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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6u95 | ||||||
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タイトル | Adeno-associated virus strain AAVhu.37 capsid icosahedral structure | ||||||
![]() | Capsid protein VP1 | ||||||
![]() | VIRUS / capsid / blood-brain barrier penetration | ||||||
機能・相同性 | ![]() | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.56 Å | ||||||
![]() | Kaelber, J.T. / Yost, S.A. / Firlar, E. / Mercer, A.C. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structure of the AAVhu.37 capsid by cryoelectron microscopy. 著者: Jason T Kaelber / Samantha A Yost / Keith A Webber / Emre Firlar / Ye Liu / Olivier Danos / Andrew C Mercer / ![]() 要旨: Adeno-associated viruses (AAVs) are used as in vivo gene-delivery vectors in gene-therapy products and have been heavily investigated for numerous indications. Over 100 naturally occurring AAV ...Adeno-associated viruses (AAVs) are used as in vivo gene-delivery vectors in gene-therapy products and have been heavily investigated for numerous indications. Over 100 naturally occurring AAV serotypes and variants have been isolated from primate samples. Many reports have described unique properties of these variants (for instance, differences in potency, target cell or evasion of the immune response), despite high amino-acid sequence conservation. AAVhu.37 is of interest for clinical applications owing to its proficient transduction of the liver and central nervous system. The sequence identity of the AAVhu.37 VP1 to the well characterized AAVrh.10 serotype, for which no structure is available, is greater than 98%. Here, the structure of the AAVhu.37 capsid at 2.56 Å resolution obtained via single-particle cryo-electron microscopy is presented. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 120.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 87.1 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 42.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 59.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
| x 60
2 |
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3 | ![]()
| x 5
4 | ![]()
| x 6
5 | ![]()
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称)) |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 81528.852 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: cap / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Adeno-associated virus / タイプ: VIRUS 詳細: Virions containing GFP-encoding ssDNA were assembled in transfected HEK293T helper cells. Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT | ||||||||||||||||||||
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分子量 | 値: 5 MDa / 実験値: NO | ||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() 株: hu.37 | ||||||||||||||||||||
由来(組換発現) | 生物種: ![]() | ||||||||||||||||||||
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION | ||||||||||||||||||||
天然宿主 | 生物種: Homo sapiens | ||||||||||||||||||||
ウイルス殻 | 直径: 250 nm / 三角数 (T数): 1 | ||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.4 / 詳細: PBS | ||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: approx. 7*10^13 genome copies per mL | ||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1 | ||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 298 K 詳細: Whatman #1 filter paper, 4.5s blot. 3.5 microliters specimen applied. |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TALOS ARCTICA |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 130000 X / Calibrated defocus min: 535 nm / 最大 デフォーカス(補正後): 1584 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 5 sec. / 電子線照射量: 1.31 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 詳細: collected in superresolution mode |
電子光学装置 | エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / 色収差補正装置: none / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV / 球面収差補正装置: none |
画像スキャン | 横: 3838 / 縦: 3710 / 動画フレーム数/画像: 25 / 利用したフレーム数/画像: 1-25 |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: dev_3366: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 53545 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: I (正20面体型対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.56 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 41850 / アルゴリズム: FOURIER SPACE 詳細: 2.8 unmasked, 2.53 masked, 2.56 with noise-substitution ("true FSC"). 2.7 3-bit unmasked. 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: FLEXIBLE FIT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 2QA0 PDB chain-ID: A / Accession code: 2QA0 / Pdb chain residue range: 220-738 / Source name: PDB / タイプ: experimental model | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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