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- PDB-7vyl: Coxsackievirus B3 at pH5.5 (VP3-234Q) incubation with coxsackievi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7vyl
タイトルCoxsackievirus B3 at pH5.5 (VP3-234Q) incubation with coxsackievirus and adenovirus receptor for 20min
要素
  • Capsid protein VP1
  • Capsid protein VP2
  • Capsid protein VP3
  • Capsid protein VP4
  • Coxsackievirus and adenovirus receptor
キーワードVIRUS / CVB3
機能・相同性
機能・相同性情報


AV node cell-bundle of His cell adhesion involved in cell communication / cell adhesive protein binding involved in AV node cell-bundle of His cell communication / symbiont-mediated perturbation of host transcription / homotypic cell-cell adhesion / AV node cell to bundle of His cell communication / epithelial structure maintenance / regulation of AV node cell action potential / gamma-delta T cell activation / transepithelial transport / germ cell migration ...AV node cell-bundle of His cell adhesion involved in cell communication / cell adhesive protein binding involved in AV node cell-bundle of His cell communication / symbiont-mediated perturbation of host transcription / homotypic cell-cell adhesion / AV node cell to bundle of His cell communication / epithelial structure maintenance / regulation of AV node cell action potential / gamma-delta T cell activation / transepithelial transport / germ cell migration / apicolateral plasma membrane / cell-cell junction organization / connexin binding / cardiac muscle cell development / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MDA-5 activity / intercalated disc / bicellular tight junction / cell adhesion molecule binding / neutrophil chemotaxis / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / acrosomal vesicle / picornain 3C / filopodium / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / mitochondrion organization / PDZ domain binding / Cell surface interactions at the vascular wall / adherens junction / host cell cytoplasmic vesicle membrane / neuromuscular junction / endocytosis involved in viral entry into host cell / beta-catenin binding / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / cell-cell junction / nucleoside-triphosphate phosphatase / integrin binding / channel activity / cell junction / heart development / virus receptor activity / symbiont-mediated suppression of host NF-kappaB cascade / monoatomic ion transmembrane transport / growth cone / cell body / actin cytoskeleton organization / basolateral plasma membrane / defense response to virus / DNA replication / RNA helicase activity / neuron projection / induction by virus of host autophagy / membrane raft / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / signaling receptor binding / virus-mediated perturbation of host defense response / DNA-templated transcription / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / proteolysis / RNA binding / extracellular space / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Picornavirus coat protein VP4 superfamily / Immunoglobulin domain / Picornavirus coat protein / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A ...: / Picornavirus coat protein VP4 superfamily / Immunoglobulin domain / Picornavirus coat protein / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-Type / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Immunoglobulin V-set domain / Viral coat protein subunit / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Immunoglobulin-like fold / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein / Coxsackievirus and adenovirus receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Coxsackievirus B3 (コクサッキーウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.79 Å
データ登録者Wang, Q.L. / Liu, C.C.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, China)82072289 中国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2022
タイトル: Molecular basis of differential receptor usage for naturally occurring CD55-binding and -nonbinding coxsackievirus B3 strains.
著者: Qingling Wang / Qian Yang / Congcong Liu / Guoqing Wang / Hao Song / Guijun Shang / Ruchao Peng / Xiao Qu / Sheng Liu / Yingzi Cui / Peiyi Wang / Wenbo Xu / Xin Zhao / Jianxun Qi / Mengsu Yang / George F Gao /
要旨: Receptor usage defines cell tropism and contributes to cell entry and infection. Coxsackievirus B (CVB) engages coxsackievirus and adenovirus receptor (CAR), and selectively utilizes the decay- ...Receptor usage defines cell tropism and contributes to cell entry and infection. Coxsackievirus B (CVB) engages coxsackievirus and adenovirus receptor (CAR), and selectively utilizes the decay-accelerating factor (DAF; CD55) to infect cells. However, the differential receptor usage mechanism for CVB remains elusive. This study identified VP3-234 residues (234Q/N/V/D/E) as critical population selection determinants during CVB3 virus evolution, contributing to diverse binding affinities to CD55. Cryoelectron microscopy (cryo-EM) structures of CD55-binding/nonbinding isolates and their complexes with CD55 or CAR were obtained under both neutral and acidic conditions, and the molecular mechanism of VP3-234 residues determining CD55 affinity/specificity for naturally occurring CVB3 strains was elucidated. Structural and biochemical studies in vitro revealed the dynamic entry process of CVB3 and the function of the uncoating receptor CAR with different pH preferences. This work provides detailed insight into the molecular mechanism of CVB infection and contributes to an in-depth understanding of enterovirus attachment receptor usage.
履歴
登録2021年11月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type
改定 1.22022年8月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-32208
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-32208
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Capsid protein VP1
B: Capsid protein VP2
C: Capsid protein VP3
D: Capsid protein VP4
E: Coxsackievirus and adenovirus receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,0015
ポリマ－119,0015
非ポリマー00
水00
1
A: Capsid protein VP1
B: Capsid protein VP2
C: Capsid protein VP3
D: Capsid protein VP4
E: Coxsackievirus and adenovirus receptor
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,140,055300
ポリマ－7,140,055300
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Capsid protein VP1
B: Capsid protein VP2
C: Capsid protein VP3
D: Capsid protein VP4
E: Coxsackievirus and adenovirus receptor
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 595 kDa, 25 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)595,00525
ポリマ－595,00525
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: Capsid protein VP1
B: Capsid protein VP2
C: Capsid protein VP3
D: Capsid protein VP4
E: Coxsackievirus and adenovirus receptor
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 714 kDa, 30 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)714,00530
ポリマ－714,00530
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質 Capsid protein VP1


分子量: 31364.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Coxsackievirus B3 (コクサッキーウイルス)
細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P03313
#2: タンパク質 Capsid protein VP2


分子量: 28822.475 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Coxsackievirus B3 (コクサッキーウイルス)
細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P03313
#3: タンパク質 Capsid protein VP3


分子量: 26227.725 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Coxsackievirus B3 (コクサッキーウイルス)
細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P03313
#4: タンパク質 Capsid protein VP4


分子量: 7480.235 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Coxsackievirus B3 (コクサッキーウイルス)
細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P03313
#5: タンパク質 Coxsackievirus and adenovirus receptor / CAR / hCAR / CVB3-binding protein / Coxsackievirus B-adenovirus receptor / HCVADR


分子量: 25106.408 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CXADR, CAR / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P78310
配列の詳細AUTHORS STATE THAT THE GENEBANK ACCESSION NUMBER IS KJ025083 for this capsid protein.

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Coxsackievirus B3COMPLEXall0RECOMBINANT
2Capsid protein VP1, VP2, VP3, VP4VIRUS#1-#41RECOMBINANT
3Coxsackievirus and adenovirus receptorCOMPLEX#51RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Coxsackievirus B3 (コクサッキーウイルス)12072
32Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Homo sapiens (ヒト)9606
32Homo sapiens (ヒト)9606
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Homo sapiens
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドのタイプ: PELCO Ultrathin Carbon with Lacey Carbon
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 75000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / Calibrated defocus min: 1800 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 5000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
最高温度: 70 K / 最低温度: 70 K
撮影平均露光時間: 1 sec. / 電子線照射量: 40 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
画像スキャン横: 4096 / 縦: 4096

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1EMAN1粒子像選択ethan.py was used to automatically pick particles
2EPU画像取得EPU was used to collect the raw data
4CTFFIND4CTF補正CTFFIND4 was used to estimate the CTF values
7UCSF Chimera1.14モデルフィッティング
9PHENIX1.18モデル精密化
10RELION3.0.8初期オイラー角割当RELION 3.0.8 was used to determine the initial angular assignment
11RELION3.0.8最終オイラー角割当RELION 3.0.8 was used to determine the final angular assignment
12RELION3.0.8分類RELION 3.0.8 was used to do Class3D
13RELION3.0.8３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 158446
3次元再構成解像度: 2.79 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 35532 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
原子モデル構築
IDPDB-IDPDB chain-ID 3D fitting-ID
11COV

1cov

A1
21COV

1cov

B1
31COV

1cov

C1
41COV

1cov

D1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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