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万見
- PDB-6f1u: N terminal region of dynein tail domains in complex with dynactin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6f1u
タイトルN terminal region of dynein tail domains in complex with dynactin filament and BICDR-1
要素
  • (Cytoplasmic dynein 1 ...ダイニン) x 2
  • (Dynactin subunit ...ダイナクチン) x 2
  • ARP1 actin related protein 1 homolog A
  • BICD family-like cargo adapter 1
  • Capping protein (Actin filament) muscle Z-line, alpha 1
  • F-actin capping protein beta subunit
キーワードMOTOR PROTEIN (モータータンパク質) / Cryo-EM (低温電子顕微鏡法) / Complex / Cargo adaptor
機能・相同性
機能・相同性情報


Golgi to secretory granule transport / ダイナクチン / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / transport along microtubule / WASH complex ...Golgi to secretory granule transport / ダイナクチン / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / transport along microtubule / WASH complex / F-actin capping protein complex / positive regulation of intracellular transport / dynein light chain binding / negative regulation of filopodium assembly / regulation of metaphase plate congression / dynein heavy chain binding / establishment of spindle localization / axonemal dynein complex / positive regulation of spindle assembly / vesicle transport along microtubule / dynein complex / P-body assembly / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / barbed-end actin filament capping / minus-end-directed microtubule motor activity / cytoplasmic dynein complex / dynein light intermediate chain binding / regulation of cell morphogenesis / regulation of lamellipodium assembly / retrograde axonal transport / nuclear migration / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / MHC class II antigen presentation / COPI-mediated anterograde transport / microtubule motor activity / dynein intermediate chain binding / microtubule-based movement / cytoplasmic microtubule / dynactin binding / microtubule-based process / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / COPI-mediated anterograde transport / stress granule assembly / Mitotic Prometaphase / cytoplasmic microtubule organization / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / regulation of mitotic spindle organization / axon cytoplasm / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / cytoskeleton organization / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / MHC class II antigen presentation / sarcomere / AURKA Activation by TPX2 / mitotic spindle organization / filopodium / RHO GTPases Activate Formins / cell morphogenesis / small GTPase binding / Aggrephagy / HCMV Early Events / Separation of Sister Chromatids / neuron projection development / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / azurophil granule lumen / actin filament binding / positive regulation of cold-induced thermogenesis / actin binding / 細胞皮質 / actin cytoskeleton organization / 微小管 / vesicle / 細胞分裂 / 中心体 / Neutrophil degranulation / ATP hydrolysis activity / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / 生体膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
F-actin capping protein, alpha/beta subunit, N-terminal domain / F-actin capping protein, alpha subunit / F-actin capping protein, beta subunit / Dynamitin / Dynamitin / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 1/2 / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2 / F-actin-capping protein subunit beta / F-actin capping protein, beta subunit, conserved site / F-actin-capping protein subunit beta, N-terminal domain ...F-actin capping protein, alpha/beta subunit, N-terminal domain / F-actin capping protein, alpha subunit / F-actin capping protein, beta subunit / Dynamitin / Dynamitin / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 1/2 / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2 / F-actin-capping protein subunit beta / F-actin capping protein, beta subunit, conserved site / F-actin-capping protein subunit beta, N-terminal domain / F-actin capping protein, beta subunit / F-actin capping protein beta subunit signature. / F-actin capping protein, alpha subunit, conserved site / F-actin capping protein alpha subunit signature 1. / F-actin capping protein alpha subunit signature 2. / F-actin-capping protein subunit alpha / F-actin-capping protein subunit alpha/beta / F-actin-capping protein subunit alpha/beta, domain 2 / F-actin capping protein, alpha subunit, domain 1 / F-actin capping protein alpha subunit / Dynein heavy chain, AAA 5 extension domain / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain, barrel region / Dynein heavy chain C-terminal domain / Ribosomal protein S3 C-terminal domain / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / Dynein heavy chain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, linker / Dynein heavy chain, AAA module D4 / Dynein heavy chain, coiled coil stalk / Dynein heavy chain, hydrolytic ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain, ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain AAA lid domain superfamily / Dynein heavy chain, domain 2, N-terminal / Dynein heavy chain, linker, subdomain 3 / Dynein heavy chain, AAA1 domain, small subdomain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, N-terminal region 2 / Hydrolytic ATP binding site of dynein motor region / Microtubule-binding stalk of dynein motor / P-loop containing dynein motor region D4 / ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / アクチン / Actin family / アクチン / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40リピート / WD40リピート / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / BICD family-like cargo adapter 1 / F-actin-capping protein subunit alpha-1 / F-actin-capping protein subunit beta / Dynactin subunit 2 / Dynactin subunit 2 / Alpha-centractin / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2 / Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
Sus scrofa (ブタ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Urnavicius, L. / Lau, C.K. / Elshenawy, M.M. / Morales-Rios, E. / Motz, C. / Yildiz, A. / Carter, A.P.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)MC_UP_A025_1011 英国
Wellcome TrustWT100387 英国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2018
タイトル: Cryo-EM shows how dynactin recruits two dyneins for faster movement.
著者: Linas Urnavicius / Clinton K Lau / Mohamed M Elshenawy / Edgar Morales-Rios / Carina Motz / Ahmet Yildiz / Andrew P Carter /
要旨: Dynein and its cofactor dynactin form a highly processive microtubule motor in the presence of an activating adaptor, such as BICD2. Different adaptors link dynein and dynactin to distinct cargoes. ...Dynein and its cofactor dynactin form a highly processive microtubule motor in the presence of an activating adaptor, such as BICD2. Different adaptors link dynein and dynactin to distinct cargoes. Here we use electron microscopy and single-molecule studies to show that adaptors can recruit a second dynein to dynactin. Whereas BICD2 is biased towards recruiting a single dynein, the adaptors BICDR1 and HOOK3 predominantly recruit two dyneins. We find that the shift towards a double dynein complex increases both the force and speed of the microtubule motor. Our 3.5 Å resolution cryo-electron microscopy reconstruction of a dynein tail-dynactin-BICDR1 complex reveals how dynactin can act as a scaffold to coordinate two dyneins side-by-side. Our work provides a structural basis for understanding how diverse adaptors recruit different numbers of dyneins and regulate the motile properties of the dynein-dynactin transport machine.
履歴
登録2017年11月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月31日Group: Database references / Refinement description / カテゴリ: citation / em_3d_fitting
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.year / _em_3d_fitting.target_criteria
改定 1.22018年2月21日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32019年12月11日Group: Other / カテゴリ: atom_sites
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-4169
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-4169
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: ARP1 actin related protein 1 homolog A
D: ARP1 actin related protein 1 homolog A
F: ARP1 actin related protein 1 homolog A
K: Capping protein (Actin filament) muscle Z-line, alpha 1
L: F-actin capping protein beta subunit
c: Dynactin subunit 2
d: Dynactin subunit 2
f: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1
m: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1
n: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1
h: Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2
X: BICD family-like cargo adapter 1
x: BICD family-like cargo adapter 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)810,93716
ポリマ－809,65513
非ポリマー1,2823
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area34970 Å2
ΔGint-160 kcal/mol
Surface area171140 Å2
手法PISA

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要素

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タンパク質 , 4種, 7分子 BDFKLXx

#1: タンパク質 ARP1 actin related protein 1 homolog A


分子量: 42670.688 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: ADP: adenosine diphosphate / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: F2Z5G5
#2: タンパク質 Capping protein (Actin filament) muscle Z-line, alpha 1 / F-actin capping protein alpha 1 subunit / F-actin capping protein subunit alpha 1


分子量: 33059.848 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0PFK5
#3: タンパク質 F-actin capping protein beta subunit / F-actin-capping protein subunit beta / F-actin-capping protein subunit beta isoform 1


分子量: 30566.627 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A9XFX6
#8: タンパク質 BICD family-like cargo adapter 1 / Bicaudal D-related protein 1 / BICDR-1 / Coiled-coil domain-containing protein 64A


分子量: 65377.035 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Bicdl1, Bicdr1, Ccdc64
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: A0JNT9

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Dynactin subunit ... , 2種, 2分子 cd

#4: タンパク質・ペプチド Dynactin subunit 2 / ダイナクチン


分子量: 5581.965 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: F1SKF9
#5: タンパク質・ペプチド Dynactin subunit 2 / ダイナクチン


分子量: 2880.144 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: F1SL58, UniProt: F1SKF9*PLUS

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Cytoplasmic dynein 1 ... , 2種, 4分子 fmnh

#6: タンパク質 Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1 / Cytoplasmic dynein heavy chain 1 / Dynein heavy chain / cytosolic


分子量: 136786.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: DYNC1H1, DHC1, DNCH1, DNCL, DNECL, DYHC, KIAA0325
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q14204
#7: タンパク質 Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2 / Cytoplasmic dynein intermediate chain 2 / Dynein intermediate chain 2 / cytosolic / DH IC-2


分子量: 68442.141 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYNC1I2, DNCI2, DNCIC2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q13409

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非ポリマー , 1種, 3分子

#9: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Two dynein tail domains bound to dynactin and BICDR1.COMPLEX#1-#80MULTIPLE SOURCES
2dynactin filamentCOMPLEX#1-#51NATURAL
3Cytoplasmic dyneinダイニンCOMPLEX#6-#71RECOMBINANT
4BICDR1COMPLEX#81RECOMBINANT
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Sus scrofa (ブタ)9823
23Homo sapiens (ヒト)9606
34Mus musculus (ハツカネズミ)10090
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
13Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)7108
24Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)7108
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 52 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: dev_2919: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION粒子像選択
4CTFFIND3CTF補正
7Cootモデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化
10RELION初期オイラー角割当
11RELION最終オイラー角割当
12RELION分類
13RELION３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 205611 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.01529461
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.57939787
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d12.39317948
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0794342
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.018693

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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