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万見
- PDB-6zyy: Outer Dynein Arm-Shulin complex - Dyh3 motor region (Tetrahymena ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zyy
タイトルOuter Dynein Arm-Shulin complex - Dyh3 motor region (Tetrahymena thermophila)
要素
  • Dynein heavy chain, outer arm protein
  • Shulin
キーワードMOTOR PROTEIN / Cilia / dynein / microtubules / motor
機能・相同性
機能・相同性情報


axonemal dynein complex / minus-end-directed microtubule motor activity / dynein light intermediate chain binding / microtubule-based movement / dynein intermediate chain binding / microtubule / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Uncharacterized protein C20orf194-like / : / Dynein axonemal assembly factor 9 N-terminal domain / Dynein heavy chain 3, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / Dynein heavy chain, AAA 5 extension domain / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain, barrel region / Dynein heavy chain C-terminal domain ...Uncharacterized protein C20orf194-like / : / Dynein axonemal assembly factor 9 N-terminal domain / Dynein heavy chain 3, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / Dynein heavy chain, AAA 5 extension domain / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain, barrel region / Dynein heavy chain C-terminal domain / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, linker / Dynein heavy chain, AAA module D4 / Dynein heavy chain, coiled coil stalk / Dynein heavy chain / Dynein heavy chain, hydrolytic ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain, ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain AAA lid domain superfamily / Dynein heavy chain, domain 2, N-terminal / Dynein heavy chain, linker, subdomain 3 / Dynein heavy chain, AAA1 domain, small subdomain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, N-terminal region 2 / Hydrolytic ATP binding site of dynein motor region / Microtubule-binding stalk of dynein motor / P-loop containing dynein motor region D4 / ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Dynein axonemal heavy chain gamma / Dynein axonemal assembly factor 9
類似検索 - 構成要素
生物種Tetrahymena thermophila (真核生物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.4 Å
データ登録者Mali, G.R. / Abid Ali, F. / Lau, C.K. / Begum, F. / Boulanger, J. / Howe, J.D. / Chen, Z.A. / Rappsilber, J. / Skehel, M. / Carter, A.P.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Wellcome Trust 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom) 英国
引用ジャーナル: Science / 年: 2021
タイトル: Shulin packages axonemal outer dynein arms for ciliary targeting.
著者: Girish R Mali / Ferdos Abid Ali / Clinton K Lau / Farida Begum / Jérôme Boulanger / Jonathan D Howe / Zhuo A Chen / Juri Rappsilber / Mark Skehel / Andrew P Carter /
要旨: The main force generators in eukaryotic cilia and flagella are axonemal outer dynein arms (ODAs). During ciliogenesis, these ~1.8-megadalton complexes are assembled in the cytoplasm and targeted to ...The main force generators in eukaryotic cilia and flagella are axonemal outer dynein arms (ODAs). During ciliogenesis, these ~1.8-megadalton complexes are assembled in the cytoplasm and targeted to cilia by an unknown mechanism. Here, we used the ciliate to identify two factors (Q22YU3 and Q22MS1) that bind ODAs in the cytoplasm and are required for ODA delivery to cilia. Q22YU3, which we named Shulin, locked the ODA motor domains into a closed conformation and inhibited motor activity. Cryo-electron microscopy revealed how Shulin stabilized this compact form of ODAs by binding to the dynein tails. Our findings provide a molecular explanation for how newly assembled dyneins are packaged for delivery to the cilia.
履歴
登録2020年8月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年2月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年2月17日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22021年3月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.32021年3月17日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.42024年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-11581
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Dynein heavy chain, outer arm protein
Y: Shulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)676,0536
ポリマ－674,2652
非ポリマー1,7894
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area4690 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area146510 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質 Dynein heavy chain, outer arm protein


分子量: 534328.812 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Tetrahymena thermophila (strain SB210) (真核生物)
株: SB210 / 参照: UniProt: Q22A67
#2: タンパク質 Shulin


分子量: 139935.781 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Tetrahymena thermophila (strain SB210) (真核生物)
株: SB210 / 遺伝子: TTHERM_00122270
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q22YU3
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Tetrahymena thermophila ODA Dyh3 motor region (includes Shulin C3 finger)
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: NATURAL
分子量値: 1.8 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Tetrahymena thermophila (真核生物)
緩衝液pH: 7.4
試料濃度: 0.2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI TITAN
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 52 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: dev_3965: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
10RELION初期オイラー角割当
11RELION最終オイラー角割当
12RELION分類
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 4.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 49397 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00722877
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.02431038
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d14.9688193
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0513558
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0073976

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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