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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7cec | |||||||||
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タイトル | Structure of alpha6beta1 integrin in complex with laminin-511 | |||||||||
要素 |
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キーワード | CELL ADHESION/IMMUNE SYSTEM / Integrin / Laminin / Fv-clasp / CELL ADHESION / CELL ADHESION-IMMUNE SYSTEM complex | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 integrin alpha6-beta4 complex / laminin-5 complex / neuronal-glial interaction involved in cerebral cortex radial glia guided migration / laminin-11 complex / laminin-2 complex / laminin-8 complex / laminin-1 complex / laminin-10 complex / extracellular matrix of synaptic cleft / integrin alpha6-beta1 complex ...integrin alpha6-beta4 complex / laminin-5 complex / neuronal-glial interaction involved in cerebral cortex radial glia guided migration / laminin-11 complex / laminin-2 complex / laminin-8 complex / laminin-1 complex / laminin-10 complex / extracellular matrix of synaptic cleft / integrin alpha6-beta1 complex / integrin alpha8-beta1 complex / regulation of collagen catabolic process / integrin alpha3-beta1 complex / integrin alpha5-beta1 complex / integrin alpha7-beta1 complex / integrin alpha10-beta1 complex / integrin alpha11-beta1 complex / positive regulation of glutamate uptake involved in transmission of nerve impulse / myoblast fate specification / regulation of inward rectifier potassium channel activity / integrin alpha9-beta1 complex / regulation of basement membrane organization / ectodermal cell differentiation / integrin alpha4-beta1 complex / neuregulin binding / cardiac cell fate specification / integrin binding involved in cell-matrix adhesion / cell-cell adhesion mediated by integrin / L1CAM interactions / integrin alpha1-beta1 complex / Type I hemidesmosome assembly / trunk neural crest cell migration / morphogenesis of embryonic epithelium / hemidesmosome assembly / nail development / collagen binding involved in cell-matrix adhesion / integrin alpha2-beta1 complex / Localization of the PINCH-ILK-PARVIN complex to focal adhesions / regulation of synapse pruning / reactive gliosis / postsynapse organization / formation of radial glial scaffolds / cerebellar climbing fiber to Purkinje cell synapse / Other semaphorin interactions / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / Formation of the ureteric bud / positive regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / calcium-independent cell-matrix adhesion / integrin alphav-beta1 complex / CD40 signaling pathway / positive regulation of fibroblast growth factor receptor signaling pathway / Fibronectin matrix formation / basement membrane organization / morphogenesis of a polarized epithelium / myelin sheath abaxonal region / CHL1 interactions / germ cell migration / skin morphogenesis / cardiac muscle cell myoblast differentiation / Laminin interactions / branching involved in salivary gland morphogenesis / MET interacts with TNS proteins / regulation of epithelial cell proliferation / leukocyte tethering or rolling / EGR2 and SOX10-mediated initiation of Schwann cell myelination / mesodermal cell differentiation / cardiac muscle cell differentiation / cell projection organization / endoderm development / Platelet Adhesion to exposed collagen / protein complex involved in cell-matrix adhesion / insulin-like growth factor I binding / myoblast fusion / Elastic fibre formation / cell-substrate junction assembly / axon extension / cell migration involved in sprouting angiogenesis / odontogenesis / positive regulation of fibroblast migration / Differentiation of keratinocytes in interfollicular epidermis in mammalian skin / skeletal system morphogenesis / wound healing, spreading of epidermal cells / myoblast differentiation / lamellipodium assembly / positive regulation of cell-substrate adhesion / regulation of spontaneous synaptic transmission / heterotypic cell-cell adhesion / integrin complex / dendrite morphogenesis / Basigin interactions / Molecules associated with elastic fibres / muscle organ development / negative regulation of Rho protein signal transduction / extracellular matrix structural constituent / cell adhesion mediated by integrin / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / MET activates PTK2 signaling / negative regulation of vasoconstriction / leukocyte cell-cell adhesion / sarcomere organization 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) Mus musculus (ハツカネズミ) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å | |||||||||
データ登録者 | Arimori, T. / Miyazaki, N. / Takagi, J. | |||||||||
資金援助 | 日本, 2件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021 タイトル: Structural mechanism of laminin recognition by integrin. 著者: Takao Arimori / Naoyuki Miyazaki / Emiko Mihara / Mamoru Takizawa / Yukimasa Taniguchi / Carlos Cabañas / Kiyotoshi Sekiguchi / Junichi Takagi / 要旨: Recognition of laminin by integrin receptors is central to the epithelial cell adhesion to basement membrane, but the structural background of this molecular interaction remained elusive. Here, we ...Recognition of laminin by integrin receptors is central to the epithelial cell adhesion to basement membrane, but the structural background of this molecular interaction remained elusive. Here, we report the structures of the prototypic laminin receptor α6β1 integrin alone and in complex with three-chain laminin-511 fragment determined via crystallography and cryo-electron microscopy, respectively. The laminin-integrin interface is made up of several binding sites located on all five subunits, with the laminin γ1 chain C-terminal portion providing focal interaction using two carboxylate anchor points to bridge metal-ion dependent adhesion site of integrin β1 subunit and Asn189 of integrin α6 subunit. Laminin α5 chain also contributes to the affinity and specificity by making electrostatic interactions with large surface on the β-propeller domain of α6, part of which comprises an alternatively spliced X1 region. The propeller sheet corresponding to this region shows unusually high mobility, suggesting its unique role in ligand capture. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7cec.cif.gz | 426.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7cec.ent.gz | 325.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7cec.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7cec_validation.pdf.gz | 881.3 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 7cec_full_validation.pdf.gz | 924.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | 7cec_validation.xml.gz | 67.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7cec_validation.cif.gz | 101.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ce/7cec ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ce/7cec | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-タンパク質 , 2種, 2分子 AB
#1: タンパク質 | 分子量: 69776.023 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ITGA6 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P23229 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 50510.930 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ITGB1, FNRB, MDF2, MSK12 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P05556 |
-Laminin subunit ... , 3種, 3分子 CDE
#3: タンパク質 | 分子量: 73414.203 Da / 分子数: 1 / Fragment: E8 fragment / Mutation: I2723C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LAMA5, KIAA0533, KIAA1907 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O15230 |
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#4: タンパク質 | 分子量: 8552.753 Da / 分子数: 1 / Fragment: E8 fragment / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LAMB1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P07942 |
#5: タンパク質 | 分子量: 9483.724 Da / 分子数: 1 / Fragment: E8 fragment / Mutation: D1585C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LAMC1, LAMB2 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P11047 |
-抗体 , 4種, 4分子 FGHI
#6: 抗体 | 分子量: 19463.992 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: chimera of TS2/16 VH(S112C)-SARAH 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ), (組換発現) Homo sapiens (ヒト) 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) |
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#7: 抗体 | 分子量: 18270.742 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: chimera of TS2/16 VL-SARAH(S37C) 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ), (組換発現) Homo sapiens (ヒト) 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) |
#8: 抗体 | 分子量: 19760.207 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: chimera of HUTS-4 VH(S112C)-SARAH 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ), (組換発現) Homo sapiens (ヒト) 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) |
#9: 抗体 | 分子量: 17701.023 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: chimera of HUTS-4 VL(C87Y)-SARAH(S37C) 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ), (組換発現) Homo sapiens (ヒト) 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) |
-糖 , 2種, 7分子
#10: 多糖 | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose |
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#12: 糖 | ChemComp-NAG / |
-非ポリマー , 2種, 7分子
#11: 化合物 | ChemComp-CA / #13: 化合物 | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Quaternary complex of alpha6beta1 integrin, laminin-511, TS2/16 Fv-clasp, and HUTS-4 Fv-clasp タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#9 / 由来: RECOMBINANT | |||||||||||||||||||||||||
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分子量 | 値: 0.286 MDa / 実験値: NO | |||||||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) | |||||||||||||||||||||||||
由来(組換発現) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) | |||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.5 | |||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 0.07 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | |||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: MOLYBDENUM / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1 | |||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 59000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 800 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 600 nm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 40 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 7768 |
電子光学装置 | 位相板: VOLTA PHASE PLATE |
画像スキャン | 横: 4096 / 縦: 4096 |
-解析
ソフトウェア |
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 2660283 | ||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 429521 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | 立体化学のターゲット値: CDL v1.2 | ||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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