![]() |
-Validation report
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 5u8rSC S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-Insulin-like growth factor ... , 2 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 101085.461 Da / Num. of mol.: 1 Mutation: residues 718-741 are replaced with the sequence AGNN Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: A17delta-beta construct, see Whitten et al., J. Mol. Biol., v394, pp878-92 (2009). Source: (gene. exp.) ![]() Details (production host): see Whitten et al., J. Mol. Biol., v394, pp878-92 (2009). Cell line (production host): Lec8 / Production host: ![]() ![]() References: UniProt: P08069, receptor protein-tyrosine kinase |
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#2: Protein | Mass: 7663.752 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Mature IGF-1 / Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
-Antibody , 2 types, 2 molecules HL
#3: Antibody | Mass: 13948.477 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: hybridoma / Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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#4: Antibody | Mass: 11733.944 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: hybridoma / Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
-Sugars , 3 types, 6 molecules ![](data/chem/img/NAG.gif)
#5: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #6: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-4)-alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-4)-alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #9: Sugar | |
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-Non-polymers , 2 types, 3 molecules ![](data/chem/img/SO4.gif)
![](data/chem/img/MLT.gif)
![](data/chem/img/MLT.gif)
#7: Chemical | #8: Chemical | ChemComp-MLT / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.84 Å3/Da / Density % sol: 67.94 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 Details: 1.2 M ammonium sulfate, 0.1 M imidazole-malate pH 7.0. IGF-1 was included by soaking directly into the mother crystal. For full details see the primary citation. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Aug 20, 2016 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9537 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.27→50 Å / Num. obs: 32228 / % possible obs: 98.6 % / Redundancy: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 110.958573147 Å2 / CC1/2: 0.775 / Rmerge(I) obs: 0.19 / Net I/σ(I): 9.1 |
Reflection shell | Resolution: 3.27→3.46 Å / Redundancy: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 2.07 / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / Num. unique obs: 4896 / CC1/2: 0.775 / % possible all: 92.5 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 5U8R Resolution: 3.27104018461→22.1725 Å / SU ML: 0.543083052018 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.32594454353 / Phase error: 38.9050389519 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 177.857907853 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.27104018461→22.1725 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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