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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6f1t | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of two dynein tail domains bound to dynactin and BICDR1 | |||||||||
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![]() | MOTOR PROTEIN / Cryo-EM / Complex / dynein/dynactin/BICDR / TDR | |||||||||
機能・相同性 | ![]() RHOD GTPase cycle / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Golgi to secretory granule transport / retrograde axonal transport of mitochondrion / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / EPHB-mediated forward signaling / Adherens junctions interactions / VEGFA-VEGFR2 Pathway ...RHOD GTPase cycle / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Golgi to secretory granule transport / retrograde axonal transport of mitochondrion / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / EPHB-mediated forward signaling / Adherens junctions interactions / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Cell-extracellular matrix interactions / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / MAP2K and MAPK activation / UCH proteinases / Clathrin-mediated endocytosis / RHOF GTPase cycle / dynactin complex / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / transport along microtubule / visual behavior / WASH complex / F-actin capping protein complex / positive regulation of intracellular transport / dynein light chain binding / negative regulation of filopodium assembly / regulation of metaphase plate congression / dynein heavy chain binding / establishment of spindle localization / axonemal dynein complex / positive regulation of spindle assembly / ciliary tip / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / vesicle transport along microtubule / Intraflagellar transport / dense body / dynein complex / Neutrophil degranulation / P-body assembly / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / minus-end-directed microtubule motor activity / barbed-end actin filament capping / dynein light intermediate chain binding / cytoplasmic dynein complex / regulation of cell morphogenesis / retrograde axonal transport / nuclear migration / regulation of lamellipodium assembly / RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate Formins / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / MHC class II antigen presentation / COPI-mediated anterograde transport / centrosome localization / microtubule motor activity / dynein intermediate chain binding / dynein complex binding / NuA4 histone acetyltransferase complex / microtubule-based movement / cytoplasmic microtubule / dynactin binding / microtubule-based process / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / COPI-mediated anterograde transport / stress granule assembly / cytoplasmic microtubule organization / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / regulation of mitotic spindle organization / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / axon cytoplasm / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / cytoskeleton organization / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / MHC class II antigen presentation / sarcomere / AURKA Activation by TPX2 / axonogenesis / mitotic spindle organization / cellular response to nerve growth factor stimulus / filopodium / RHO GTPases Activate Formins / cell motility / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / cell morphogenesis / kinetochore / cilium / small GTPase binding / Aggrephagy / microtubule cytoskeleton organization 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | |||||||||
![]() | Urnavicius, L. / Lau, C.K. / Elshenawy, M.M. / Morales-Rios, E. / Motz, C. / Yildiz, A. / Carter, A.P. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM shows how dynactin recruits two dyneins for faster movement. 著者: Linas Urnavicius / Clinton K Lau / Mohamed M Elshenawy / Edgar Morales-Rios / Carina Motz / Ahmet Yildiz / Andrew P Carter / ![]() ![]() ![]() 要旨: Dynein and its cofactor dynactin form a highly processive microtubule motor in the presence of an activating adaptor, such as BICD2. Different adaptors link dynein and dynactin to distinct cargoes. ...Dynein and its cofactor dynactin form a highly processive microtubule motor in the presence of an activating adaptor, such as BICD2. Different adaptors link dynein and dynactin to distinct cargoes. Here we use electron microscopy and single-molecule studies to show that adaptors can recruit a second dynein to dynactin. Whereas BICD2 is biased towards recruiting a single dynein, the adaptors BICDR1 and HOOK3 predominantly recruit two dyneins. We find that the shift towards a double dynein complex increases both the force and speed of the microtubule motor. Our 3.5 Å resolution cryo-electron microscopy reconstruction of a dynein tail-dynactin-BICDR1 complex reveals how dynactin can act as a scaffold to coordinate two dyneins side-by-side. Our work provides a structural basis for understanding how diverse adaptors recruit different numbers of dyneins and regulate the motile properties of the dynein-dynactin transport machine. | |||||||||
履歴 |
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その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.5 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.6 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 266.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 466.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 4168MC ![]() 4169C ![]() 4170C ![]() 4171C ![]() 4172C ![]() 4177C ![]() 5owoC ![]() 6f1uC ![]() 6f1vC ![]() 6f1yC ![]() 6f1zC ![]() 6f38C ![]() 6f3aC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-タンパク質 , 7種, 17分子 ABCDEFGIHJKLUklst
#1: タンパク質 | 分子量: 42670.688 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: ADP: Adenosine diphosphate ligand / 由来: (天然) ![]() ![]() #2: タンパク質 | | 分子量: 41782.660 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: ATP: Adenosine triphosphate / 由来: (天然) ![]() ![]() #3: タンパク質 | | 分子量: 43203.250 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: ADP: Adenosine diphosphate / 由来: (天然) ![]() ![]() #4: タンパク質 | | 分子量: 33059.848 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #5: タンパク質 | | 分子量: 30669.768 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #10: タンパク質 | | 分子量: 20703.910 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #22: タンパク質 | 分子量: 10934.576 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q9NP97 |
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-Dynactin Subunit ... , 12種, 14分子 MNOPQRVYZabcdz
#6: タンパク質 | 分子量: 50144.918 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() | ||||||||||||||||||
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#7: タンパク質 | 分子量: 52612.988 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() | ||||||||||||||||||
#8: タンパク質 | 分子量: 5549.833 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #9: タンパク質 | 分子量: 7422.140 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #11: タンパク質 | | 分子量: 20150.533 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #13: タンパク質 | | 分子量: 22400.504 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #14: タンパク質 | | 分子量: 4443.468 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #15: タンパク質 | | 分子量: 7377.013 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #16: タンパク質 | | 分子量: 10000.866 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #17: タンパク質・ペプチド | | 分子量: 5581.965 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #18: タンパク質・ペプチド | | 分子量: 2880.144 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #24: タンパク質 | | 分子量: 4528.573 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-BICD family-like cargo adapter 1,BICD family-like cargo adapter 1,BICD family-like cargo adapter ... , 2種, 2分子 Xx
#12: タンパク質 | 分子量: 42423.039 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: A0JNT9 |
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#23: タンパク質 | 分子量: 42678.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: A0JNT9 |
-Cytoplasmic dynein 1 ... , 3種, 12分子 efmnghopijqr
#19: タンパク質 | 分子量: 119509.367 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: DYNC1H1, DHC1, DNCH1, DNCL, DNECL, DYHC, KIAA0325 細胞株 (発現宿主): Sf9 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q14204 #20: タンパク質 | 分子量: 68442.141 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q13409 #21: タンパク質 | 分子量: 54173.156 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: O43237 |
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-非ポリマー , 2種, 10分子 ![](data/chem/img/ADP.gif)
![](data/chem/img/ATP.gif)
![](data/chem/img/ATP.gif)
#25: 化合物 | ChemComp-ADP / #26: 化合物 | ChemComp-ATP / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 |
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由来(天然) |
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由来(組換発現) |
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緩衝液 | pH: 7.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 52 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: dev_2919: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 205611 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient 詳細: Refinement of Dynein chains (chains f, h, j, m, o, s, t) performed using related maps. Coordinates from these chains were used for the other dynein chains, refining into 5 and 8 A maps, then ...詳細: Refinement of Dynein chains (chains f, h, j, m, o, s, t) performed using related maps. Coordinates from these chains were used for the other dynein chains, refining into 5 and 8 A maps, then removing sidechains. Dynactin and parts of dyneins refined into this 3.5 A map. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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