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万見
- PDB-5kg8: Rigor myosin X co-complexed with an actin filament -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5kg8
タイトルRigor myosin X co-complexed with an actin filament
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Unconventional myosin-X
キーワードMOTOR PROTEIN / myosin molecular motors cytoskeletal motility
機能・相同性
機能・相同性情報


plus-end directed microfilament motor activity / Netrin-1 signaling / positive regulation of cell-cell adhesion / cytoskeleton-dependent intracellular transport / filopodium tip / regulation of filopodium assembly / filopodium membrane / myosin complex / cytoskeletal motor activator activity / spectrin binding ...plus-end directed microfilament motor activity / Netrin-1 signaling / positive regulation of cell-cell adhesion / cytoskeleton-dependent intracellular transport / filopodium tip / regulation of filopodium assembly / filopodium membrane / myosin complex / cytoskeletal motor activator activity / spectrin binding / microfilament motor activity / myosin heavy chain binding / tropomyosin binding / actin filament bundle / troponin I binding / filamentous actin / mesenchyme migration / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / skeletal muscle myofibril / actin filament bundle assembly / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / ruffle / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / FCGR3A-mediated phagocytosis / filopodium / actin filament / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / regulation of cell shape / lamellipodium / cell body / cell cortex / calmodulin binding / neuron projection / protein domain specific binding / hydrolase activity / neuronal cell body / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / nucleolus / magnesium ion binding / signal transduction / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Unconventional myosin-X, coiled coil domain / Class X myosin, motor domain / Myosin X, N-terminal SH3 domain / Myosin X, FERM domain C-lobe / Unconventional myosin-X coiled coil domain / Myosin X N-terminal SH3 domain / : / MyTH4 domain / MyTH4 domain superfamily / MyTH4 domain ...Unconventional myosin-X, coiled coil domain / Class X myosin, motor domain / Myosin X, N-terminal SH3 domain / Myosin X, FERM domain C-lobe / Unconventional myosin-X coiled coil domain / Myosin X N-terminal SH3 domain / : / MyTH4 domain / MyTH4 domain superfamily / MyTH4 domain / MyTH4 domain profile. / Domain in Myosin and Kinesin Tails / RA like domain / Ras-associating (RA) domain / IQ calmodulin-binding motif / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin motor domain profile. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / PH domain / Kinesin motor domain superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / ATPase, nucleotide binding domain / PH-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin, alpha skeletal muscle / Unconventional myosin-X
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.1 Å
データ登録者Sindelar, C.V. / Houdusse, A. / Sweeney, L.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM 110530-01 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: The myosin X motor is optimized for movement on actin bundles.
著者: Virginie Ropars / Zhaohui Yang / Tatiana Isabet / Florian Blanc / Kaifeng Zhou / Tianming Lin / Xiaoyan Liu / Pascale Hissier / Frédéric Samazan / Béatrice Amigues / Eric D Yang / Hyokeun ...著者: Virginie Ropars / Zhaohui Yang / Tatiana Isabet / Florian Blanc / Kaifeng Zhou / Tianming Lin / Xiaoyan Liu / Pascale Hissier / Frédéric Samazan / Béatrice Amigues / Eric D Yang / Hyokeun Park / Olena Pylypenko / Marco Cecchini / Charles V Sindelar / H Lee Sweeney / Anne Houdusse /
要旨: Myosin X has features not found in other myosins. Its structure must underlie its unique ability to generate filopodia, which are essential for neuritogenesis, wound healing, cancer metastasis and ...Myosin X has features not found in other myosins. Its structure must underlie its unique ability to generate filopodia, which are essential for neuritogenesis, wound healing, cancer metastasis and some pathogenic infections. By determining high-resolution structures of key components of this motor, and characterizing the in vitro behaviour of the native dimer, we identify the features that explain the myosin X dimer behaviour. Single-molecule studies demonstrate that a native myosin X dimer moves on actin bundles with higher velocities and takes larger steps than on single actin filaments. The largest steps on actin bundles are larger than previously reported for artificially dimerized myosin X constructs or any other myosin. Our model and kinetic data explain why these large steps and high velocities can only occur on bundled filaments. Thus, myosin X functions as an antiparallel dimer in cells with a unique geometry optimized for movement on actin bundles.
履歴
登録2016年6月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年9月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月14日Group: Database references
改定 1.22017年9月13日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: em_image_scans / pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8244
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
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  • マップデータ: EMDB-8244
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Unconventional myosin-X
B: Actin, alpha skeletal muscle
C: Actin, alpha skeletal muscle
D: Actin, alpha skeletal muscle


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)210,5664
ポリマ－210,5664
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Unconventional myosin-X / Unconventional myosin-10


分子量: 85083.086 Da / 分子数: 1 / 断片: motor domain (UNP residues 3-741) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MYO10, KIAA0799 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9HD67
#2: タンパク質 Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 41827.609 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P68135

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Actin filament decorated by the myosin X motor domain
タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: all / 由来: MULTIPLE SOURCES
緩衝液pH: 6.8
緩衝液成分濃度: 5 mM / 名称: MOPS
試料濃度: 1.7 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（補正後）: 26780 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 5000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Calibrated defocus min: 1438 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 5251 nm / Cs: 2 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: GATAN 626 SINGLE TILT LIQUID NITROGEN CRYO TRANSFER HOLDER
撮影平均露光時間: 13 sec. / 電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 154

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1boxer粒子像選択EMAN boxer was used to manually select filaments.
2SerialEM画像取得
4CTFFIND3CTF補正
10SPARX初期オイラー角割当sxihrsr was used on binned copies of the boxed filaments.
11FREALIGN8.06最終オイラー角割当
13FREALIGN8.06３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 167.1 ° / 軸方向距離/サブユニット: 27.44 Å / らせん対称軸の対称性: C1 / 詳細: Not directly applicable to the modeled coordinates
3次元再構成解像度: 9.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 57927 / アルゴリズム: FOURIER SPACE
詳細: Symmetry was not applied in this reconstruction. The provided symmetry parameters are nominal, and were not actually used.
クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: HELICAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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